ชีวิตของสิ่งมีชีวิตใด ๆ เป็นไปได้ด้วยกระบวนการเผาผลาญที่เกิดขึ้นในนั้น ปฏิกิริยาเหล่านี้ถูกควบคุมโดยตัวเร่งปฏิกิริยาตามธรรมชาติหรือเอนไซม์ อีกชื่อหนึ่งของสารเหล่านี้คือเอนไซม์ คำว่า "เอนไซม์" มาจากภาษาละติน fermentum ซึ่งแปลว่า "เชื้อ" แนวคิดนี้ปรากฏในอดีตในการศึกษากระบวนการหมัก

ข้าว. 1 - การหมักโดยใช้ยีสต์ - ตัวอย่างทั่วไปของปฏิกิริยาของเอนไซม์

มนุษยชาติใช้คุณสมบัติที่เป็นประโยชน์ของเอนไซม์เหล่านี้มานานแล้ว ตัวอย่างเช่น เป็นเวลาหลายศตวรรษแล้วที่ชีสทำมาจากนมโดยใช้เยื่อเรนเนท

เอนไซม์แตกต่างจากตัวเร่งปฏิกิริยาตรงที่พวกมันออกฤทธิ์ในสิ่งมีชีวิต ในขณะที่ตัวเร่งปฏิกิริยาออกฤทธิ์ในธรรมชาติที่ไม่มีชีวิต สาขาวิชาชีวเคมีที่ศึกษาสารสำคัญต่อชีวิตเหล่านี้เรียกว่าเอนไซม์

คุณสมบัติทั่วไปของเอนไซม์

เอนไซม์เป็นโมเลกุลโปรตีนที่ทำปฏิกิริยากับสารต่างๆ ซึ่งเร่งการเปลี่ยนแปลงทางเคมีไปตามเส้นทางที่กำหนด อย่างไรก็ตามจะไม่ถูกบริโภค เอนไซม์แต่ละตัวมีตำแหน่งออกฤทธิ์ที่ยึดติดกับสารตั้งต้นและบริเวณตัวเร่งปฏิกิริยาที่ทำให้เกิดปฏิกิริยาทางเคมีโดยเฉพาะ สารเหล่านี้เร่งปฏิกิริยาทางชีวเคมีที่เกิดขึ้นในร่างกายโดยไม่เพิ่มอุณหภูมิ

คุณสมบัติหลักของเอนไซม์:

• ความจำเพาะ: ความสามารถของเอนไซม์ในการออกฤทธิ์เฉพาะกับสารตั้งต้นเฉพาะ เช่น ไลเปสกับไขมัน
• ประสิทธิภาพการเร่งปฏิกิริยา: ความสามารถของโปรตีนเอนไซม์ในการเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพนับร้อยนับพันครั้ง
• ความสามารถในการควบคุม: ในแต่ละเซลล์การผลิตและกิจกรรมของเอนไซม์ถูกกำหนดโดยสายโซ่การเปลี่ยนแปลงที่เป็นเอกลักษณ์ซึ่งส่งผลต่อความสามารถของโปรตีนเหล่านี้ในการสังเคราะห์อีกครั้ง

บทบาทของเอนไซม์ในร่างกายมนุษย์ไม่สามารถประเมินสูงเกินไปได้ ในช่วงเวลาที่เพิ่งค้นพบโครงสร้างของ DNA กล่าวกันว่ายีนหนึ่งมีหน้าที่ในการสังเคราะห์โปรตีนชนิดหนึ่ง ซึ่งได้กำหนดลักษณะเฉพาะไว้แล้ว ตอนนี้ข้อความนี้มีลักษณะดังนี้: "หนึ่งยีน - หนึ่งเอนไซม์ - หนึ่งลักษณะ" นั่นคือหากไม่มีกิจกรรมของเอนไซม์ในเซลล์ ชีวิตก็ไม่สามารถดำรงอยู่ได้

การจำแนกประเภท

ขึ้นอยู่กับบทบาทในปฏิกิริยาเคมี เอนไซม์ประเภทต่อไปนี้มีความโดดเด่น:

ในสิ่งมีชีวิต เอนไซม์ทั้งหมดจะถูกแบ่งออกเป็นภายในและภายนอกเซลล์ เอนไซม์ในเซลล์ ได้แก่ เอนไซม์ตับที่มีส่วนร่วมในปฏิกิริยาการทำให้สารต่างๆ ที่เข้าสู่กระแสเลือดเป็นกลาง ตรวจพบในเลือดเมื่ออวัยวะได้รับความเสียหาย ซึ่งช่วยในการวินิจฉัยโรคได้

เอนไซม์ในเซลล์ที่เป็นเครื่องหมายของความเสียหายต่ออวัยวะภายใน:

• ตับ - อะลานีนอะมิโนทรานสเฟอเรส, แอสพาเทตอะมิโนทรานสเฟอเรส, แกมมา - กลูตามิลทรานเปปทิเดส, ซอร์บิทอลดีไฮโดรจีเนส;
• ไต - อัลคาไลน์ฟอสฟาเตส;
• ต่อมลูกหมาก - กรดฟอสฟาเตส;
• กล้ามเนื้อหัวใจ - แลคเตทดีไฮโดรจีเนส

เอนไซม์นอกเซลล์จะถูกหลั่งโดยต่อมออกสู่สิ่งแวดล้อมภายนอก เซลล์หลักหลั่งออกมาจากเซลล์ของต่อมน้ำลาย ผนังกระเพาะอาหาร ตับอ่อน และลำไส้ และมีส่วนเกี่ยวข้องอย่างมากในการย่อยอาหาร

เอนไซม์ย่อยอาหาร

เอนไซม์ย่อยอาหารคือโปรตีนที่เร่งการสลายโมเลกุลขนาดใหญ่ที่ประกอบเป็นอาหาร พวกมันแยกโมเลกุลดังกล่าวออกเป็นชิ้นเล็ก ๆ ที่เซลล์ดูดซึมได้ง่ายกว่า เอนไซม์ย่อยอาหารประเภทหลัก ได้แก่ โปรตีเอส ไลเปส และอะไมเลส

ต่อมย่อยอาหารหลักคือตับอ่อน มันผลิตเอนไซม์เหล่านี้ส่วนใหญ่ เช่นเดียวกับนิวคลีเอสที่แยก DNA และ RNA และเปปทิเดสที่เกี่ยวข้องกับการก่อตัวของกรดอะมิโนอิสระ ยิ่งไปกว่านั้น เอนไซม์ที่เกิดขึ้นจำนวนเล็กน้อยสามารถ "แปรรูป" อาหารปริมาณมากได้

ในระหว่างการสลายสารอาหารด้วยเอนไซม์ พลังงานจะถูกปล่อยออกมาซึ่งใช้สำหรับกระบวนการเผาผลาญและการทำงานที่สำคัญ หากไม่มีเอนไซม์เข้าร่วม กระบวนการดังกล่าวจะเกิดขึ้นช้าเกินไป ทำให้ร่างกายได้รับพลังงานสำรองไม่เพียงพอ

นอกจากนี้การมีส่วนร่วมของเอนไซม์ในกระบวนการย่อยอาหารทำให้สารอาหารแตกตัวเป็นโมเลกุลที่สามารถผ่านเซลล์ของผนังลำไส้และเข้าสู่กระแสเลือดได้

อะไมเลส

อะไมเลสผลิตโดยต่อมน้ำลาย มันทำหน้าที่กับแป้งอาหารซึ่งประกอบด้วยโมเลกุลกลูโคสสายยาว อันเป็นผลมาจากการกระทำของเอนไซม์นี้ทำให้เกิดพื้นที่ที่ประกอบด้วยโมเลกุลกลูโคสสองโมเลกุลที่เชื่อมต่อกันซึ่งก็คือฟรุกโตสและคาร์โบไฮเดรตสายสั้นอื่น ๆ พวกมันจะถูกเผาผลาญเป็นกลูโคสในลำไส้และจากนั้นจะถูกดูดซึมเข้าสู่กระแสเลือด

ต่อมน้ำลายจะสลายแป้งเพียงบางส่วนเท่านั้น อะไมเลสทำน้ำลายจะทำงานในช่วงเวลาสั้น ๆ ในขณะที่กำลังเคี้ยวอาหาร หลังจากเข้าสู่กระเพาะอาหาร เอ็นไซม์จะถูกปิดใช้งานเนื่องจากมีความเป็นกรด แป้งส่วนใหญ่ถูกสลายไปแล้วในลำไส้เล็กส่วนต้นภายใต้การกระทำของอะไมเลสตับอ่อนที่ผลิตโดยตับอ่อน

ข้าว. 2 - อะไมเลสเริ่มสลายแป้ง

คาร์โบไฮเดรตสั้นที่เกิดขึ้นภายใต้การกระทำของอะไมเลสตับอ่อนจะเข้าสู่ลำไส้เล็ก ที่นี่ด้วยความช่วยเหลือของมอลตา, แลคเตส, ซูเครสและเดกซ์ทริเนส พวกมันจะถูกแบ่งออกเป็นโมเลกุลกลูโคส ไฟเบอร์ที่ไม่ถูกทำลายด้วยเอนไซม์จะถูกขับออกจากลำไส้พร้อมกับอุจจาระ

โปรตีเอส

โปรตีนหรือโปรตีนเป็นส่วนสำคัญของอาหารของมนุษย์ จำเป็นต้องใช้เอนไซม์ - โปรตีเอส - เพื่อทำลายพวกมัน ต่างกันที่สถานที่สังเคราะห์ สารตั้งต้น และคุณลักษณะอื่นๆ บางส่วนออกฤทธิ์ในกระเพาะอาหาร เช่น เปปซิน บางชนิดผลิตโดยตับอ่อนและออกฤทธิ์ในลำไส้ ต่อมจะหลั่งสารตั้งต้นที่ไม่ใช้งานของเอนไซม์ - chymotrypsinogen ซึ่งเริ่มทำหน้าที่หลังจากผสมกับอาหารที่เป็นกรดเท่านั้นจึงกลายเป็น chymotrypsin กลไกนี้ช่วยหลีกเลี่ยงความเสียหายต่อเซลล์ตับอ่อนด้วยโปรตีเอส

ข้าว. 3 - การสลายโปรตีนด้วยเอนไซม์

โปรตีเอสสลายโปรตีนในอาหารออกเป็นชิ้นเล็ก ๆ - โพลีเปปไทด์ เอนไซม์ - เปปติเดสจะย่อยพวกมันออกเป็นกรดอะมิโนซึ่งถูกดูดซึมในลำไส้

ไลเปส

ไขมันในอาหารจะถูกสลายโดยเอนไซม์ไลเปสซึ่งผลิตโดยตับอ่อนเช่นกัน พวกมันสลายโมเลกุลไขมันออกเป็นกรดไขมันและกลีเซอรอล ปฏิกิริยานี้จำเป็นต้องมีน้ำดีอยู่ในรูของลำไส้เล็กส่วนต้นซึ่งเกิดขึ้นในตับ

ข้าว. 4 – การไฮโดรไลซิสด้วยเอนไซม์ของไขมัน

บทบาทของการบำบัดทดแทนด้วยยา "Micrazim"

สำหรับคนจำนวนมากที่มีความผิดปกติในการย่อยอาหาร โดยหลักแล้วคือเป็นโรคตับอ่อน การให้เอนไซม์ช่วยสนับสนุนการทำงานของอวัยวะและเร่งกระบวนการบำบัด หลังจากหยุดการโจมตีของตับอ่อนอักเสบหรือสถานการณ์เฉียบพลันอื่น ๆ คุณสามารถหยุดการใช้เอนไซม์ได้เนื่องจากร่างกายจะฟื้นฟูการหลั่งอย่างอิสระ

การใช้การเตรียมเอนไซม์ในระยะยาวจำเป็นเฉพาะในกรณีที่มีภาวะตับอ่อนไม่เพียงพออย่างรุนแรง

หนึ่งในองค์ประกอบทางสรีรวิทยามากที่สุดคือยา "Micrazim" ประกอบด้วยอะไมเลส โปรตีเอส และไลเปสที่มีอยู่ในน้ำตับอ่อน ดังนั้นจึงไม่จำเป็นต้องแยกเลือกว่าควรใช้เอนไซม์ตัวไหนรักษาโรคต่างๆ ของอวัยวะนี้

ข้อบ่งชี้ในการใช้ยานี้:

• ตับอ่อนอักเสบเรื้อรัง, โรคปอดเรื้อรังและสาเหตุอื่น ๆ ของการหลั่งเอนไซม์ตับอ่อนไม่เพียงพอ
• โรคอักเสบของตับ, กระเพาะอาหาร, ลำไส้โดยเฉพาะหลังการผ่าตัดเพื่อการฟื้นฟูระบบย่อยอาหารได้เร็วขึ้น
• ข้อผิดพลาดด้านโภชนาการ
• ความผิดปกติของการเคี้ยว เช่น เนื่องจากโรคทางทันตกรรมหรือผู้ป่วยไม่สามารถเคลื่อนไหวได้

การใช้เอนไซม์ย่อยอาหารทดแทนจะช่วยหลีกเลี่ยงอาการท้องอืด อุจจาระเหลว และปวดท้อง นอกจากนี้ในโรคตับอ่อนเรื้อรังที่รุนแรง Micrasim จะเข้ามาทำหน้าที่สลายสารอาหารอย่างสมบูรณ์ จึงสามารถดูดซึมเข้าสู่ลำไส้ได้ง่าย นี่เป็นสิ่งสำคัญอย่างยิ่งสำหรับเด็กที่เป็นโรคซิสติกไฟโบรซิส

ข้อสำคัญ: ก่อนใช้งาน โปรดอ่านคำแนะนำหรือปรึกษาแพทย์ของคุณ

ในธรรมชาติมีสารโปรตีนชนิดพิเศษที่ทำงานได้อย่างประสบความสำเร็จเท่าเทียมกันทั้งในเซลล์ที่มีชีวิตและภายนอกเซลล์ เหล่านี้คือเอนไซม์ ด้วยความช่วยเหลือเหล่านี้ ร่างกายจะย่อยอาหาร เติบโตและทำลายเซลล์ ต้องขอบคุณระบบทั้งหมดในร่างกายของเรา และประการแรก ระบบประสาทส่วนกลางทำงานได้อย่างมีประสิทธิภาพ หากไม่มีเอนไซม์ ก็จะไม่มีโยเกิร์ต คีเฟอร์ ชีส เฟต้าชีส kvass ซีเรียลสำเร็จรูป หรืออาหารสำหรับทารกในโลกนี้ สิ่งที่ตัวเร่งปฏิกิริยาชีวภาพเหล่านี้ซึ่งเพิ่งกลายเป็นผู้ช่วยที่ซื่อสัตย์ของนักเทคโนโลยีชีวภาพเมื่อเร็ว ๆ นี้ประกอบด้วยอะไรบ้างและมีโครงสร้างอย่างไร แยกความแตกต่างอย่างไร ทำให้ชีวิตของเราง่ายขึ้นอย่างไร คุณจะได้เรียนรู้เกี่ยวกับสิ่งนี้ในบทเรียนนี้

อ้างอิง

1. Kamensky A. A. , Kriksunov E. A. , Pasechnik V. V. ชีววิทยาทั่วไป เกรด 10-11 Bustard, 2548

2. ชีววิทยา. ชั้นประถมศึกษาปีที่ 10 ชีววิทยาทั่วไป ระดับพื้นฐาน / P. V. Izhevsky, O. A. Kornilova, T. E. Loschilina และอื่น ๆ - ฉบับที่ 2, แก้ไขแล้ว - เวนทานา-กราฟ, 2010. - 224 หน้า.

3. Belyaev D.K. ชีววิทยา เกรด 10-11 ชีววิทยาทั่วไป ระดับพื้นฐาน - ฉบับที่ 11 แบบเหมารวม. - อ.: การศึกษา, 2555. - 304 น.

4. ชีววิทยา ชั้นประถมศึกษาปีที่ 11 ชีววิทยาทั่วไป ระดับโปรไฟล์ / V. B. Zakharov, S. G. Mamontov, N. I. Sonin และคนอื่น ๆ - ฉบับที่ 5, แบบแผน - อีแร้ง, 2010. - 388 น.

5. Agafonova I. B. , Zakharova E. T. , Sivoglazov V. I. ชีววิทยา เกรด 10-11 ชีววิทยาทั่วไป ระดับพื้นฐาน - ฉบับที่ 6, เสริม. - อีแร้ง, 2010. - 384 น.

เอนไซม์เปรียบเสมือนม้าทำงานของร่างกายเรา หากคุณดูหนังสืออ้างอิงทางวิชาการจะพบว่าคำว่าเอนไซม์ที่แปลมาจากภาษาละตินแปลว่าเชื้อ และต้องขอบคุณเชื้อชนิดนี้ที่ทำให้กระบวนการทางเคมีจำนวนมากเกิดขึ้นในร่างกายของเราทุก ๆ วินาที

กระบวนการทางเคมีแต่ละกระบวนการมีความเชี่ยวชาญเฉพาะทางของตัวเอง ในช่วงหนึ่งโปรตีนจะถูกย่อย ในช่วงที่สองคือไขมัน และส่วนที่สามมีหน้าที่ในการดูดซึมคาร์โบไฮเดรต นอกจากนี้ เอนไซม์ยังสามารถเปลี่ยนสารหนึ่งไปเป็นอีกสารหนึ่งซึ่งมีความสำคัญต่อร่างกายมากกว่าในขณะนี้

อาหารที่อุดมด้วยเอนไซม์:

ลักษณะทั่วไปของเอนไซม์

การค้นพบเอนไซม์เกิดขึ้นในปี พ.ศ. 2357 เนื่องจากการเปลี่ยนแป้งเป็นน้ำตาล การเปลี่ยนแปลงนี้เกิดขึ้นจากการทำงานของเอนไซม์อะไมเลสที่แยกได้จากต้นกล้าข้าวบาร์เลย์

ในปี พ.ศ. 2379 มีการค้นพบเอนไซม์ชนิดหนึ่ง ซึ่งต่อมามีชื่อว่าเปปซิน มันถูกผลิตขึ้นอย่างอิสระในกระเพาะอาหารของเรา และด้วยความช่วยเหลือของกรดไฮโดรคลอริก มันจะสลายโปรตีนอย่างแข็งขัน Pepsin ยังใช้อย่างแข็งขันในการทำชีส

และในการเปลี่ยนแปลงของยีสต์ การหมักแอลกอฮอล์เกิดจากเอนไซม์ที่เรียกว่าไซเมส

ตามโครงสร้างทางเคมี เอ็นไซม์อยู่ในกลุ่มโปรตีน สิ่งเหล่านี้คือตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพที่ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงของสารในร่างกาย

เอนไซม์ตามวัตถุประสงค์แบ่งออกเป็น 6 กลุ่ม: ไลเอส, ไฮโดรเลส, ออกซิโดเรดักเตส, ทรานสเฟอร์เรส, ไอโซเมอเรสและไลกาเซส

ในปี พ.ศ. 2469 เอนไซม์ถูกแยกออกจากเซลล์ของสิ่งมีชีวิตเป็นครั้งแรกและได้รับมาในรูปแบบผลึก ดังนั้นจึงเป็นไปได้ที่จะนำไปใช้ในยาเพื่อปรับปรุงความสามารถของร่างกายในการย่อยอาหาร

ปัจจุบัน วิทยาศาสตร์รู้จักเอนไซม์หลายชนิดซึ่งบางชนิดผลิตโดยอุตสาหกรรมยาเพื่อใช้เป็นยาและผลิตภัณฑ์เสริมอาหาร

จำนวนเอ็นไซม์ทั้งหมดที่ร่างกายต้องการเพื่อการทำงานเต็มรูปแบบในระหว่างวันเป็นเรื่องยากที่จะคำนวณได้ เนื่องจากมีเอ็นไซม์จำนวนมากที่มีอยู่ในร่างกายของเราในปริมาณที่แตกต่างกันมาก

หากน้ำย่อยมีเอนไซม์โปรตีโอไลติกน้อย ควรเพิ่มปริมาณของผลิตภัณฑ์ที่มีเอนไซม์ที่จำเป็น

ตัวอย่างเช่น Pancreatin ถูกกำหนดในปริมาณตั้งแต่ 576 มก. ต่อวันและสิ้นสุดหากจำเป็นโดยเพิ่มขนาดยานี้ 4 เท่า

• ความต้องการเอนไซม์เพิ่มขึ้น:
• ด้วยการทำงานที่ซบเซาของระบบทางเดินอาหาร
• สำหรับโรคของระบบทางเดินอาหารบางชนิด
• น้ำหนักเกิน;
• ภูมิคุ้มกันอ่อนแอ
• ความมึนเมาของร่างกาย

ในวัยชราเมื่อเอนไซม์ของคุณเองผลิตได้ไม่ดีนัก

• ความต้องการเอนไซม์ลดลง:
• ในกรณีที่มีเอนไซม์โปรตีโอไลติกในน้ำย่อยเพิ่มขึ้น

การแพ้อาหารและยาที่มีเอนไซม์

คุณสมบัติที่เป็นประโยชน์ของเอนไซม์และผลต่อร่างกาย

เอนไซม์เกี่ยวข้องกับกระบวนการย่อยอาหาร ช่วยให้ร่างกายประมวลผลอาหาร พวกเขาทำให้การเผาผลาญเป็นปกติและส่งเสริมการลดน้ำหนัก เสริมสร้างระบบภูมิคุ้มกันและขจัดสารพิษออกจากร่างกาย

ส่งเสริมการต่ออายุเซลล์ของร่างกายและเร่งกระบวนการทำความสะอาดร่างกายด้วยตนเอง เปลี่ยนสารอาหารให้เป็นพลังงาน เร่งการสมานแผล

นอกจากนี้ อาหารที่อุดมไปด้วยเอนไซม์ยังช่วยเพิ่มจำนวนแอนติบอดีที่สามารถต่อสู้กับการติดเชื้อได้สำเร็จ ซึ่งจะช่วยเสริมสร้างภูมิคุ้มกันของเรา

การมีเอนไซม์ย่อยอาหารในอาหารช่วยให้การประมวลผลและการดูดซึมสารอาหารเหมาะสม

ปฏิสัมพันธ์กับองค์ประกอบสำคัญ

ส่วนประกอบหลักในร่างกายของเรา ได้แก่ โปรตีน ไขมัน คาร์โบไฮเดรต มีปฏิกิริยาอย่างใกล้ชิดกับเอนไซม์ วิตามินยังช่วยให้เอนไซม์บางชนิดทำงานได้มากขึ้น

• กิจกรรมของเอนไซม์จำเป็นต้องมีความสมดุลของกรด-เบสในร่างกาย การมีอยู่ของโคเอ็นไซม์ (อนุพันธ์ของวิตามิน) และโคแฟคเตอร์
• และยังขาดสารยับยั้ง - สารบางชนิดผลิตภัณฑ์เมตาบอลิซึมที่ระงับการทำงานของเอนไซม์ระหว่างปฏิกิริยาทางเคมี
• สัญญาณของการขาดเอนไซม์ในร่างกาย:
• การรบกวนในทางเดินอาหาร
• ความอ่อนแอทั่วไป
• อาการป่วยไข้;

อาการปวดข้อ;

• โรคกระเพาะ Achilles;
• เพิ่มความอยากอาหารที่ไม่ดีต่อสุขภาพ

สัญญาณของเอนไซม์ส่วนเกินในร่างกาย:

การบริโภคอาหารที่มีเอนไซม์เป็นประจำจะช่วยเติมเต็มเอนไซม์ที่จำเป็นในร่างกาย

แต่เพื่อการดูดซึมและความมีชีวิตชีวาอย่างเต็มที่ จำเป็นต้องรักษาสมดุลของกรด-เบส ซึ่งเป็นลักษณะเฉพาะของร่างกายที่แข็งแรงเท่านั้นเอนไซม์ , หรือเอนไซม์ (ตั้งแต่ lat.หมัก

- สตาร์ทเตอร์) - โดยปกติโมเลกุลโปรตีนหรือโมเลกุล RNA (ไรโบไซม์) หรือเชิงซ้อนที่เร่ง (กระตุ้น) ปฏิกิริยาเคมีในระบบสิ่งมีชีวิต สารตั้งต้นในปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาด้วยเอนไซม์เรียกว่าสารตั้งต้น และสารที่เกิดขึ้นเรียกว่าผลิตภัณฑ์ เอนไซม์เป็นสารตั้งต้นที่จำเพาะ (ATPase เร่งการสลายของ ATP เท่านั้น และ phosphorylase kinase phosphorylates เท่านั้น phosphorylase)

กิจกรรมของเอนไซม์สามารถควบคุมได้โดยตัวกระตุ้นและตัวยับยั้ง (ตัวกระตุ้นเพิ่มขึ้น ตัวยับยั้งลดลง)

เอนไซม์โปรตีนถูกสังเคราะห์บนไรโบโซม และ RNA ถูกสังเคราะห์ในนิวเคลียส

คำว่า "เอนไซม์" และ "เอนไซม์" ถูกใช้เป็นคำพ้องความหมายมานานแล้ว (คำแรกในวรรณคดีทางวิทยาศาสตร์ของรัสเซียและเยอรมันเป็นหลัก ส่วนคำหลังในภาษาอังกฤษและฝรั่งเศส) ศาสตร์แห่งเอนไซม์มีชื่อว่าเอนไซม์วิทยา

และไม่ใช่เอนไซม์ (เพื่อไม่ให้รากของคำในภาษาละตินและกรีกผสมกัน)

ประวัติความเป็นมาของการศึกษา ภาคเรียนเอนไซม์

เสนอในศตวรรษที่ 17 โดยนักเคมี แวน เฮลมอนต์ เมื่อพูดถึงกลไกการย่อยอาหาร

ในการต่อต้าน XVIII - ต้น ศตวรรษที่สิบเก้า เป็นที่ทราบกันดีอยู่แล้วว่าเนื้อสัตว์ถูกย่อยด้วยน้ำย่อย และแป้งจะถูกเปลี่ยนเป็นน้ำตาลภายใต้การกระทำของน้ำลาย อย่างไรก็ตาม ยังไม่ทราบกลไกของปรากฏการณ์เหล่านี้

ในศตวรรษที่ 19 หลุยส์ ปาสเตอร์ ศึกษาการเปลี่ยนแปลงของคาร์โบไฮเดรตเป็นเอทิลแอลกอฮอล์ภายใต้การกระทำของยีสต์ ได้ข้อสรุปว่ากระบวนการนี้ (การหมัก) ถูกเร่งด้วยพลังสำคัญบางอย่างที่อยู่ในเซลล์ยีสต์ ภาคเรียนกว่าร้อยปีมาแล้ว และเอนไซม์ สะท้อนให้เห็นมุมมองที่แตกต่างกันในข้อพิพาททางทฤษฎีระหว่างแอล. ปาสเตอร์ในด้านหนึ่ง และเอ็ม. เบอร์เธล็อตและเจ. ลีบิกอีกด้านหนึ่งเกี่ยวกับธรรมชาติของการหมักแอลกอฮอล์ จริงๆ แล้วเอนไซม์ เอนไซม์หมัก และ(จากภาษากรีก ἐν- - ใน- และ ζύμη - ยีสต์, เชื้อ) เสนอในปี พ.ศ. 2419 โดย W. Kuehne สำหรับ "เอนไซม์ที่ไม่มีการรวบรวมกัน" ที่หลั่งโดยเซลล์ เช่น เข้าไปในกระเพาะอาหาร (เปปซิน) หรือลำไส้ (ทริปซิน, อะไมเลส) สองปีหลังจากการเสียชีวิตของ L. Pasteur ในปี พ.ศ. 2440 E. Buchner ตีพิมพ์ผลงาน "การหมักแอลกอฮอล์โดยไม่มีเซลล์ยีสต์" ซึ่งเขาทดลองแสดงให้เห็นว่าน้ำยีสต์ที่ปราศจากเซลล์ดำเนินการหมักด้วยแอลกอฮอล์ในลักษณะเดียวกับเซลล์ยีสต์ที่ไม่ถูกทำลาย ในปี 1907 เขาได้รับรางวัลโนเบลจากผลงานชิ้นนี้ เอนไซม์ผลึกบริสุทธิ์สูง (ยูรีเอส) ตัวแรกถูกแยกออกในปี พ.ศ. 2469 โดยเจ. ซัมเนอร์ ในอีก 10 ปีข้างหน้า มีเอนไซม์อีกหลายชนิดถูกแยกออก และในที่สุดธรรมชาติของโปรตีนของเอนไซม์ก็ได้รับการพิสูจน์แล้ว

กิจกรรมการเร่งปฏิกิริยา RNA ถูกค้นพบครั้งแรกในช่วงทศวรรษ 1980 ใน pre-rRNA โดย Thomas Check ผู้ศึกษาการต่อ RNA ใน ciliates เตตระฮีมีนา เทอร์โมฟิลา- ไรโบไซม์กลายเป็นส่วนหนึ่งของโมเลกุล Tetrahymena pre-rRNA ที่ถูกเข้ารหัสโดยอินตรอนของยีน rDNA นอกโครโมโซม ภูมิภาคนี้ดำเนินการเชื่อมต่ออัตโนมัติ กล่าวคือ ตัดตัวเองออกระหว่างการเจริญเติบโตของ rRNA

หน้าที่ของเอนไซม์

เอนไซม์มีอยู่ในเซลล์ของสิ่งมีชีวิตทั้งหมดและช่วยเปลี่ยนสารบางชนิด (สารตั้งต้น) ให้เป็นสารอื่นๆ (ผลิตภัณฑ์) เอนไซม์ทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาในปฏิกิริยาทางชีวเคมีเกือบทั้งหมดที่เกิดขึ้นในสิ่งมีชีวิต ภายในปี 2013 มีการอธิบายเอนไซม์ที่แตกต่างกันมากกว่า 5,000 ชนิด มีบทบาทสำคัญในทุกกระบวนการของชีวิต กำกับและควบคุมการเผาผลาญของร่างกาย

เช่นเดียวกับตัวเร่งปฏิกิริยาอื่นๆ เอนไซม์เร่งปฏิกิริยาทั้งไปข้างหน้าและย้อนกลับ ส่งผลให้พลังงานกระตุ้นของกระบวนการลดลง ในกรณีนี้ สมดุลเคมีจะไม่เลื่อนไปข้างหน้าหรือข้างหลัง คุณลักษณะที่โดดเด่นของเอนไซม์เมื่อเปรียบเทียบกับตัวเร่งปฏิกิริยาที่ไม่ใช่โปรตีนคือความจำเพาะสูง ค่าคงที่การจับของซับสเตรตบางชนิดกับโปรตีนสามารถสูงถึง 10−10 โมล/ลิตรหรือน้อยกว่า โมเลกุลของเอนไซม์แต่ละตัวสามารถทำงานได้ตั้งแต่หลายพันถึงหลายล้าน "การทำงาน" ต่อวินาที

ตัวอย่างเช่น หนึ่งโมเลกุลของเอนไซม์เรนิน ซึ่งอยู่ในเยื่อบุกระเพาะอาหารของลูกวัว จะทำให้เคซีนโนเจนในนมจับตัวเป็นก้อนประมาณ 10 6 โมเลกุลใน 10 นาที ที่อุณหภูมิ 37 °C

ยิ่งไปกว่านั้น ประสิทธิภาพของเอนไซม์ยังสูงกว่าประสิทธิภาพของตัวเร่งปฏิกิริยาที่ไม่ใช่โปรตีนมาก - เอนไซม์เร่งปฏิกิริยาได้นับล้านและพันล้านครั้ง และตัวเร่งปฏิกิริยาที่ไม่ใช่โปรตีน - หลายร้อยหลายพันครั้ง ดูเพิ่มเติมที่ เอนไซม์ที่สมบูรณ์แบบเชิงเร่งปฏิกิริยา

สารอินทรีย์ที่มีลักษณะเป็นโปรตีนซึ่งสังเคราะห์ในเซลล์และหลายครั้งเร่งปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นในเซลล์โดยไม่ต้องผ่านการเปลี่ยนแปลงทางเคมี สารที่มีผลคล้ายกันก็มีอยู่ในธรรมชาติที่ไม่มีชีวิตและเรียกว่าตัวเร่งปฏิกิริยา เอนไซม์ (จาก lat.หมัก - การหมัก, เชื้อเชื้อ) บางครั้งเรียกว่า เอนไซม์ (จากภาษากรีก. en - ข้างใน, ไซม์ - เชื้อ) เซลล์ที่มีชีวิตทั้งหมดมีชุดเอนไซม์ขนาดใหญ่มาก ซึ่งมีฤทธิ์ในการเร่งปฏิกิริยาซึ่งเป็นตัวกำหนดการทำงานของเซลล์ ปฏิกิริยาต่างๆ เกือบทั้งหมดที่เกิดขึ้นในเซลล์นั้นจำเป็นต้องอาศัยเอนไซม์จำเพาะเข้าร่วมด้วย การศึกษาคุณสมบัติทางเคมีของเอนไซม์และปฏิกิริยาที่พวกมันเร่งปฏิกิริยาเป็นพื้นที่พิเศษที่สำคัญมากของชีวเคมี - เอนไซม์

เอนไซม์จำนวนมากอยู่ในสถานะอิสระในเซลล์ เพียงแค่ละลายในไซโตพลาสซึม ส่วนอื่นๆ เกี่ยวข้องกับโครงสร้างที่ซับซ้อนและมีการจัดระเบียบสูง นอกจากนี้ยังมีเอนไซม์ที่ปกติจะอยู่นอกเซลล์ ดังนั้นเอนไซม์ที่กระตุ้นการสลายแป้งและโปรตีนจึงถูกหลั่งโดยตับอ่อนเข้าสู่ลำไส้ หลั่งออกมาจากเอนไซม์และจุลินทรีย์หลายชนิด

ข้อมูลแรกเกี่ยวกับเอนไซม์ได้มาจากการศึกษากระบวนการหมักและการย่อยอาหาร แอล. ปาสเตอร์มีส่วนช่วยอย่างมากในการศึกษาเรื่องการหมัก แต่เขาเชื่อว่ามีเพียงเซลล์ที่มีชีวิตเท่านั้นที่สามารถทำปฏิกิริยาที่สอดคล้องกันได้ ในตอนต้นของศตวรรษที่ 20 E. Buchner แสดงให้เห็นว่าการหมักซูโครสด้วยการก่อตัวของคาร์บอนไดออกไซด์และเอทิลแอลกอฮอล์สามารถเร่งปฏิกิริยาได้ด้วยสารสกัดจากยีสต์ไร้เซลล์ การค้นพบที่สำคัญนี้กระตุ้นการแยกและการศึกษาเอนไซม์ในเซลล์ ในปี 1926 J. Sumner จาก Cornell University (USA) ได้แยกยูรีเอส; มันเป็นเอนไซม์ตัวแรกที่ได้มาในรูปแบบที่เกือบบริสุทธิ์ ตั้งแต่นั้นเป็นต้นมา มีการค้นพบและแยกเอนไซม์มากกว่า 700 ชนิด แต่ยังมีอีกมากที่มีอยู่ในสิ่งมีชีวิต การระบุ การแยก และการศึกษาคุณสมบัติของเอนไซม์แต่ละตัวถือเป็นหัวใจสำคัญของเอนไซม์วิทยาสมัยใหม่

เอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับกระบวนการแปลงพลังงานขั้นพื้นฐาน เช่น การสลายน้ำตาล การสร้างและการไฮโดรไลซิสของสารประกอบอะดีโนซีน ไตรฟอสเฟต (ATP) พลังงานสูง มีอยู่ในเซลล์ทุกประเภท เช่น สัตว์ พืช และแบคทีเรีย อย่างไรก็ตาม มีเอนไซม์ที่ผลิตได้ในเนื้อเยื่อของสิ่งมีชีวิตบางชนิดเท่านั้น ดังนั้นเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์เซลลูโลสจึงพบได้ในเซลล์พืช แต่ไม่พบในเซลล์สัตว์ ดังนั้นจึงเป็นสิ่งสำคัญที่จะต้องแยกแยะระหว่างเอนไซม์ "สากล" และเอนไซม์ที่จำเพาะต่อเซลล์บางประเภท โดยทั่วไป ยิ่งเซลล์มีความเชี่ยวชาญมากเท่าไร เซลล์ก็จะยิ่งมีโอกาสสังเคราะห์ชุดของเอนไซม์ที่จำเป็นต่อการทำงานของเซลล์โดยเฉพาะมากขึ้นเท่านั้น

เอนไซม์และการย่อยอาหาร. เอนไซม์เป็นสิ่งจำเป็นในกระบวนการย่อยอาหาร มีเพียงสารประกอบที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำเท่านั้นที่สามารถผ่านผนังลำไส้และเข้าสู่กระแสเลือดได้ ดังนั้นส่วนประกอบของอาหารจึงต้องถูกแบ่งออกเป็นโมเลกุลขนาดเล็กก่อน สิ่งนี้เกิดขึ้นในระหว่างการไฮโดรไลซิสของเอนไซม์ (สลาย) ของโปรตีนให้เป็นกรดอะมิโน แป้งเป็นน้ำตาล ไขมันเป็นกรดไขมันและกลีเซอรอล การย่อยโปรตีนจะถูกเร่งโดยเอนไซม์เปปซินที่พบในกระเพาะอาหาร ตับอ่อนหลั่งเอนไซม์ย่อยอาหารที่มีประสิทธิภาพสูงจำนวนหนึ่งเข้าไปในลำไส้ เหล่านี้คือทริปซินและไคโมทริปซินซึ่งเป็นโปรตีนไฮโดรไลซ์ ไลเปสซึ่งสลายไขมัน อะไมเลสซึ่งเร่งการสลายแป้ง Pepsin, trypsin และ chymotrypsin ถูกหลั่งออกมาในรูปแบบที่ไม่ใช้งานในรูปแบบของสิ่งที่เรียกว่า ไซโมเจน (โปรเอ็นไซม์) และออกฤทธิ์เฉพาะในกระเพาะอาหารและลำไส้เท่านั้น สิ่งนี้อธิบายได้ว่าทำไมเอนไซม์เหล่านี้จึงไม่ทำลายเซลล์ตับอ่อนและกระเพาะอาหาร ผนังกระเพาะอาหารและลำไส้ได้รับการปกป้องจากเอนไซม์ย่อยอาหารและชั้นของเมือก เอนไซม์ย่อยอาหารที่สำคัญหลายชนิดถูกหลั่งออกมาจากเซลล์ของลำไส้เล็ก

พลังงานส่วนใหญ่ที่สะสมอยู่ในอาหารจากพืช เช่น หญ้าหรือหญ้าแห้ง มีความเข้มข้นอยู่ในเซลลูโลส ซึ่งถูกสลายโดยเอนไซม์เซลลูเลส เอนไซม์นี้ไม่ได้สังเคราะห์ในร่างกายของสัตว์กินพืช และสัตว์เคี้ยวเอื้อง เช่น วัวและแกะ สามารถกินอาหารที่มีเซลลูโลสได้เพียงเพราะเซลลูเลสผลิตโดยจุลินทรีย์ที่อาศัยอยู่ในส่วนแรกของกระเพาะอาหาร - กระเพาะรูเมน ปลวกยังใช้จุลินทรีย์ในการย่อยอาหาร

เอนไซม์ใช้ในอุตสาหกรรมอาหาร ยา เคมี และสิ่งทอ ตัวอย่างคือเอนไซม์พืชที่ได้จากมะละกอและใช้ในการทำให้เนื้อนุ่ม มีการเติมเอนไซม์ลงในผงซักฟอกด้วย

เอนไซม์ในการแพทย์และการเกษตร. การตระหนักถึงบทบาทสำคัญของเอนไซม์ในกระบวนการเซลล์ทั้งหมดได้นำไปสู่การใช้อย่างแพร่หลายในด้านการแพทย์และการเกษตร การทำงานปกติของสิ่งมีชีวิตพืชและสัตว์ขึ้นอยู่กับการทำงานที่มีประสิทธิภาพของเอนไซม์ การออกฤทธิ์ของสารพิษหลายชนิด (พิษ) ขึ้นอยู่กับความสามารถในการยับยั้งเอนไซม์ ยาหลายชนิดก็ให้ผลเช่นเดียวกัน บ่อยครั้งที่ผลของยาหรือสารพิษสามารถติดตามได้จากผลเฉพาะเจาะจงต่อการทำงานของเอนไซม์เฉพาะในร่างกายโดยรวมหรือในเนื้อเยื่อเฉพาะ ตัวอย่างเช่นยาฆ่าแมลงออร์กาโนฟอสฟอรัสที่ทรงพลังและก๊าซประสาทที่พัฒนาขึ้นเพื่อจุดประสงค์ทางทหารมีผลในการทำลายล้างโดยการปิดกั้นการทำงานของเอนไซม์ - ส่วนใหญ่เป็นโคลีนเอสเตอเรสซึ่งมีบทบาทสำคัญในการส่งผ่านแรงกระตุ้นของเส้นประสาท

เพื่อให้เข้าใจกลไกการออกฤทธิ์ของยาต่อระบบเอนไซม์ได้ดีขึ้น ควรพิจารณาว่าสารยับยั้งเอนไซม์บางชนิดทำงานอย่างไร สารยับยั้งหลายชนิดจับกับบริเวณที่ทำงานของเอนไซม์ ซึ่งเป็นบริเวณเดียวกับที่สารตั้งต้นทำปฏิกิริยากัน ในสารยับยั้งดังกล่าว ลักษณะทางโครงสร้างที่สำคัญที่สุดจะใกล้เคียงกับลักษณะโครงสร้างของสารตั้งต้น และหากมีทั้งสารตั้งต้นและสารยับยั้งอยู่ในตัวกลางที่ทำปฏิกิริยา ก็จะมีการแข่งขันกันระหว่างสิ่งทั้งสองเพื่อจับกับเอนไซม์ ยิ่งไปกว่านั้น ยิ่งความเข้มข้นของสารตั้งต้นสูงเท่าไร ก็สามารถแข่งขันกับสารยับยั้งได้สำเร็จมากขึ้นเท่านั้น สารยับยั้งอีกประเภทหนึ่งทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างในโมเลกุลของเอนไซม์ ซึ่งเกี่ยวข้องกับกลุ่มสารเคมีที่มีความสำคัญเชิงหน้าที่ การศึกษากลไกการออกฤทธิ์ของสารยับยั้งช่วยให้นักเคมีสร้างยาชนิดใหม่ได้

เอนไซม์บางชนิดและปฏิกิริยาที่พวกมันกระตุ้น
ประเภทของปฏิกิริยาเคมี	เอนไซม์	แหล่งที่มา	ปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยา 1)
ไฮโดรไลซิส	ทริปซิน	ลำไส้เล็ก	โปรตีน + H 2 O ® โพลีเปปไทด์ต่างๆ
ไฮโดรไลซิส	ข-อะไมเลส	ข้าวสาลี ข้าวบาร์เลย์ มันเทศ ฯลฯ	แป้ง + H 2 O ® แป้งไฮโดรไลเสต + มอลโตส
ไฮโดรไลซิส	ทรอมบิน	เลือด	ไฟบริโนเจน + H 2 O ® ไฟบริน + 2 โพลีเปปไทด์
ไฮโดรไลซิส	ไลเปส	ลำไส้ เมล็ดพืชไขมันสูง จุลินทรีย์	ไขมัน + H 2 O ® กรดไขมัน + กลีเซอรอล
ไฮโดรไลซิส	อัลคาไลน์ฟอสฟาเตส	เกือบทุกเซลล์	ฟอสเฟตอินทรีย์ + H 2 โอ ® ผลิตภัณฑ์ดีฟอสโฟรีเลต + อนินทรีย์ฟอสเฟต
ไฮโดรไลซิส	ยูรีเอส	เซลล์พืชและจุลินทรีย์บางชนิด	ยูเรีย + H2O ® แอมโมเนีย +คาร์บอนไดออกไซด์
ฟอสฟอโรไลซิส	ฟอสโฟรีเลส	เนื้อเยื่อของสัตว์และพืชที่มีโพลีแซ็กคาไรด์	โพลีแซ็กคาไรด์ (แป้งหรือไกลโคเจนจากnโมเลกุลกลูโคส) + อนินทรีย์ฟอสเฟต กลูโคส-1-ฟอสเฟต+ โพลีแซ็กคาไรด์ ( n – 1หน่วยกลูโคส)
ดีคาร์บอกซิเลชัน	ดีคาร์บอกซิเลส	ยีสต์ พืชบางชนิด และจุลินทรีย์	กรดไพรูวิค ® อะซีตัลดีไฮด์ + คาร์บอนไดออกไซด์
การควบแน่น	อัลโดลาซา		2 ไตรโอสฟอสเฟต เฮกโซส ไดฟอสเฟต
การควบแน่น	Oxaloacetate ทรานส์อะเซติเลส	เดียวกัน	กรดออกซาโลอะซิติก + อะซิติลโคเอ็นไซม์เอกรดซิตริก+ โคเอ็นไซม์เอ
ไอโซเมอไรเซชัน	ฟอสโฟเฮกโซสไอโซเมอเรส	เดียวกัน	กลูโคส-6-ฟอสเฟต ฟรุกโตส 6-ฟอสเฟต
การให้ความชุ่มชื้น	ฟูมาราเซะ	เดียวกัน	กรดฟูมาริก+น้ำ2O กรดมาลิก
การให้ความชุ่มชื้น	คาร์บอนิกแอนไฮเดรส	เนื้อเยื่อสัตว์ต่างๆ ใบไม้สีเขียว	คาร์บอนไดออกไซด์+น้ำ2O กรดคาร์บอนิก
ฟอสโฟรีเลชั่น	ไพรูเวตไคเนส	เกือบทั้งหมด (หรือทั้งหมด) เซลล์	ATP + กรดไพรูวิก ฟอสฟีนอลไพรูวิชกรด + ADP
การถ่ายโอนหมู่ฟอสเฟต	ฟอสโฟกลูโคมูเตส	เซลล์สัตว์ทั้งหมด พืชและจุลินทรีย์หลายชนิด	กลูโคส-1-ฟอสเฟต กลูโคส-6-ฟอสเฟต
การปนเปื้อน	ทรานซามิเนส	เซลล์ส่วนใหญ่	กรดแอสปาร์ติก + กรดไพรูวิก กรดซอร์รีอะซิติกกรด + อะลานีน
การสังเคราะห์ควบคู่กับการไฮโดรไลซิสของ ATP	กลูตามีนซินเทเตส	เดียวกัน	กรดกลูตามิก + แอมโมเนีย + ATP กลูตามีน + ADP + อนินทรีย์ฟอสเฟต
ลดการเกิดออกซิเดชัน	ไซโตโครมออกซิเดส	เซลล์สัตว์ทุกชนิด พืช และจุลินทรีย์หลายชนิด	O2+ ไซโตโครมลดลง ค ® ไซโตโครมออกซิไดซ์ ค+น้ำ2O
ลดการเกิดออกซิเดชัน	แอสคอร์บิกแอซิดออกซิเดส	เซลล์พืชจำนวนมาก	กรดแอสคอร์บิก+ โอ2 ® กรดดีไฮโดรแอสคอร์บิก + ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์
ลดการเกิดออกซิเดชัน	ไซโตโครม ครีดักเตส	เซลล์สัตว์ทั้งหมด พืชและจุลินทรีย์หลายชนิด	เกิน · H (โคเอนไซม์ลดลง) + ไซโตโครมออกซิไดซ์ค ® ไซโตโครมลดลงค + NAD (โคเอนไซม์ออกซิไดซ์)
ลดการเกิดออกซิเดชัน	แลคเตตดีไฮโดรจีเนส	สัตว์ส่วนใหญ่กาว - ปัจจุบัน; พืชและจุลินทรีย์บางชนิด	กรดแลคติค + NAD (โคเอ็นไซม์ออกซิไดซ์) ไพโรวิโนกราดนายากรด + NAD · เอ็น (ตกแต่งใหม่)โคเอ็นไซม์)
1) ลูกศรเดี่ยวหมายถึงปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นในทิศทางเดียว และลูกศรคู่หมายถึง ว่าปฏิกิริยาสามารถย้อนกลับได้

วรรณกรรม

เฟิร์สชท์ อี. โครงสร้างและกลไกการออกฤทธิ์ของเอนไซม์ - ม., 1980
สเตรเยอร์ แอล. ชีวเคมี เล่ม 1 (หน้า 104-131) เล่ม 2 (หน้า 23-94) ม., 2527-2528
เมอร์เรย์ อาร์., เกรนเนอร์ ดี., เมเยส พี., ร็อดเวลล์ ดับเบิลยู.ชีวเคมีของมนุษย์ เล่มที่ 1 ม. 2536