Viața oricărui organism este posibilă datorită proceselor metabolice care au loc în el. Aceste reacții sunt controlate de catalizatori naturali sau enzime. Un alt nume pentru aceste substanțe este enzimele. Termenul de „enzime” provine din latinescul fermentum, care înseamnă „dospit”. Conceptul a apărut istoric în studiul proceselor de fermentație.

Orez. 1 - Fermentarea cu drojdie - un exemplu tipic de reacție enzimatică

Omenirea folosește de mult proprietățile benefice ale acestor enzime. De exemplu, de multe secole brânză a fost făcută din lapte folosind cheag.

Enzimele diferă de catalizatori prin faptul că acționează într-un organism viu, în timp ce catalizatorii acționează în natura neînsuflețită. Ramura biochimiei care studiază aceste substanțe esențiale pentru viață se numește enzimologie.

Proprietățile generale ale enzimelor

Enzimele sunt molecule proteice care interacționează cu diverse substanțe, accelerând transformarea lor chimică pe o anumită cale. Cu toate acestea, ele nu sunt consumate. Fiecare enzimă are un situs activ care se atașează de substrat și un situs catalitic care inițiază o anumită reacție chimică. Aceste substanțe accelerează reacțiile biochimice care au loc în organism fără a crește temperatura.

Principalele proprietăți ale enzimelor:

specificitate: capacitatea unei enzime de a acționa numai asupra unui substrat specific, de exemplu, lipazele asupra grăsimilor;
eficiență catalitică: capacitatea proteinelor enzimatice de a accelera reacțiile biologice de sute și mii de ori;
capacitatea de reglare: în fiecare celulă, producția și activitatea enzimelor este determinată de un lanț unic de transformări care afectează capacitatea acestor proteine de a fi sintetizate din nou.

Rolul enzimelor în corpul uman nu poate fi supraestimat. Într-o perioadă în care tocmai fusese descoperită structura ADN-ului, se spunea că o genă este responsabilă pentru sinteza unei proteine, care deja a determinat o trăsătură specifică. Acum această afirmație sună astfel: „O genă - o enzimă - o trăsătură”. Adică, fără activitatea enzimelor din celulă, viața nu poate exista.

Clasificare

În funcție de rolul lor în reacțiile chimice, se disting următoarele clase de enzime:

Într-un organism viu, toate enzimele sunt împărțite în intra- și extracelular. Enzimele intracelulare includ, de exemplu, enzimele hepatice care participă la reacțiile de neutralizare a diferitelor substanțe care intră în sânge. Ele sunt detectate în sânge atunci când un organ este deteriorat, ceea ce ajută la diagnosticarea bolilor acestuia.

Enzime intracelulare care sunt markeri ai afectarii organelor interne:

ficat - alanin aminotranssefraza, aspartat aminotransferaza, gama-glutamil transpeptidaza, sorbitol dehidrogenaza;
rinichi - fosfatază alcalină;
glanda prostatică - fosfatază acidă;
mușchiul cardiac - lactat dehidrogenază

Enzimele extracelulare sunt secretate de glande în mediul extern. Principalele sunt secretate de celulele glandelor salivare, peretelui gastric, pancreasului și intestinelor și sunt implicate activ în digestie.

Enzime digestive

Enzimele digestive sunt proteine care accelerează descompunerea moleculelor mari care alcătuiesc alimentele. Ele separă astfel de molecule în fragmente mai mici care sunt mai ușor absorbite de celule. Principalele tipuri de enzime digestive sunt proteazele, lipazele și amilazele.

Principala glandă digestivă este pancreasul. Produce majoritatea acestor enzime, precum și nucleaze care scindează ADN-ul și ARN-ul și peptidazele implicate în formarea aminoacizilor liberi. Mai mult, o cantitate mică de enzime formate este capabilă să „proceseze” un volum mare de alimente.

În timpul descompunerii enzimatice a nutrienților, este eliberată energie, care este utilizată pentru procesele metabolice și funcțiile vitale. Fără participarea enzimelor, astfel de procese ar avea loc prea lent, neasigurând organismului rezerve de energie suficiente.

În plus, participarea enzimelor în procesul digestiv asigură descompunerea nutrienților în molecule care pot trece prin celulele peretelui intestinal și pot intra în sânge.

Amilază

Amilaza este produsă de glandele salivare. Acționează asupra amidonului alimentar, care constă dintr-un lanț lung de molecule de glucoză. Ca urmare a acțiunii acestei enzime, se formează zone formate din două molecule de glucoză conectate, adică fructoză și alți carbohidrați cu lanț scurt. Ulterior, ele sunt metabolizate la glucoză în intestin și de acolo absorbite în sânge.

Glandele salivare descompun doar o parte din amidon. Amilaza salivară este activă pentru o perioadă scurtă de timp în timp ce alimentele sunt mestecate. După ce intră în stomac, enzima este inactivată de conținutul său acid. Cea mai mare parte a amidonului este descompus deja în duoden sub acțiunea amilazei pancreatice produsă de pancreas.

Orez. 2 - Amilaza începe să descompună amidonul

Carbohidrații scurti formați sub acțiunea amilazei pancreatice pătrund în intestinul subțire. Aici, cu ajutorul maltazei, lactazei, zaharazei și dextrinazei, acestea sunt descompuse în molecule de glucoză. Fibrele care nu sunt descompuse de enzime sunt excretate din intestine cu fecale.

Proteaze

Proteinele sau proteinele sunt o parte esențială a dietei umane. Enzimele - proteaze - sunt necesare pentru a le descompune. Ele diferă în locul sintezei, substraturilor și altor caracteristici. Unele dintre ele sunt active în stomac, cum ar fi pepsina. Altele sunt produse de pancreas și sunt active în lumenul intestinal. Glanda însăși secretă un precursor inactiv al enzimei - chimotripsinogenul, care începe să acționeze numai după amestecarea cu conținutul alimentar acid, transformându-se în chimotripsină. Acest mecanism ajută la evitarea autodeteriorării celulelor pancreatice de către proteaze.

Orez. 3 - Defalcarea enzimatică a proteinelor

Proteazele descompun proteinele alimentare în fragmente mai mici - polipeptide. Enzime - peptidazele le descompun în aminoacizi, care sunt absorbiți în intestine.

Lipaze

Grăsimile alimentare sunt descompuse de enzimele lipază, care sunt produse și de pancreas. Ele descompun moleculele de grăsime în acizi grași și glicerol. Această reacție necesită prezența bilei în lumenul duodenului, care se formează în ficat.

Orez. 4 – Hidroliza enzimatică a grăsimilor

Rolul terapiei de înlocuire cu medicamentul "Micrazim"

Pentru multe persoane cu tulburări digestive, în primul rând cu boli ale pancreasului, administrarea de enzime oferă suport funcțional organului și accelerează procesul de vindecare. După oprirea unui atac de pancreatită sau a unei alte situații acute, administrarea de enzime poate fi oprită, deoarece organismul le restabilește în mod independent secreția.

Utilizarea pe termen lung a preparatelor enzimatice este necesară numai în cazurile de insuficiență pancreatică exocrină severă.

Unul dintre cele mai fiziologice în compoziția sa este medicamentul „Micrazim”. Se compune din amilază, proteaze și lipază conținute în sucul pancreatic. Prin urmare, nu este nevoie să selectați separat ce enzimă trebuie utilizată pentru diferite boli ale acestui organ.

Indicații pentru utilizarea acestui medicament:

pancreatită cronică, fibroză chistică și alte cauze ale secreției insuficiente a enzimelor pancreatice;
boli inflamatorii ale ficatului, stomacului, intestinelor, mai ales după operații asupra acestora, pentru refacerea mai rapidă a sistemului digestiv;
erori de nutriție;
disfuncție de mestecat, de exemplu, din cauza bolilor dentare sau a imobilității pacientului.

Utilizarea enzimelor digestive în scop de înlocuire ajută la evitarea balonării, scaunelor moale și durerilor abdominale. În plus, în bolile cronice severe ale pancreasului, Micrasim preia complet funcția de descompunere a nutrienților. Prin urmare, ele pot fi absorbite cu ușurință în intestine. Acest lucru este deosebit de important pentru copiii cu fibroză chistică.

Important: înainte de utilizare, citiți instrucțiunile sau consultați medicul dumneavoastră.

În natură, există substanțe proteice speciale care funcționează în mod egal cu succes atât într-o celulă vie, cât și în afara ei. Acestea sunt enzime. Cu ajutorul lor, organismul digeră alimentele, crește și distruge celulele, datorită lor toate sistemele corpului nostru funcționează eficient și, în primul rând, sistemul nervos central. Fără enzime, nu ar exista în lume iaurt, chefir, brânză, brânză feta, kvas, cereale gata preparate sau alimente pentru copii. În ce constă acești biocatalizatori, care au devenit recent asistenți fideli ai biotehnologilor, și cum sunt structurați, cum se disting unul de celălalt, cum ne ușurează viața, veți afla despre acest lucru în această lecție.

Referințe

1. Kamensky A. A., Kriksunov E. A., Pasechnik V. V. Biologie generală grade 10-11 Buttarda, 2005.

2. Biologie. clasa a X-a. Biologie generală. Nivel de bază / P. V. Izhevsky, O. A. Kornilova, T. E. Loshchilina și alții - ed. a II-a, revizuită. - Ventana-Graf, 2010. - 224 p.

3. Belyaev D.K Biologie clasa 10-11. Biologie generală. Nivel de bază. - Ed. a 11-a, stereotip. - M.: Educație, 2012. - 304 p.

4. Biologie clasa a XI-a. Biologie generală. Nivelul profilului / V. B. Zakharov, S. G. Mamontov, N. I. Sonin și alții - ed. a 5-a, stereotip. - Buttard, 2010. - 388 p.

5. Agafonova I. B., Zakharova E. T., Sivoglazov V. I. Biologie clasa 10-11. Biologie generală. Nivel de bază. - Ed. a VI-a, add. - Buttard, 2010. - 384 p.

Enzimele sunt caii de lucru ai corpului nostru. Dacă te uiți la o carte de referință academică, poți afla că cuvântul enzime tradus din latină înseamnă drojdie. Și datorită acestui tip de drojdie au loc un număr mare de procese chimice în corpul nostru în fiecare secundă.

Fiecare dintre aceste procese chimice are propria sa specializare. În timpul unuia, proteinele sunt digerate, în timpul celuilalt, grăsimile, iar al treilea este responsabil de absorbția carbohidraților. În plus, enzimele sunt capabile să transforme o substanță în alta, mai importantă pentru organism în acest moment.

Alimente bogate în enzime:

Caracteristicile generale ale enzimelor

Descoperirea enzimelor a avut loc în 1814, datorită conversiei amidonului în zahăr. Această transformare a avut loc ca urmare a acțiunii enzimei amilaze izolate din răsadurile de orz.

În 1836, a fost descoperită o enzimă, numită mai târziu pepsină. Este produs independent în stomacul nostru, iar cu ajutorul acidului clorhidric descompune în mod activ proteinele. Pepsina este, de asemenea, utilizată activ în fabricarea brânzeturilor.

Și în transformarea drojdiei, fermentația alcoolică este cauzată de o enzimă numită zimază.

După structura lor chimică, enzimele aparțin clasei de proteine. Aceștia sunt biocatalizatori care realizează transformarea substanțelor din organism.

Enzimele în funcție de scopul lor sunt împărțite în 6 grupe: liaze, hidrolaze, oxidoreductaze, transferaze, izomeraze și ligaze.

În 1926, enzimele au fost izolate pentru prima dată din celulele vii și obținute sub formă cristalină. Astfel, a devenit posibilă utilizarea lor în medicamente pentru a îmbunătăți capacitatea organismului de a digera alimentele.

Astăzi, știința cunoaște un număr mare de diferite enzime, dintre care unele sunt produse de industria farmaceutică ca medicamente și suplimente alimentare.

Numărul total de enzime necesare organismului pentru funcționarea deplină în timpul zilei este greu de calculat, din cauza numărului mare de enzime care există în corpul nostru în cantități foarte diferite.

Dacă sucul gastric conține puține enzime proteolitice, atunci cantitatea de produse care conțin enzimele necesare trebuie crescută.

Pancreatina, de exemplu, este prescrisă în cantități variind de la 576 mg pe zi și se termină, dacă este necesar, cu o creștere de 4 ori a dozei acestui medicament.

Nevoia de enzime crește:
cu funcționare lentă a tractului gastrointestinal;
pentru unele boli ale sistemului digestiv;
supraponderali;
imunitate slabă;
intoxicația organismului;

la bătrânețe, când propriile enzime sunt mai puțin bine produse.

Nevoia de enzime este redusă:
în cazul unei cantități crescute de enzime proteolitice ale sucului gastric;

intoleranță individuală la alimente și medicamente care conțin enzime.

Proprietățile benefice ale enzimelor și efectul lor asupra organismului

Enzimele sunt implicate în procesul digestiv, ajutând organismul să proceseze alimentele. Normalizează metabolismul, promovând pierderea în greutate. Întărește sistemul imunitar și elimină toxinele din organism.

Promovează reînnoirea celulelor corpului și accelerează procesul de autocurățare a organismului. Transformă nutrienții în energie. Accelerează vindecarea rănilor.

În plus, alimentele bogate în enzime cresc numărul de anticorpi care luptă cu succes împotriva infecțiilor, întărindu-ne astfel imunitatea.

Prezența enzimelor digestive în alimente facilitează procesarea acestora și absorbția corectă a nutrienților.

Interacțiunea cu elementele esențiale

Principalele componente ale corpului nostru - proteine, grăsimi, carbohidrați - interacționează îndeaproape cu enzimele. Vitaminele contribuie, de asemenea, la funcționarea mai activă a anumitor enzime.

Pentru activitatea enzimatică sunt necesare echilibrul acido-bazic al organismului și prezența coenzimelor (derivați de vitamine) și a cofactorilor.
Și, de asemenea, absența inhibitorilor - anumite substanțe, produse metabolice care suprimă activitatea enzimelor în timpul reacțiilor chimice.
Semne ale deficitului de enzime în organism:
tulburări ale tractului gastro-intestinal;
slăbiciune generală;
stare de rău;

dureri articulare;

gastrita lui Ahile;
apetit nesănătos crescut.

Semne ale excesului de enzime în organism:

Consumul regulat de alimente care conțin enzime ajută la completarea lipsei de enzime esențiale din organism.

Dar pentru absorbția și vitalitatea lor deplină, este necesar să se asigure un anumit echilibru acido-bazic, caracteristic doar unui organism sănătos. Enzime , sau enzime (din lat. Fermentum

- starter) - de obicei molecule de proteine sau molecule de ARN (ribozime) sau complexe ale acestora care accelerează (catalizează) reacțiile chimice în sistemele vii. Reactanții dintr-o reacție catalizată de enzime se numesc substraturi, iar substanțele rezultate se numesc produse. Enzimele sunt specifice substratului (ATPaza catalizează doar descompunerea ATP, iar fosforilază kinaza fosforilează doar fosforilaza).

Activitatea enzimatică poate fi reglată de activatori și inhibitori (activatorii cresc, inhibitorii scad).

Enzimele proteice sunt sintetizate pe ribozomi, iar ARN-ul este sintetizat în nucleu.

Termenii „enzimă” și „enzimă” au fost folosiți de mult timp ca sinonimi (primul în principal în literatura științifică rusă și germană, cel de-al doilea în engleză și franceză). Știința enzimelor se numește enzimologie

, și nu enzimologie (pentru a nu amesteca rădăcinile cuvintelor în latină și greacă).

Istoria studiului Termen enzimă

propusă în secolul al XVII-lea de chimistul van Helmont când discuta despre mecanismele digestiei.

În con. XVIII - timpuriu secolele XIX se știa deja că carnea este digerată de sucul gastric, iar amidonul este transformat în zahăr sub acțiunea salivei. Cu toate acestea, mecanismul acestor fenomene a fost necunoscut.

În secolul al XIX-lea Louis Pasteur, studiind transformarea carbohidraților în alcool etilic sub acțiunea drojdiei, a ajuns la concluzia că acest proces (fermentație) este catalizat de o anumită forță vitală localizată în celulele de drojdie. Termen Termeni în urmă cu mai bine de o sută de ani Şi enzimă a reflectat puncte de vedere diferite în disputa teoretică dintre L. Pasteur, pe de o parte, și M. Berthelot și J. Liebig, pe de altă parte, despre natura fermentației alcoolice. De fapt enzime enzime fermentul Şi(din grecescul ἐν- - in- și ζύμη - drojdie, drojdie) propus în 1876 de W. Kuehne pentru „enzime neorganizate” secretate de celule, de exemplu, în stomac (pepsină) sau intestine (tripsină, amilază). La doi ani după moartea lui L. Pasteur în 1897, E. Buchner a publicat lucrarea „Fermentația alcoolică fără celule de drojdie”, în care a arătat experimental că sucul de drojdie fără celule efectuează fermentația alcoolică în același mod ca și celulele de drojdie nedistruse. În 1907, i s-a acordat Premiul Nobel pentru această lucrare. Prima enzimă cristalină înalt purificată (urează) a fost izolată în 1926 de J. Sumner. În următorii 10 ani, mai multe enzime au fost izolate, iar natura proteică a enzimelor a fost în sfârșit dovedită.

Activitatea catalitică a ARN a fost descoperită pentru prima dată în anii 1980 în pre-ARNr de Thomas Check, care a studiat îmbinarea ARN-ului în ciliați. Tetrahymena thermophila. Ribozima sa dovedit a fi o secțiune a moleculei pre-ARNr Tetrahymena codificată de intronul genei ADNr extracromozomiale; această regiune a efectuat autosplicing, adică s-a tăiat singură în timpul maturării ARNr.

Funcțiile enzimelor

Enzimele sunt prezente în toate celulele vii și ajută la transformarea unor substanțe (substraturi) în altele (produse). Enzimele acționează ca catalizatori în aproape toate reacțiile biochimice care apar în organismele vii. Până în 2013, au fost descrise peste 5.000 de enzime diferite. Ele joacă un rol vital în toate procesele vieții, direcționând și reglând metabolismul organismului.

La fel ca toți catalizatorii, enzimele accelerează atât reacțiile directe, cât și cele inverse, scăzând energia de activare a procesului. În acest caz, echilibrul chimic nu se deplasează nici înainte, nici înapoi. O caracteristică distinctivă a enzimelor în comparație cu catalizatorii non-proteici este specificitatea lor ridicată - constanta de legare a unor substraturi la proteine poate ajunge la 10-10 mol/l sau mai puțin. Fiecare moleculă de enzimă este capabilă să efectueze de la câteva mii la câteva milioane de „operații” pe secundă.

De exemplu, o moleculă a enzimei renină, conținută în mucoasa gastrică a unui vițel, coagulează aproximativ 10 6 molecule de cazeinogen din lapte în 10 minute la o temperatură de 37 °C.

Mai mult, eficiența enzimelor este mult mai mare decât eficiența catalizatorilor non-proteici - enzimele accelerează reacțiile de milioane și miliarde de ori, catalizatorii non-proteici - de sute și mii de ori. Vezi și Enzima perfectă catalitic

substanțe organice de natură proteică care se sintetizează în celule și de multe ori accelerează reacțiile care apar în ele fără a suferi transformări chimice. Substanțele care au un efect similar există și în natura neînsuflețită și sunt numite catalizatori. Enzime (din lat. ferment - fermentație, drojdie) sunt uneori numite enzime (din greacă. ro - înăuntru, zyme - ferment). Toate celulele vii conțin un set foarte mare de enzime, a căror activitate catalitică determină funcționarea celulelor. Aproape fiecare dintre numeroasele reacții diferite care apar într-o celulă necesită participarea unei enzime specifice. Studiul proprietăților chimice ale enzimelor și reacțiile pe care le catalizează este un domeniu special, foarte important al biochimiei - enzimologie.

Multe enzime sunt în stare liberă în celulă, pur și simplu dizolvate în citoplasmă; altele sunt asociate cu structuri complexe, foarte organizate. Există, de asemenea, enzime care se află în mod normal în afara celulei; Astfel, enzimele care catalizează descompunerea amidonului și proteinelor sunt secretate de pancreas în intestin. Secretat de enzime și multe microorganisme.

Primele date despre enzime au fost obținute din studiul proceselor de fermentație și digestie. L. Pasteur a adus o mare contribuție la studiul fermentației, dar el credea că numai celulele vii pot efectua reacțiile corespunzătoare. La începutul secolului al XX-lea. E. Buchner a arătat că fermentarea zaharozei cu formarea de dioxid de carbon și alcool etilic poate fi catalizată de extractul de drojdie fără celule. Această descoperire importantă a stimulat izolarea și studiul enzimelor celulare. În 1926, J. Sumner de la Universitatea Cornell (SUA) a izolat ureaza; a fost prima enzimă obţinută în formă aproape pură. De atunci, au fost descoperite și izolate peste 700 de enzime, dar multe altele există în organismele vii. Identificarea, izolarea și studiul proprietăților enzimelor individuale ocupă un loc central în enzimologia modernă.

Enzimele implicate în procesele fundamentale de conversie a energiei, cum ar fi descompunerea zaharurilor și formarea și hidroliza compusului de înaltă energie adenozin trifosfat (ATP), sunt prezente în toate tipurile de celule - animale, vegetale, bacteriene. Cu toate acestea, există enzime care sunt produse numai în țesuturile anumitor organisme. Astfel, enzimele implicate în sinteza celulozei se găsesc în celulele vegetale, dar nu și în celulele animale. Astfel, este important să se facă distincția între enzimele „universale” și enzimele specifice anumitor tipuri de celule. În general, cu cât o celulă este mai specializată, cu atât este mai probabil să sintetizeze setul de enzime necesare pentru a îndeplini o anumită funcție celulară.

Enzimele și digestia. Enzimele sunt participanți necesari în procesul de digestie. Doar compușii cu greutate moleculară mică pot trece prin peretele intestinal și pot intra în sânge, astfel încât componentele alimentare trebuie mai întâi descompuse în molecule mici. Acest lucru are loc în timpul hidrolizei enzimatice (descompunerea) proteinelor în aminoacizi, amidonului în zaharuri, grăsimilor în acizi grași și glicerol. Hidroliza proteinelor este catalizată de enzima pepsină, care se găsește în stomac. O serie de enzime digestive extrem de eficiente sunt secretate în intestin de către pancreas. Acestea sunt tripsina și chimotripsina, care hidrolizează proteinele; lipaza, care descompune grăsimile; amilaza, care catalizează descompunerea amidonului. Pepsina, tripsina și chimotripsina sunt secretate într-o formă inactivă, sub forma așa-numitelor. zimogene (proenzime) și devin active numai în stomac și intestine. Aceasta explică de ce aceste enzime nu distrug celulele pancreatice și stomacale. Pereții stomacului și intestinelor sunt protejați de enzimele digestive și de un strat de mucus. Mai multe enzime digestive importante sunt secretate de celulele intestinului subțire.

Cea mai mare parte a energiei stocate în alimentele vegetale, cum ar fi iarba sau fânul, este concentrată în celuloză, care este descompusă de enzima celulază. Această enzimă nu este sintetizată în organismul ierbivorelor, iar rumegătoarele, precum bovinele și oile, pot mânca alimente care conțin celuloză doar pentru că celulaza este produsă de microorganismele care populează prima secțiune a stomacului - rumenul. Termitele folosesc, de asemenea, microorganisme pentru a digera alimentele.

Enzimele sunt utilizate în industria alimentară, farmaceutică, chimică și textilă. Un exemplu este o enzimă vegetală obținută din papaya și folosită pentru fragezirea cărnii. La pulberile de spălat se adaugă enzime.

Enzime în medicină și agricultură. Conștientizarea rolului cheie al enzimelor în toate procesele celulare a condus la utilizarea lor pe scară largă în medicină și agricultură. Funcționarea normală a oricărui organism vegetal și animal depinde de funcționarea eficientă a enzimelor. Acțiunea multor substanțe toxice (otrăvuri) se bazează pe capacitatea lor de a inhiba enzimele; Un număr de medicamente au același efect. Adesea, efectul unui medicament sau al unei substanțe toxice poate fi urmărit prin efectul său selectiv asupra funcționării unei anumite enzime în organism în ansamblu sau într-un anumit țesut. De exemplu, insecticidele organofosforice puternice și gazele nervoase dezvoltate în scopuri militare au efectul lor distructiv prin blocarea activității enzimelor - în primul rând colinesterazei, care joacă un rol important în transmiterea impulsurilor nervoase.

Pentru a înțelege mai bine mecanismul de acțiune al medicamentelor asupra sistemelor enzimatice, este util să luăm în considerare modul în care funcționează unii inhibitori de enzime. Mulți inhibitori se leagă de locul activ al enzimei - același loc cu care interacționează substratul. Pentru astfel de inhibitori, cele mai importante caracteristici structurale sunt apropiate de caracteristicile structurale ale substratului, iar dacă atât substratul, cât și inhibitorul sunt prezenți în mediul de reacție, există competiție între ei pentru legarea la enzimă; Mai mult, cu cât concentrația substratului este mai mare, cu atât concurează mai cu succes cu inhibitorul. Inhibitorii de alt tip induc modificări conformaționale în molecula enzimei, care implică grupări chimice importante din punct de vedere funcțional. Studierea mecanismului de acțiune al inhibitorilor îi ajută pe chimiști să creeze noi medicamente.

UNELE ENZIME ȘI REACȚIILE CE LE CATALIZEZĂ
Tip de reacție chimică	Enzimă	Sursă	Reacție catalizată 1)
Hidroliză	Tripsină	Intestinul subtire	Proteine + H2O ® Diverse polipeptide
Hidroliză	b-Amilaza	Grâu, orz, cartofi dulci etc.	Amidon + H2O ® Amidon hidrolizat + Maltoză
Hidroliză	Trombina	Sânge	Fibrinogen + H2O ® Fibrină + 2 polipeptide
Hidroliză	Lipaze	Intestin, semințe bogate în grăsimi, microorganisme	Grăsimi + H2O ® Acizi grași + Glicerol
Hidroliză	Fosfataza alcalina	Aproape toate celulele	Fosfați organici + H 2 O ® Produs defosforilat + Fosfat anorganic
Hidroliză	Urază	Unele celule vegetale și microorganisme	Uree + H2O ® Amoniac +dioxid de carbon
Fosforoliza	Fosforilază	Țesuturi animale și vegetale care conțin polizaharide	Polizaharidă (amidon sau glicogen dinnmolecule de glucoză) + Anorganice fosfat Glucoză-1-fosfat+ Polizaharidă ( n – 1unități de glucoză)
Decarboxilarea	Decarboxilază	Drojdie, unele plante și microorganisme	Acid piruvic ® Acetaldehida + Dioxid de carbon
Condensare	Aldolaza		2 Trioză fosfați Hexoza difosfat
Condensare	Oxaloacetat transacetilază	Aceleaşi	Acid oxaloacetic + acetil coenzima AAcid citric+ Coenzima A
Izomerizarea	Fosfohexoza izomeraza	Aceleaşi	Glucoză-6-fosfat Fructoza 6-fosfat
Hidratarea	Fumaraza	Aceleaşi	Acid fumaric+H2O Acid malic
Hidratarea	Anhidraza carbonică	Diverse țesuturi animale; frunze verzi	dioxid de carbon+H2O Acid carbonic
Fosforilarea	Piruvat kinaza	Aproape toate (sau toate) celulele	ATP + acid piruvic fosfoenolpiruvic acid + ADP
Transferul grupării fosfat	Fosfoglucomutaza	Toate celulele animale; multe plante și microorganisme	Glucoză-1-fosfat Glucoză-6-fosfat
Transaminarea	Transaminaze	Majoritatea celulelor	Acid aspartic + acid piruvic Acid sorreaceticacid + alanină
Sinteză cuplată cu hidroliza ATP	Glutamina sintetaza	Aceleaşi	Acid glutamic + Amoniac + ATP Glutamina + ADP + Fosfat anorganic
Oxido-reducere	Citocrom oxidaza	Toate celulele animale, multe plante și microorganisme	O2+ Citocrom redus c ® Citocrom oxidat c+H2O
Oxido-reducere	Oxidaza acidului ascorbic	Multe celule vegetale	Acid ascorbic+O2 ® Acid dehidroascorbic + Peroxid de hidrogen
Oxido-reducere	Citocrom c reductaza	Toate celulele animale; multe plante și microorganisme	PESTE · H (coenzimă redusă) + Citocrom oxidatc ® Citocrom redusc + NAD (coenzima oxidata)
Oxido-reducere	Lactat dehidrogenază	Majoritatea animalelor lipici - actual; unele plante și microorganisme	Acid lactic + NAD (coenzima oxidata) Pyrovinogradnaya acid + NAD · N (renovat) coenzima)
1) O singură săgeată înseamnă că reacția merge într-o singură direcție, iar săgețile duble înseamnă că reacția este reversibilă.

LITERATURĂ

Fersht E. Structura și mecanismul de acțiune al enzimelor . M., 1980
Strayer L. Biochimie , vol. 1 (p. 104-131), vol. 2 (p. 23-94). M., 1984-1985
Murray R., Grenner D., Mayes P., Rodwell W.Biochimia umană , vol. 1. M., 1993