De generelle prinsippene for kjemisk reaksjonskinetikk gjelder også for enzymatiske reaksjoner. Basert på et stort antall eksperimentelle studier, ble det funnet at avhengigheten av hastigheten til den enzymatiske prosessen på konsentrasjonen av substratet generelt kan representeres av kurven vist i fig. 5.5.
Ris. 5.5. Generell oversikt over avhengigheten av steady-state-hastigheten til en enzymatisk reaksjon (v CT) av substratkonsentrasjonen ([S]) ved en konstant enzymkonsentrasjon:
EN- første ordens reaksjon (ved [S] Km er reaksjonshastigheten proporsjonal med substratkonsentrasjonen); b- blandet rekkefølgereaksjon; V - null ordens reaksjon, når v ct~ v max og reaksjonshastigheten ikke avhenger av substratkonsentrasjonen
Ved lave substratkonsentrasjoner er avhengigheten av steady-state reaksjonshastigheten av substratkonsentrasjonen (se fig. 5.5, avsnitt EN) er nær lineær og adlyder kinetikken til førsteordens reaksjoner, dvs. reaksjonshastigheten S -* P er direkte proporsjonal med konsentrasjonen av substratet S og til enhver tid t bestemmes av følgende kinetiske ligning: hvor [S] er den molare konsentrasjonen av substratet S; - d[S]/d/ - hastigheten på substrattap; Til reaksjonshastighetskonstant, som i dette tilfellet har en dimensjon invers til tidsenheten. Ved høye substratkonsentrasjoner (seksjon V) reaksjonshastigheten er maksimal, konstant og uavhengig av substratkonsentrasjonen [S]. Under disse forholdene følger reaksjonen nullordens reaksjonskinetikk v = k" og er helt bestemt av konsentrasjonen av enzymet.
I dette tilfellet manifesterer et viktig trekk ved enzymatiske reaksjoner seg - fenomenet metning av enzymet med underlaget. Plassering på b reaksjonshastigheten er proporsjonal med produktet av konsentrasjonene av to reagerende stoffer (substrat og enzym), dvs. reaksjonen fortsetter i henhold til lovene for andreordens reaksjoner. Fra den som er vist i fig. Figur 5.5 viser at en endring i substratkonsentrasjonen i området med lave verdier påvirker hastigheten på prosessen betydelig, og ved høye substratkonsentrasjoner er denne effekten svært liten eller praktisk talt fraværende. Ved lave substratkonsentrasjoner styres reaksjonshastigheten av to faktorer: den faktiske hastigheten på den enzymkatalyserte reaksjonen og frekvensen av kollisjoner mellom enzymet og substratet. Når substratkonsentrasjonen øker, slutter kollisjonsfrekvensen å være en faktor for å bestemme reaksjonshastigheten.
Kinetikkligningene for sekvensielle reaksjoner (5.5), (5.8), (5.9) er også gyldige for kinetikken til enzymatiske reaksjoner, en nøye studie av disse har vist at det generelle utseendet til de kinetiske kurvene for substratforbruk S har en 5- formet form, typisk for reaksjoner av sekvensiell transformasjon (fig. 5.6).
Ris. 5.6.
I er den innledende delen (induksjonsperioden), som varer mindre enn en brøkdel av et sekund og opptar en liten del av den totale reaksjonstiden. Her endres hastigheten fra null til v CT; II - stasjonær seksjon. I denne delen forblir hastigheten omtrent konstant i flere minutter; III - hovedregionen, som står for det meste av reaksjonstiden; her avtar hastigheten monotont
Denne typen substratforbrukskurve i henhold til modellen foreslått av Michaelis og Menten forklares ved dannelsen av et mellomkompleks i den enzymatiske prosessen: under den enzymatiske reaksjonen danner substratet S en forbindelse med enzymmolekylet E - enzymsubstratet kompleks ES, som desintegrerer i to retninger. Ved nedbrytning langs den første banen dannes igjen det opprinnelige molekylet til substratet S og enzym E. Ved nedbrytning langs den andre banen dannes et molekyl av produkt P og enzymmolekylet regenereres. Mekanismen for den enzymatiske prosessen (enzymatisk katalyse) er således beskrevet som et sekvensielt reaksjonsenzym + substrat enzym-substratkompleks - produkt + enzym, der enzym E binder seg til substrat S i en reversibel reaksjon (hastighetskonstanter k, k 2) med dannelsen av enzym-substratkomplekset ES. Sistnevnte dekomponerer i en reaksjon med en hastighetskonstant Az til enzym E og produkt P:
Eksperimentelle bevis på den betraktede virkningsmekanismen til enzymer ble først oppnådd av L. Michaelis og M. Menten (1913), som aksepterte at det mellomliggende enzym-substratkomplekset ES er reversibelt dannet i henhold til massevirkningsloven:
De mente at nedbrytningshastigheten til ES med dannelsen av produkt P er liten sammenlignet med likevektshastigheten bestemt av Til Og til 2. Basert på disse antakelsene ble det utledet en ligning, oppkalt etter forfatterne Michaelis-Menten-ligningen, som uttrykker det kvantitative forholdet mellom konsentrasjonen av substratet og steady-state rate av den enzymatiske reaksjonen:
hvor v max er maksimal reaksjonshastighet ved høye substratkonsentrasjoner (se fig. 5.6), og K m - Michael er konstant, som er dissosiasjonskonstanten til enzym-substratkomplekset inn i enzymet og det opprinnelige substratet. 
. I
Modellen antar at produktet ikke kan omdannes tilbake til substratet (noe som er sant for de tidlige stadiene av reaksjonen, når konsentrasjonen av produktet er lav). Siden i det innledende stadiet av reaksjonen er konsentrasjonen av P lav, er sannsynligheten for en omvendt reaksjon av produktet med enzymet uendelig liten, og da Til ) bestemmer hastigheten på hele prosessen. I dette tilfellet bestemmes hastigheten på den enzymatiske reaksjonen v CT som 
,
som bekrefter tilstedeværelsen av en rett innledende seksjon i fig. 5.6.
Denne modellen ble deretter utviklet under hensyntagen til det faktum at konsentrasjonen av enzym-substratkomplekset ES kan reduseres med en merkbar hastighet.
I Michaelis-Menten-ligningen (5.12) verdiene v max, K m er konstante for et gitt enzym, selv om de kan endre seg uavhengig av hverandre under forskjellige forhold.
Hvis [S]« TIL m, da
og reaksjonen følger en førsteordens ligning.
På [S] » K m
Dette betyr at reaksjonen ikke er avhengig av konsentrasjonen av substratet og fortsetter i henhold til en nullordensligning.
På K m= [S], g st = Vmax/2, dvs. K m er numerisk lik substratkonsentrasjonen [S], hvor reaksjonshastigheten er halvparten av maksimalverdien. Denne likheten kan brukes til å bestemme Michaelis-Menten-konstanten.
Michaelis-Menten-ligningen (5.12) kan transformeres på samme måte som Henderson-Hasselbach-transformasjonene for dissosiasjon av svake elektrolytter:
eller 
Ris. 5.7.
I fig. Figur 5.7 viser den kinetiske kurven for en enzymatisk reaksjon, konstruert ved hjelp av Michaelis-Menten-ligningen, som representerer en hyperbolsk avhengighet av steady-state-hastighetene til den enzymkatalyserte reaksjonen på substratkonsentrasjonen.
For grafisk definisjon K m ligning (5.12) kan omorganiseres som følger:
hvorfra følger en lineær avhengighet på 1/v på 1/[S].
G. Lineweaver og D. Burke var de første som foreslo en slik transformasjon, så ligning (5.13) og grafen (fig. 5.8) bærer deres navn. Tangent av helningsvinkelen til den rette linjen i fig. 5,8 er lik forholdet
Ris. 5.8.
K m/v max , verdien som fanges opp på 1/v-aksen tilsvarer verdien
Hvis du tegner en linje på grafen (se fig. 5.8) til den skjærer 1/[S]-aksen, så i punktet 1/v = O 1/[S] - -1/*m-
Ved å eksperimentelt bestemme hastigheten på prosessen ved minst to forskjellige substratkonsentrasjoner, kan man oppnå konstanten Til m.
Kinetikk av enzymatiske reaksjoner. Kinetikk studerer hastigheter, mekanismer for reaksjoner og påvirkningen på dem av faktorer som konsentrasjoner av enzymer og substrater, temperatur, pH i miljøet, tilstedeværelsen av inhibitorer eller aktivatorer.
Ved konstant substratkonsentrasjon er reaksjonshastigheten direkte proporsjonal med enzymkonsentrasjonen. Grafen over avhengigheten av hastigheten til en enzymatisk reaksjon på konsentrasjonen av underlaget har form av en likesidet hyperbel.
Avhengighet av hastigheten på enzymatisk reaksjon på konsentrasjonen av enzym (a) og substrat (b)
Avhengigheten av hastigheten til en enzymatisk reaksjon på konsentrasjonen av substratet er beskrevet Michaelis-Menten ligning:
hvor V er steady-state rate av den biokjemiske reaksjonen; Vmax - maksimal hastighet; Km - Michaelis konstant; [S] - substratkonsentrasjon.
Hvis substratkonsentrasjonen er lav, dvs. [S]<< Кm, то [S] в знаменателе можно пренебречь.
Deretter 
Ved lave substratkonsentrasjoner er således reaksjonshastigheten direkte proporsjonal med substratkonsentrasjonen og beskrives med en førsteordens ligning. Dette tilsvarer den innledende rette delen av kurven V = f[S] (figur b).
Ved høye substratkonsentrasjoner [S] >> Km, når Km kan neglisjeres, tar Michaelis-Menten-ligningen formen, dvs. V=Vmaks.
Således, ved høye substratkonsentrasjoner, blir reaksjonshastigheten maksimal og beskrives med en nullordensligning. Dette tilsvarer snittet av kurven V =f [S] parallelt med abscisseaksen.
Ved substratkonsentrasjoner numerisk sammenlignbare med Michaelis-konstanten, øker reaksjonshastigheten gradvis. Dette er ganske i samsvar med ideene om mekanismen for den enzymatiske reaksjonen:
hvor S er substratet; E - enzym; ES - enzym-substratkompleks; P - produkt; k1 er hastighetskonstanten for dannelsen av enzym-substratkomplekset; k2 er hastighetskonstanten for nedbrytningen av enzym-substratkomplekset med dannelse av initiale reagenser; k3 er hastighetskonstanten for nedbrytningen av enzym-substratkomplekset med dannelsen av et produkt.
Substratkonverteringsfrekvens med dannelsen av produkt (P) er proporsjonal med konsentrasjonen av enzym-substratkomplekset. Ved lave substratkonsentrasjoner i løsning er det et visst antall frie enzymmolekyler (E) som ikke er bundet til et kompleks (ES). Derfor, når substratkonsentrasjonen øker, øker konsentrasjonen av kompleksene, og derfor øker også produktdannelseshastigheten. Ved høye substratkonsentrasjoner er alle enzymmolekyler bundet til et ES-kompleks (fenomenet enzymmetning), derfor øker en ytterligere økning i substratkonsentrasjonen praktisk talt ikke konsentrasjonen av kompleksene og produktdannelseshastigheten forblir konstant.
Dermed blir den fysiske betydningen av den maksimale hastigheten for en enzymatisk reaksjon klar. Vmax er hastigheten et enzym reagerer med når det eksisterer helt som et enzym-substratkompleks..
Michaelis-konstanten tilsvarer numerisk substratkonsentrasjonen der steady-state-hastigheten er lik halvparten av maksimum. Denne konstanten karakteriserer dissosiasjonskonstanten til enzym-substratkomplekset:
Fysisk betydning av Michaelis-konstanten ved at det karakteriserer affiniteten til enzymet for substratet. Km har små verdier når k1 > (k2 + k3), dvs. prosessen med dannelse av ES-komplekset råder over prosessene med ES-dissosiasjon. Følgelig, jo lavere Km-verdien er, desto større affinitet har enzymet for substratet. Og omvendt, hvis Km er av stor betydning, så dominerer (k2 + k3) > k1 og ES dissosiasjonsprosesser. I dette tilfellet er affiniteten til enzymet for substratet lav.
Enzymhemmere og aktivatorer . Enzymhemmere kalles stoffer som reduserer enzymaktivitet. Eventuelle denatureringsmidler (for eksempel tungmetallsalter, syrer) er uspesifikke enzymhemmere.
Reversible inhibitorer- dette er forbindelser som interagerer ikke-kovalent med enzymet. Irreversible inhibitorer- dette er forbindelser som spesifikt binder de funksjonelle gruppene til det aktive senteret og danner kovalente bindinger med enzymet.
Reversibel hemming er delt inn i konkurrerende og ikke-konkurrerende. Konkurransehemming antyder strukturell likhet mellom inhibitoren og substratet. Inhibitoren finner sted i enzymets aktive senter, og et betydelig antall enzymmolekyler blokkeres. Konkurrerende hemming kan fjernes ved å øke substratkonsentrasjonen. I dette tilfellet fortrenger substratet den konkurrerende inhibitoren fra det aktive stedet.
Reversibel hemming kan være ikke konkurransedyktig i forhold til underlaget. I dette tilfellet konkurrerer ikke inhibitoren om bindingsstedet til enzymet. Substratet og inhibitoren binder seg til forskjellige sentre, slik at det blir mulig å danne IE-komplekset, samt det ternære IES-komplekset, som kan dekomponere for å frigjøre produktet, men med en lavere hastighet enn ES-komplekset.
Av arten av hans handling inhibitorer er delt inn i:
- spesifikk,
- uspesifikke.
Spesifikke hemmere utøve sin effekt på enzymet ved å sammenføyes med en kovalent binding i det aktive sentrum av enzymet og slå det av fra virkeområdet.
Uspesifikk hemming involverer effekten av denaturerende midler på enzymet (salter av tungmetaller, urea, etc.). I dette tilfellet, som et resultat av ødeleggelsen av proteinets kvaternære og tertiære struktur, går den biologiske aktiviteten til enzymet tapt.
Enzymaktivatorer– Dette er stoffer som øker hastigheten på enzymatiske reaksjoner. Oftest fungerer metallioner (Fe2+, Fe3+, Cu2+, Co2+, Mn2+, Mg2+ osv.) som aktivatorer. Det er metaller som finnes i metalloenzymer, som er kofaktorer, og fungerer som enzymaktivatorer. Kofaktorer kan binde seg tett til proteindelen av enzymet; som for aktivatorer, skilles de lett fra apoenzymet. Slike metaller er obligatoriske deltakere i den katalytiske handlingen, som bestemmer aktiviteten til enzymet. Aktivatorer forsterke den katalytiske effekten, men deres fravær hindrer ikke den enzymatiske reaksjonen i å fortsette. Som regel samhandler metallkofaktoren med negativt ladede grupper av underlaget. Et metall med variabel valens tar del i utvekslingen av elektroner mellom substratet og enzymet. I tillegg deltar de i dannelsen av en stabil overgangskonformasjon av enzymet, noe som bidrar til raskere dannelse av ES-komplekset.
Regulering av enzymaktivitet . En av hovedmekanismene for å regulere stoffskiftet er reguleringen av enzymaktivitet. Et eksempel er allosterisk regulering, regulering gjennom aktivatorer og inhibitorer. Det hender ofte at sluttproduktet av en metabolsk vei er en hemmer av et regulatorisk enzym. Denne typen hemming kalles retroinhibering, eller inhibering basert på prinsippet om negativ tilbakemelding.
Mange enzymer produseres som inaktive proenzym-forløpere og aktiveres deretter til rett tid gjennom delvis proteolyse. Delvis proteolyse- spaltning av en del av molekylet, noe som fører til en endring i den tertiære strukturen til proteinet og dannelsen av det aktive senteret til enzymet.
Noen oligomere enzymer kan endre sin aktivitet pga assosiasjoner - dissosiasjoner av underenheter, inkludert i deres sammensetning.
Mange enzymer kan finnes i to former: som et enkelt protein og som et fosfoprotein. Overgangen fra en form til en annen er ledsaget av en endring i katalytisk aktivitet.
Hastigheten på den enzymatiske reaksjonen avhenger av mengde enzym, som i en celle bestemmes av forholdet mellom hastighetene for syntesen og forfallet. Denne metoden for å regulere hastigheten på en enzymatisk reaksjon er en langsommere prosess enn å regulere enzymaktivitet.
§ 12. KINETIKK AV ENZYMATIVE REAKSJONER
Kinetikk av enzymatiske reaksjoner er vitenskapen om frekvensen av enzymatiske reaksjoner og deres avhengighet av forskjellige faktorer. Hastigheten til en enzymatisk reaksjon bestemmes av den kjemiske mengden av det reagerte substratet eller det resulterende reaksjonsproduktet per tidsenhet per volumenhet under visse forhold:
hvor v er hastigheten til den enzymatiske reaksjonen, er endringen i konsentrasjonen av substratet eller reaksjonsproduktet, t er tid.
Hastigheten på en enzymatisk reaksjon avhenger av enzymets natur, som bestemmer aktiviteten. Jo høyere enzymaktivitet, desto raskere er reaksjonshastigheten. Enzymaktivitet bestemmes av reaksjonshastigheten katalysert av enzymet. Målingen av enzymaktivitet er en standard enhet for enzymaktivitet. En standard enhet for enzymaktivitet er mengden enzym som katalyserer omdannelsen av 1 µmol substrat på 1 minutt.
Under en enzymatisk reaksjon interagerer enzymet (E) med substratet (S), noe som resulterer i dannelsen av et enzym-substratkompleks, som deretter desintegrerer for å frigjøre enzymet og produktet (P) av reaksjonen:
Hastigheten på den enzymatiske reaksjonen avhenger av mange faktorer: konsentrasjonen av substratet og enzymet, temperatur, pH i miljøet, tilstedeværelsen av ulike regulerende stoffer som kan øke eller redusere aktiviteten til enzymer.
Interessant å vite! Enzymer brukes i medisin for å diagnostisere ulike sykdommer. Under hjerteinfarkt, på grunn av skade og nedbrytning av hjertemuskelen, øker innholdet av enzymene aspartattransaminase og alaninaminotransferase i blodet kraftig. Påvisning av deres aktivitet gjør det mulig å diagnostisere denne sykdommen.
Effekt av substrat og enzymkonsentrasjon på hastigheten av enzymatisk reaksjon
La oss vurdere effekten av substratkonsentrasjon på hastigheten til den enzymatiske reaksjonen (fig. 30). Ved lave konsentrasjoner av substratet er hastigheten direkte proporsjonal med konsentrasjonen; deretter, når konsentrasjonen øker, øker reaksjonshastigheten langsommere, og ved svært høye konsentrasjoner av substratet er hastigheten praktisk talt uavhengig av konsentrasjonen og når sin maksimal verdi (V maks). Ved slike substratkonsentrasjoner er alle enzymmolekyler en del av enzym-substratkomplekset, og fullstendig metning av enzymets aktive sentra oppnås, og derfor er reaksjonshastigheten i dette tilfellet praktisk talt uavhengig av substratkonsentrasjonen.
Ris. 30. Avhengighet av hastigheten til en enzymatisk reaksjon på konsentrasjonen av substratet
Grafen over enzymaktivitetens avhengighet av substratkonsentrasjon er beskrevet av Michaelis–Menten-ligningen, som fikk navnet sitt til ære for de fremragende forskerne L. Michaelis og M. Menten, som ga et stort bidrag til studiet av kinetikken til enzymatiske reaksjoner,
hvor v er hastigheten til den enzymatiske reaksjonen; [S] – substratkonsentrasjon; K M – Michaelis konstant.
La oss vurdere den fysiske betydningen av Michaelis-konstanten. Forutsatt at v = ½ V max , får vi K M = [S]. Dermed er Michaelis-konstanten lik substratkonsentrasjonen der reaksjonshastigheten er halvparten av maksimum.
Hastigheten på den enzymatiske reaksjonen avhenger også av konsentrasjonen av enzymet (fig. 31). Denne avhengigheten er grei.
Ris. 31. Avhengighet av hastigheten til en enzymatisk reaksjon på konsentrasjonen av enzymet
Effekt av temperatur på hastigheten av enzymatisk reaksjon
Avhengigheten av den enzymatiske reaksjonshastigheten på temperaturen er vist i fig. 32.
Ris. 32. Avhengighet av hastigheten til enzymatisk reaksjon på temperaturen.
Ved lave temperaturer (opptil ca. 40 - 50 o C), er en økning i temperaturen for hver 10 o C i henhold til Van't Hoffs regel ledsaget av en økning i hastigheten på kjemisk reaksjon med 2 - 4 ganger. Ved høye temperaturer på mer enn 55 - 60 o C avtar aktiviteten til enzymet kraftig på grunn av dets termiske denaturering, og som en konsekvens av dette observeres en kraftig reduksjon i hastigheten på den enzymatiske reaksjonen. Maksimal enzymaktivitet observeres vanligvis innenfor området 40 - 60 o C. Temperaturen der enzymaktiviteten er maksimal kalles temperaturoptimum. Temperaturoptimal for enzymer av termofile mikroorganismer er i området med høyere temperaturer.
Effekt av pH på hastigheten av enzymatisk reaksjon
Avhengigheten av enzymatisk aktivitet på pH er vist i fig. 33.
Ris. 33. Påvirkningen av pH på hastigheten av enzymatisk reaksjon
Grafen over pH er klokkeformet. pH-verdien som enzymaktiviteten er maksimal ved kalles pH-optimal enzym. De optimale pH-verdiene for ulike enzymer varierer mye.
Arten av avhengigheten av den enzymatiske reaksjonen på pH bestemmes av det faktum at denne indikatoren påvirker:
a) ionisering av aminosyrerester involvert i katalyse,
b) ionisering av underlaget,
c) konformasjon av enzymet og dets aktive senter.
Enzyminhibering
Hastigheten av en enzymatisk reaksjon kan reduseres av en rekke kjemikalier som kalles inhibitorer. Noen hemmere er gift for mennesker, for eksempel cyanid, andre brukes som medisiner.
Inhibitorer kan deles inn i to hovedtyper: irreversible Og reversible. Irreversible inhibitorer (I) binder seg til enzymet for å danne et kompleks, hvis dissosiasjon med gjenoppretting av enzymaktivitet er umulig:
Et eksempel på en irreversibel inhibitor er diisopropylfluorfosfat (DFP). DPP hemmer enzymet acetylkolinesterase, som spiller en viktig rolle i overføringen av nerveimpulser. Denne hemmeren interagerer med serin i det aktive senteret av enzymet, og blokkerer derved aktiviteten til sistnevnte. Som et resultat er evnen til prosessene til nerveceller til nevroner til å lede nerveimpulser svekket. DPP er en av de første nervemidlene. Basert på den er det laget en rekke produkter som er relativt giftfrie for mennesker og dyr. insektmidler - stoffer som er giftige for insekter.
Reversible inhibitorer, i motsetning til irreversible, kan lett skilles fra enzymet under visse forhold. Aktiviteten til sistnevnte gjenopprettes:
Reversible inhibitorer inkluderer konkurransedyktig Og ikke konkurransedyktig inhibitorer.
En konkurrerende inhibitor, som er en strukturell analog av substratet, interagerer med det aktive senteret av enzymet og blokkerer dermed substratets tilgang til enzymet. I dette tilfellet gjennomgår ikke inhibitoren kjemiske transformasjoner og binder seg reversibelt til enzymet. Etter dissosiasjon av EI-komplekset kan enzymet kontakte enten substratet og omdanne det, eller en inhibitor (fig. 34.). Siden både substratet og inhibitoren konkurrerer om plass på det aktive stedet, kalles denne hemmingen konkurransedyktig.
Ris. 34. Virkningsmekanisme for en konkurrerende inhibitor.
Konkurransehemmere brukes i medisin. Sulfonamidmedisiner ble tidligere mye brukt for å bekjempe infeksjonssykdommer. De ligger tett i struktur para-aminobenzosyre(PABA), en essensiell vekstfaktor for mange patogene bakterier. PABA er en forløper til folsyre, som fungerer som en kofaktor for flere enzymer. Sulfonamidmedisiner fungerer som en konkurrerende hemmer av enzymer for syntese av folsyre fra PABA og hemmer derved veksten og reproduksjonen av patogene bakterier.
Ikke-konkurrerende inhibitorer er ikke strukturelt lik substratet, og når EI dannes, samhandler de ikke med det aktive senteret, men med et annet sted i enzymet. Interaksjonen mellom inhibitoren og enzymet fører til en endring i strukturen til sistnevnte. Dannelsen av EI-komplekset er reversibel, derfor er enzymet etter nedbrytningen igjen i stand til å angripe substratet (fig. 35).
Ris. 35. Virkningsmekanisme for en ikke-konkurrerende inhibitor
Cyanid CN - kan fungere som en ikke-konkurrerende hemmer. Det binder seg til metallioner som er en del av protesegrupper og hemmer aktiviteten til disse enzymene. Cyanidforgiftning er ekstremt farlig. De kan være dødelige.
Allosteriske enzymer
Begrepet "allosterisk" kommer fra de greske ordene allo - annet, stereo - site. Dermed har allosteriske enzymer, sammen med det aktive senteret, et annet senter kalt allosterisk senter(Fig. 36). Stoffer som kan endre aktiviteten til enzymer binder seg til det allosteriske senteret; disse stoffene kalles allosteriske effektorer. Effektorer er positive - aktiverende enzymet, og negative - hemmende, dvs. redusere enzymaktivitet. Noen allosteriske enzymer kan påvirkes av to eller flere effektorer.
Ris. 36. Struktur av et allosterisk enzym.
Regulering av multienzymsystemer
Noen enzymer virker sammen, og kombineres til multienzymsystemer der hvert enzym katalyserer et spesifikt stadium av den metabolske veien:
I et multienzymsystem er det et enzym som bestemmer hastigheten på hele reaksjonssekvensen. Dette enzymet er vanligvis allosterisk og er lokalisert i begynnelsen av metabolittveien. Den er i stand til, ved å motta forskjellige signaler, å både øke og redusere hastigheten på den katalyserte reaksjonen, og dermed regulere hastigheten på hele prosessen.
Hastigheten av enzymatiske reaksjoner avhenger av konsentrasjonen av sub-
stratum Denne avhengigheten er kompleks, som for visse enzymer er beskrevet av en parabolsk kurve (fig. 29).
Figur 29 – Avhengighet av hastigheten på enzymatisk reaksjon
på substratkonsentrasjon
Den parabolske naturen til avhengigheten forklares av det faktum at når enzymet interagerer med substratet, dannes et enzym-substratkompleks. Til å begynne med, når substratkonsentrasjonen øker, øker konsentrasjonen av enzym-substratkomplekser i reaksjonsblandingen, noe som manifesterer seg i en parallell økning i reaksjonshastigheten. Ved en viss konsentrasjon av substratet (mettende), oppstår en slags "metning" av alle aktive sentre av enzymmolekyler i reaksjonsblandingen. Hastigheten av den enzymatiske reaksjonen ved mettende konsentrasjon blir maksimal. Med en ytterligere økning i substratinnholdet i reaksjonsblandingen endres det ikke.
Fra grafen over avhengigheten av hastigheten til en enzymatisk reaksjon på konsentrasjonen av underlaget, beregnes to viktige indikatorer:
1. Maksimal reaksjonshastighet (V maks). Det er definert som reaksjonshastigheten ved den mettende konsentrasjonen av substratet. Maksimal hastighetsverdi gjenspeiler den katalytiske kraften til enzymet. Større enzymer V max er kraftigere katalysatorer. De katalyserer transformasjonen av et større antall substratmolekyler per tidsenhet. Maksimal hastighet uttrykkes ved antall omdreininger av enzymet. Omsetningstallet estimeres ved antall substratmolekyler omdannet av enzymet per tidsenhet (s -1). For de fleste enzymer er omsetningstallet innenfor 10 4. Samtidig er det enzymer som hastighet betydelig mer (600 000 for karbohydrase) eller mindre enn denne verdien (100 for chymotrypsin).
2. Michael er konstant (TIL m). Michaelis-konstanten er konsentrasjonen av substrat der reaksjonshastigheten er halvparten maksimal. Omfanget TIL m gjenspeiler affiniteten til enzymet for substratet. Jo større denne verdien, desto mindre affinitet har enzymet til substratet. TIL m uttrykkes i mol substrat. Så, verdien TIL m i forhold til glukose for glukokinase-enzymet er 10 mmol, og for heksokinase - 0,01 mmol. Hexokinase viser en større affinitet for glukose enn glukokinase; ved samme substratkonsentrasjon katalyserer den fosforyleringen av glukose med en høyere hastighet.
Basert på en matematisk analyse av kurven for avhengigheten av hastigheten til en enzymatisk reaksjon på konsentrasjonen av substratet, utledet L. Michaelis og M. Menten (1913) en formel som lar en evaluere forholdet mellom reaksjonshastigheten, maksimumshastigheten og Michaelis-konstanten. Det er for tiden definert som Michaelis-Menten-ligningen.
V o = V maks [ S]/K m + [ S],
Hvor V o – reaksjonshastighet, S– substratkonsentrasjon.
Generelle egenskaper til enzymer
Til tross for eksistensen av visse forskjeller i struktur, funksjon og intracellulær lokalisering, er enzymer preget av en rekke felles egenskaper. Disse inkluderer avhengigheten av manifestasjonen av deres katalytiske aktivitet på temperatur (termolabilitet) og pH i miljøet, samt substratspesifisitet.
En karakteristisk egenskap til enzymer er termolabilitet. Dette fenomenet kan illustreres ved en graf over hastigheten til en enzymatisk reaksjon versus temperaturen til reaksjonsblandingen (fig. 30).
Figur 30 – Avhengighet av hastigheten til enzymatisk reaksjon på temperaturen
reaksjonsmedium ( t opt – optimal temperatur; V- hastighetsreaksjon)
Som man kan se fra den presenterte grafen, ved en temperatur nær 4 o C, forekommer praktisk talt ingen enzymatiske reaksjoner. Av denne grunn kan biologiske gjenstander lagres i kulden i en viss tid før man utfører biokjemiske studier. Det er kulden som gjør at matvarer kan bevares fra autolyse (selvfordøyelse).
En økning i temperatur er ledsaget av en økning i hastigheten på den enzymatiske reaksjonen. Årsaken til dette er en økning i den kinetiske energien til substratet og enzymmolekylene, noe som øker interaksjonshastigheten mellom dem. Et lignende fenomen observeres opp til en temperatur som tilsvarer temperaturoptimumet til enzymet. Temperaturoptimal for enzymet tilsvarer temperaturen der hastigheten på den enzymatiske reaksjonen er maksimal. For enzymer fra varmblodige dyr er det vanligvis 28 o C eller 37 o C.
En ytterligere økning i temperaturen til reaksjonsblandingen fører til en gradvis reduksjon i hastigheten på den enzymatiske reaksjonen. Dette fenomenet skyldes prosessen med termisk denaturering av proteinpolypeptidkjeden. Denaturering er ledsaget av en endring i strukturen til det aktive senteret av enzymet, noe som resulterer i en reduksjon i affiniteten til enzymet for substratet. Ved temperaturer over 55 o C mister de fleste enzymer fullstendig sine katalytiske egenskaper (inaktivert). I denne forbindelse er oppvarming til 55–56 o C mye brukt for pasteuriseringsprosedyren, noe som øker holdbarheten til matvarer (melk, etc.).
pH i miljøet har stor innflytelse på hastigheten på den enzymatiske reaksjonen. Som det fremgår av figuren vist. 31-grafen, ligner den i form på en graf over avhengigheten av hastigheten til en enzymatisk reaksjon på temperaturen.
Figur 31 – Hastighetsavhengighet ( V) enzymatisk reaksjon
på pH i miljøet (pH opt – pH-optimum for enzymet)
En kraftig reduksjon i hastigheten på enzymatisk reaksjon ved ekstreme pH-verdier er assosiert med fenomenet denaturering av polypeptidkjeden til et proteinmolekyl under påvirkning av syrer og alkalier. Enzymet viser maksimal katalytisk kraft ved en pH-verdi, som bestemmes av begrepet pH-optimal enzym. De fleste kjente enzymer har en optimal pH i området fra 5,0 til 7,5. Samtidig er det mange eksempler på enzymer hvor den optimale pH-verdien flyttes til området med sure eller alkaliske pH-verdier. Disse enzymene inkluderer:
Årsaken til eksistensen av en avhengighet av hastigheten av enzymatiske reaksjoner på pH skyldes det faktum at pH-verdien til mediet har en uttalt effekt på graden av ionisering av de funksjonelle gruppene i substratet. Egenskaper ved ionisering av ravsyremolekylet ved forskjellig surhet i miljøet (pH):
Samtidig påvirker pH i miljøet også graden av ionisering av aminosyreradikaler som utgjør det aktive senteret til enzymet:
Hvis dannelsen av enzym-substratkomplekset stabiliseres på grunn av elektrostatiske interaksjoner, blir pH-ens rolle i å gi optimale forhold for forløpet av den enzymatiske reaksjonen tydelig (fig. 24).
Hastigheten av reaksjoner katalysert av enzymer, i hvis interaksjon med substrater elektrostatiske interaksjoner ikke er signifikante, avhenger i mindre grad av pH i mediet. I fig. Figur 32 viser avhengigheten av hastigheten på proteinhydrolyse av papain. I samspillet mellom dette enzymet og substratet blir hydrofobe interaksjoner av primær betydning. Som det fremgår av den presenterte grafen, har papain generelt ikke et klart definert pH-optimum.
Figur 32 - Effekt av pH på hastigheten av proteinhydrolyse av papain.
Enzymer har en viss spesifisitet angående underlag. Spesifisitet refererer til enzymers evne til å katalysere transformasjonen av ett eller en gruppe av strukturelt like substrater. Det finnes flere typer enzymspesifisitet.
· Absolutt spesifisitet. Det refererer til et enzyms evne til å katalysere transformasjonen av bare ett substrat. Enzymer med absolutt spesifisitet inkluderer arginase, urikase restriksjonsenzymer, etc.
· Relativ spesifisitet. Det betyr et enzyms evne til å katalysere transformasjonen av en gruppe substrater som ligner i struktur (såkalte proteolytiske enzymer hydrolyserer forskjellige proteiner, lipaseestere av glyserol og høyere fettsyrer, heksokinase-fosforylerer forskjellige monosakkarider). I dette tilfellet bestemmes spesifisiteten av det faktum at enzymet kun påvirker en viss type binding (proteolytiske enzymer hydrolyserer peptidbindingen, lipase hydrolyserer esterbindingen, etc.).
· Stereospesifisitet . Dette begrepet refererer til evnen til et enzym til å katalysere omdannelsen av en stereoisomer av et substrat. Enzymer involvert i omdannelsen av monosakkarider viser således spesifisitet med hensyn til deres D-stereoisomerer, og enzymer involvert i transformasjonen av aminosyrer - til deres L-stereo-isomerer.
Enzymaktivitet
Det særegne ved enzymer som katalysatorer er at de er i stand til å endre sine katalytiske egenskaper under påvirkning av forskjellige eksterne faktorer. Et mål på styrken til den katalytiske virkningen til enzymer er deres aktivitet. Enzymes evne til å endre sin aktivitet under forskjellige forhold gir stor biologisk mening. Denne egenskapen lar en levende celle tilpasse tilstanden til metabolske prosesser til cellenes umiddelbare behov, som kan endre seg betydelig under påvirkning av ulike eksterne faktorer.
Bestemmelse av enzymaktivitet spiller en viktig rolle i deres karakterisering. Det er noen generelle prinsipper for å kvantifisere enzymaktivitet. Enzymaktivitet kan bestemmes som følger:
· enten ved akkumuleringshastigheten i reaksjonsblandingen der enzymet til reaksjonsproduktet er lokalisert;
· eller ved hastigheten på forsvinningen av substratet til den enzymatiske reaksjonen fra reaksjonsblandingen.
Begge disse tilnærmingene er likeverdige og kan brukes i praksis. Ved bestemmelse av enzymaktivitet må imidlertid følgende forhold overholdes: i reaksjonsblandingen der enzymaktiviteten bestemmes,
· temperaturen må tilsvare temperaturoptimumet til enzymet;
· pH i mediet må tilsvare pH-optimumet til dette enzymet;
· konsentrasjonen av substratet må ikke være mindre enn den mettende;
· kofaktorer må være tilstede hvis dette enzymet har noen;
Enzymaktivatorer må være tilstede.
Dermed bestemmes aktiviteten til enzymet under optimale forhold. Under disse forholdene er aktiviteten til enzymet proporsjonal med innholdet i testprøven og kan derfor brukes til indirekte å estimere konsentrasjonen.
Enzymaktivitet er kvantitativt uttrykt i aktivitetsenheter. En enhet av enzymaktivitet (U) er enzymaktiviteten som, under dens påvirkning, dannes 1 µmol av reaksjonsproduktet (eller 1 µmol av substratet forsvinner) per minutt. I SI-systemet er enheten for enzymatisk aktivitet katal (kat). 1 katal tilsvarer enzymaktivitet der det dannes ett mol reaksjonsprodukt (ett mol substrat forsvinner) per sekund.
Den spesifikke aktivitetsverdien brukes også til å karakterisere enzymer. Denne enheten gjenspeiler aktiviteten til enzymet per masseenhet og uttrykkes i µmol/min mg protein. Spesifikke aktivitetsenheter brukes for å vurdere renheten til enzympreparater. Jo høyere spesifikk aktivitet, desto renere er enzympreparatet.
ENZYMATIV REAKSJONSKINETIKK
studerer mønstrene for passasje av enzymatiske reaksjoner over tid, så vel som deres mekanisme; kapittel kjemisk kinetikk.
Katalytisk syklusen for omdannelse av substans S (substrat) til produkt P under påvirkning av enzym E fortsetter med dannelsen av mellomprodukter. tilk. X Jeg:
Hvor ki- hastighetskonstanter for individuelle elementære stadier,
dannelse av enzym-substratkomplekset X 1 (ES, Michaelis-kompleks).
Ved en gitt temperatur avhenger reaksjonshastigheten av konsentrasjonene av enzymet, substratet og mediets sammensetning. Det er stasjonær, prestasjonær og avslappende kinetikk av enzymatiske reaksjoner.
Stasjonær kinetikk. I stasjonær tilstand via mellomforbindelser. (dX Jeg/dt= 0, i = 1, ..., n) og med et overskudd av substrat, der henholdsvis [S] 0 og [E] 0 er startkonsentrasjonene. substrat og enzym, er prosessens kinetikk preget av et konstant, tidsinvariant nivå av konsentrasjoner. tilkobling, og uttrykket for prosesshastigheten v 0, ringte innledende stasjonær hastighet, har formen (Michaelis-Menten-ligningen):
(1)
hvor verdiene til k cat og K m -> funksjoner av hastighetskonstanter for elementære stadier og er gitt av ligningene:
Verdien av k kat
kalt effektiv katalytisk prosesshastighetskonstant, parameter K m -> Michael er konstant. k katt verdi
bestemt av mengder maks. langsomme stadier av katalytisk distrikter og noen ganger kalt antall omdreininger av enzymet (enzymsystemet); k katt
karakteriserer antall katalytiske sykluser utført av enzymsystemet per tidsenhet. Naib. vanlig, med verdien k kat. for spesifikke substrater i området 102-103s-1. Typiske verdier for Michaelis-konstanten ligger i området 10 -3 - 10 -4 M.
Ved høye konsentrasjoner av substratet, når, dvs. sirkulasjonshastigheten ikke avhenger av konsentrasjonen av substratet og når en konstant verdi, kalt. Maks. hastighet. Grafisk er Michaelis-Menten-ligningen en hyperbole. Det kan lineariseres ved å bruke metoden for doble resiproke (Linewere-Burk-metoden), dvs. konstruere avhengigheten 1/v på 1/[S] 0, eller andre metoder. Den lineære formen av ligning (1) har formen:
(2)
Den lar deg bestemme verdiene grafisk K m og v maks (fig. 1).
Ris. 1. Graf over lineær transformasjon av Michaelis - Menten-ligningen i doble resiproke (ifølge Lineweaver - Burke).
Omfanget K m > er numerisk lik konsentrasjonen av substratet, ved hvilken sirkulasjonshastigheten er lik, derfor K m fungerer ofte som et mål på affiniteten til substratet og enzymet, men dette er kun gyldig hvis
Mengder K m > Og varierer avhengig av pH-verdier. Dette skyldes evnen til enzymmolekylgruppene som er involvert i katalyse til å endre deres ioniseringstilstand og dermed deres katalytiske aktivitet. effektivitet. I det enkleste tilfellet resulterer en endring i pH i protonering eller deprotonering av minst to ioniserbare grupper av enzymet som er involvert i katalyse. Hvis i dette tilfellet bare én form av enzym-substratkomplekset (for eksempel ESH) av tre mulige former (ES, ESH og ESH 2) er i stand til å omdannes til et produkt av løsningen, vil avhengigheten av hastigheten på pH er beskrevet av formelen:
Hvor f = 1 + / Og f" = 1 +
+K" b />-T. kalt pH-funksjoner til Michaelis, og K a, K b Og K" a, K" b -> ioniseringskonstanter for gruppe a og bresp. gratis enzym og enzym-substratkompleks. I lg koordinater - pH denne avhengigheten er presentert i fig. 2, og tangentene til hellingsvinklene til tangentene til de stigende, uavhengig av pH, og synkende grener av kurven skal være lik henholdsvis +1, 0 og -1. Fra en slik graf kan du bestemme verdiene pK a grupper involvert i katalyse.
Ris. 2. Avhengighet av katalytisk konstanter fra pH til logaritmisk. koordinater
Hastigheten til den enzymatiske reaksjonen følger ikke alltid ligning (1). En av de vanligste tilfellene er deltakelse av allosterisk i reaksjonen. enzymer (se Enzymregulatorer), hvor avhengigheten av metningsgraden til enzymet på [S] 0 er ikke-hyperbolsk. tegn (fig. 3). Dette fenomenet skyldes kooperativiteten til substratbinding, dvs. når bindingen av et substrat på et av stedene til enzymmakromolekylet øker (positiv kooperativitet) eller reduserer (negativ kooperativitet) affiniteten for substratet til et annet sted.
Ris. H Avhengighet av graden av metning av enzymet med substratet av konsentrasjonen av substratet med positiv (I) og negativ (II) kooperativitet, samt i fravær (III).
Pre-steady-state kinetikk. Med rask blanding av enzym- og substratløsninger i tidsintervallet 10 -6 -10 -1 s, kan man observere forbigående prosesser før dannelsen av en stabil stasjonær tilstand. I denne prestasjonære modusen, når du bruker et stort overskudd av substrat, differensialsystemet. Ligningen som beskriver kinetikken til prosessene er lineær. Løsningen av denne typen lineære differensialsystem. Ligningen er gitt ved summen av eksponentialleddene. Så, for kinetisk skjemaet presentert ovenfor, kinetikken til produktakkumulering har formen:
hvor en jeg ->, b, og n -> funksjoner av elementære hastighetskonstanter; -røtter av den tilsvarende egenskapen. nivå.
Den gjensidige størrelsen kalles karakteristisk prosesstid:
For en elv som renner med deltakelse av nintervals. tilkobling, kan du få negenskaper. ganger
Studiet av kinetikken til den enzymatiske reaksjonen i en prestasjonær modus lar oss få en ide om den detaljerte mekanismen til katalytiske reaksjoner. syklus og bestemme hastighetskonstantene til de elementære stadiene i prosessen.
Eksperimentelt studeres kinetikken til den enzymatiske reaksjonen i en prestasjonsmodus ved å bruke stoppet jet-metoden (se. Jetkinetiske metoder), tillater blanding av komponentene i løsningen innen 1 ms.
Avslapningskinetikk. Med en rask forstyrrende effekt på systemet (endring i temperatur, trykk, elektrisk felt), avhenger tiden det tar for systemet å oppnå en ny likevekt eller stasjonær tilstand av hastigheten til prosessene som bestemmer den katalytiske reaksjonen. enzymatisk syklus.
Ligningssystemet som beskriver kinetikken til prosessen er lineært hvis forskyvningen fra likevektsposisjonen er liten. Løsningen av systemet fører til avhengighetene av konsentrasjonene av komponentene, dec. stadier av prosessen i form av en sum av eksponentielle termer, hvis eksponenter har karakter av avspenningstider. Resultatet av studien er et spekter av avspenningstider tilsvarende antall intervaller. forbindelser som deltar i prosessen. Relaksasjonstidene avhenger av hastighetskonstantene til de elementære stadiene av prosessene.
Avslappingsteknikker kinetikk gjør det mulig å bestemme hastighetskonstantene til individuelle elementære stadier av transformasjon av mellomprodukter. Metoder for å studere avspenningskinetikk varierer. oppløsning: ultralydabsorpsjon - 10 -6 -10 -10
s, temperaturhopp - 1O -4 -10 -6 s, elektrisk metode. impuls - 10 -4 -10 -6 s, trykkhopp - 10 -2 s. Når man studerte kinetikken til enzymatiske reaksjoner, fant metoden for temperaturhopp anvendelse.
Makrokinetikk av enzymatiske prosesser. Utvikling av metoder for å produsere heterogene katalysatorer ved å immobilisere enzymer ved dekomp. media (se Immobiliserte enzymer) nødvendiggjorde analyse av kinetikken til prosesser under hensyntagen til masseoverføringen av substratet. Kinetikken til reaksjoner er studert teoretisk og eksperimentelt, tatt i betraktning effektene av diffusjonslaget og for systemer med intradiffusjonsvansker under distribusjonen av enzymet i bæreren.
Under forhold hvor kinetikken til prosessen påvirkes av diffusjonsoverføringen av substratet, katalytisk. systemeffektiviteten reduseres. Effektivitetsfaktoren er lik forholdet mellom produktstrømtettheten under betingelser med enzymatisk strømning med en diffusivt redusert substratkonsentrasjon til strømmen som kunne realiseres i fravær av diffusjonsbegrensninger. I det rene diffusjonsområdet, når prosessens hastighet bestemmes av masseoverføringen av substratet, er effektivitetsfaktoren for systemer med ekstern diffusjonshemming omvendt proporsjonal med diffusjonsmodulen:
Hvor
tykkelse på diffusjonslaget, D - koeffisient. substratdiffusjon.
For systemer med intradiffusjonshemming i første-ordens regioner
hvor Ф T- dimensjonsløs modul (Thiele-modul).
Ved analyse av kinetikken mønstre i enzymatiske reaktorer er vidt teoretiske. og eksperimentere. Det er utviklet "ideelle" reaktormodeller: strømningsreaktor (strømningsreaktor med ideell blanding), strømningsreaktor med ideell fortrengning og membranreaktor.
Kinetikk av multienzymprosesser. I kroppen (cellen) virker enzymer ikke isolert, men katalyserer kjeder av transformasjon av molekyler. R-ioner i multienzymsystemer med kinetisk. synspunkter kan betraktes som konsistente. prosesser, spesifikke Et trekk ved dette er enzymene i hvert av stadiene:
Hvor ,
hhv. maks, prosesshastighet og Michaelis konstant Jeg henholdsvis distriktets etappe.
Et viktig trekk ved prosessen er muligheten for å danne en stabil stasjonær tilstand. Betingelsen for at den oppstår kan være ulikhet > v 0 , hvor v 0 er hastigheten til det begrensende trinnet, karakterisert ved den minste hastighetskonstanten og dermed bestemme hastigheten på alt som følger. prosess. I steady state er konsentrasjonen av metabolitter etter det begrensende stadiet mindre enn Michaelis-konstanten til det tilsvarende enzymet.
Spesifikk gruppen av multienzymsystemer består av systemer som utfører oksidasjonsreduksjon. r-sjoner med deltakelse av proteinelektronbærere. Transportører formspesifikke strukturer, komplekser med en deterministisk sekvens av elektronoverføring. Kinetisk. beskrivelsen av denne typen systemer vurderer tilstanden til kretser med dekomponering som en uavhengig variabel. grad av elektronpopulasjon.
Applikasjon. F.r. K. er mye brukt i forskningspraksis for å studere virkningsmekanismene til enzymer og enzymsystemer. Et praktisk talt betydelig område innen enzymvitenskap er teknisk enzymologi, opererer med konseptene til F. r. for optimalisering av bioteknologi. prosesser.
Litt.: Poltorak O. M., Chukhrai E. S., Physico-chemical foundations of enzymatic catalysis, M., 1971; Berezin I.V., Martinek K., Fundamentals of physical chemistry of enzymatic catalysis, M., 1977; Varfolomeev S. D., Zaitsev S. V., Kinetiske metoder i biokjemisk forskning, M.. 1982. S. D. Varfolomeev.
Kjemisk leksikon. - M.: Sovjetisk leksikon. Ed. I. L. Knunyants. 1988 .
Se hva "ENZYMATIV REAKSJONSKINETIKK" er i andre ordbøker:
Katalytisk radio syklisk en prosess som består av en rekke elementære bevegelser, hvis hastigheter er beskrevet av massehandlingsloven. Denne loven har en enkel form for ideelle gassblandinger, ideelle væsker og ideelle overflatelag... ... Kjemisk leksikon
Kinetikk av kjemiske reaksjoner, studiet av kjemiske prosesser, lovene for deres forekomst i tid, hastigheter og mekanismer. De viktigste områdene innen moderne kjemi og kjemisk vitenskap er assosiert med studier av kinetikken til kjemiske reaksjoner... ... Stor sovjetisk leksikon
KJEMISK KINETIKK- (fra den greske kinesisbevegelsen), en avdeling for teoretisk kjemi viet til studiet av kjemiens lover. reaksjoner. Flere typer kjemikalier kan identifiseres. interaksjoner og for det første å skille reaksjoner som skjer i et homogent (homogent) medium fra reaksjoner... ... Great Medical Encyclopedia
- (biokatalyse), akselerasjon av biokjemisk. rasjoner med deltagelse av proteinmakromolekyler kalt enzymer. F. k. er en type katalyse, selv om begrepet fermentering (fermentering) har vært kjent siden antikken, da det ikke fantes noe begrep om kjemi. katalyse. Først … … Kjemisk leksikon
- (fra det latinske prefikset som betyr omvendt handling, og actio handling), transformasjon av noen til (initielle forbindelser) til andre (produkter av dietten) med uforanderlighet av atomkjerner (i motsetning til kjernereaksjoner). Startforbindelser i R. x. noen ganger kalt ... ... Kjemisk leksikon
- (fra latin fermentum starter) (enzymer), proteiner som fungerer som katalysatorer i levende organismer. Grunnleggende funksjoner til F. for å akselerere omdannelsen av stoffer som kommer inn i kroppen og dannes under metabolisme (for å fornye cellulære strukturer, for å sikre dens ... Kjemisk leksikon
- (fra gresk pharmakon medicine og kinetikos setting i bevegelse), studerer kinetisk. mønstre av prosesser som skjer med lek. Wed vom i kroppen. Grunnleggende farmakokinetisk prosesser: absorpsjon, distribusjon, metabolisme og utskillelse (fjerning)... ... Kjemisk leksikon