Biokjemi av enzymer. Struktur, egenskaper og funksjoner. Enzymer fremskynder kjemiske reaksjoner Hvorfor fremskynder enzymer reaksjoner?

Enzymet øker reaksjonshastigheten på følgende måter.

Kinetikk av enzymatiske reaksjoner

Stoffer hvis transformasjonsreaksjoner akselereres enzymer(E) kalles underlag(S). Under den enzymatiske reaksjonen dannes den enzym-substrat kompleks(ES). Under påvirkning av enzymet endrer substratmolekylet sin romlige konfigurasjon, energiomfordeling skjer i det og styrken til bindinger avtar. Enzym-substratkomplekset blir ustabilt og omdannes deretter til et enzym-produktkompleks, som brytes ned til enzymet og Produkter(P) reaksjoner:

S + E ® ES ® E + P

Virkningen av enzymer som katalysatorer har noen egenskaper: 1) Et enzym er ikke i stand til å forårsake en ny kjemisk reaksjon, det akselererer en allerede pågående reaksjon. 2) Enzymet endrer ikke reaksjonsretningen, bestemt av konsentrasjonene av reagensene, og katalyserer både forover- og bakreaksjoner. Reversible reaksjoner når bare fullførelse fordi de er komponenter i biokjemiske prosesser der hver påfølgende reaksjon bruker produktene fra den forrige reaksjonen som substrater. En svært liten mengde enzym kan fremskynde omdannelsen av store mengder substrat.

Når mengden enzym øker, øker hastigheten på den enzymatiske reaksjonen til en viss grense, som er preget av mengden substrat som er tilgjengelig for enzymets virkning. Ved hvile i levende organismer viser mange enzymer ikke maksimal aktivitet på grunn av utilstrekkelige mengder substrater. Ved konstant enzymkonsentrasjon fører en økning i mengden substrat først til en rask, deretter til en langsommere økning i hastigheten på den enzymatiske reaksjonen, inntil en maksimal hastighet er nådd, som forblir praktisk talt uendret med en ytterligere økning i substratet. konsentrasjon.

For hvert enzym er det en viss substratkonsentrasjon (kalt Michaelis-konstanten - Km) hvor reaksjonshastigheten er halvparten av maksimum. Michaelis-konstanten tjener som et mål på den kjemiske affiniteten mellom et enzym og et substrat, et mål på deres evne til å danne et enzym-substratkompleks.

1. Senke den frie energien til overgangstilstanden ved å stabilisere det aktiverte komplekset.

2. Å øke energien til substratet når det binder seg til enzymet for å danne et enzym-substratkompleks. Som et resultat avtar forskjellen mellom de frie energiene til E-S-komplekset og overgangstilstanden.

3. Opprettholde mikromiljøet til det aktive stedet i en annen tilstand enn i vannmiljøet. Ofte har sidekjedene til aminosyrerester lokalisert i området til det aktive senteret en endring i deres evne til å tilegne seg en elektrisk ladning sammenlignet med tilfellet når disse kjedene er helt nedsenket i et vandig miljø. Som et resultat kan sidekjedene ha økt reaktivitet.

4. Ved å plassere de reagerende atomene i riktig orientering og i ekstremt viktig avstand fra hverandre for å sikre optimal reaksjon. Atomkollisjoner i fravær av et enzym resulterer svært sjelden i en kjemisk reaksjon fordi atomene sjelden havner i riktig orientering.

Enzymet øker reaksjonshastigheten på følgende måter. - konsept og typer. Klassifisering og funksjoner i kategorien "Enzymet øker reaksjonshastigheten på følgende måter." 2017, 2018.

Enzymer er en spesiell type proteiner, som av natur spiller rollen som katalysatorer for ulike kjemiske prosesser.

Dette begrepet blir stadig hørt, men ikke alle forstår hva et enzym eller enzym er, hvilke funksjoner dette stoffet utfører, og også hvordan enzymer skiller seg fra enzymer og om de er forskjellige i det hele tatt. Alt dette skal vi finne ut nå.

Uten disse stoffene ville verken mennesker eller dyr kunne fordøye maten. Og for første gang tyr menneskeheten til å bruke enzymer i hverdagen for mer enn 5 tusen år siden, da våre forfedre lærte å lagre melk i "kar" fra dyrenes mage. Under slike forhold, under påvirkning av løpe, ble det til ost. Og dette er bare ett eksempel på hvordan et enzym fungerer som en katalysator som akselererer biologiske prosesser. I dag er enzymer uunnværlige i industrien, de er viktige for produksjon av lær, tekstiler, alkohol og til og med betong. Vaskemidler og vaskepulver inneholder også disse nyttige stoffene - de hjelper til med å fjerne flekker ved lave temperaturer.

Oppdagelseshistorie

Enzym betyr surdeig på gresk. Og menneskeheten skylder oppdagelsen av dette stoffet til nederlenderen Jan Baptist Van Helmont, som levde på 1500-tallet. På et tidspunkt ble han veldig interessert i alkoholgjæring, og i løpet av sin forskning fant han et ukjent stoff som akselererer denne prosessen. Nederlenderen kalte det fermentum, som betyr "gjæring". Så, nesten tre århundrer senere, kom franskmannen Louis Pasteur, som også observerte gjæringsprosesser, til den konklusjon at enzymer ikke er annet enn stoffer i en levende celle. Og etter en tid ekstraherte tyskeren Eduard Buchner et enzym fra gjær og slo fast at dette stoffet ikke var en levende organisme. Han ga det også navnet sitt - "zimaza". Noen år senere foreslo en annen tysker, Willi Kühne, at alle proteinkatalysatorer deles inn i to grupper: enzymer og enzymer. Dessuten foreslo han å kalle det andre begrepet "surdeig", hvis handlinger strekker seg utover levende organismer. Og bare 1897 satte en stopper for alle vitenskapelige tvister: det ble besluttet å bruke begge begrepene (enzym og enzym) som absolutte synonymer.

Struktur: kjede av tusenvis av aminosyrer

Alle enzymer er proteiner, men ikke alle proteiner er enzymer. Som andre proteiner er enzymer sammensatt av. Og det som er interessant er at dannelsen av hvert enzym tar fra hundre til en million aminosyrer, tredd som perler på en tråd. Men denne tråden er aldri rett - den er vanligvis buet hundrevis av ganger. Dette skaper en tredimensjonal struktur som er unik for hvert enzym. I mellomtiden er enzymmolekylet en relativt stor formasjon, og bare en liten del av strukturen, det såkalte aktive senteret, er involvert i biokjemiske reaksjoner.

Hver aminosyre er forbundet med en annen med en bestemt type kjemisk binding, og hvert enzym har sin egen unike sekvens av aminosyrer. For å lage de fleste av dem brukes omtrent 20 typer. Selv mindre endringer i aminosyresekvensen kan dramatisk endre utseendet og "talentene" til et enzym.

Biokjemiske egenskaper

Selv om et stort antall reaksjoner forekommer i naturen med deltakelse av enzymer, kan de alle deles inn i 6 kategorier. Følgelig skjer hver av disse seks reaksjonene under påvirkning av en bestemt type enzym.

Reaksjoner som involverer enzymer:

Oksidasjon og reduksjon.

Enzymene som er involvert i disse reaksjonene kalles oksidoreduktaser. Som et eksempel kan vi huske hvordan alkoholdehydrogenaser konverterer primære alkoholer til aldehyd.

Gruppeoverføringsreaksjon.

Enzymene som gjør at disse reaksjonene kan skje kalles transferaser. De har evnen til å flytte funksjonelle grupper fra ett molekyl til et annet. Dette skjer for eksempel når alaninaminotransferaser overfører alfa-aminogrupper mellom alanin og aspartat. Transferaser flytter også fosfatgrupper mellom ATP og andre forbindelser, og skaper rester fra dem.

Hydrolyse.

Hydrolasene involvert i reaksjonen er i stand til å bryte enkeltbindinger ved å tilsette vannelementer.

Opprettelse eller fjerning av en dobbeltbinding.

Denne typen reaksjon skjer ikke-hydrolytisk med deltakelse av lyase.

Isomerisering av funksjonelle grupper.

I mange kjemiske reaksjoner endres posisjonen til en funksjonell gruppe i molekylet, men selve molekylet består av samme antall og typer atomer som det var før reaksjonen startet. Med andre ord er substratet og reaksjonsproduktet isomerer. Denne typen transformasjon er mulig under påvirkning av isomerase-enzymer.

Dannelse av en enkeltbinding med eliminering av grunnstoffet vann.

Hydrolaser bryter bindingen ved å tilsette vannelementer til molekylet. Lyaser utfører den omvendte reaksjonen, og fjerner den vandige delen fra de funksjonelle gruppene. På denne måten skapes en enkel sammenheng.

Hvordan de fungerer i kroppen

Enzymer fremskynder nesten alle kjemiske reaksjoner som skjer i cellene. De er livsviktige for mennesker, letter fordøyelsen og øker stoffskiftet.

Noen av disse stoffene hjelper til med å bryte ned altfor store molekyler til mindre "biter" som kroppen kan fordøye. Andre, tvert imot, binder små molekyler. Men enzymer, vitenskapelig sett, er svært selektive. Dette betyr at hvert av disse stoffene er i stand til å akselerere bare en viss reaksjon. Molekylene som enzymer "arbeider" med kalles substrater. Substratene skaper igjen en binding med en del av enzymet som kalles det aktive stedet.

Det er to prinsipper som forklarer spesifisiteten til interaksjonen mellom enzymer og substrater. I den såkalte "nøkkellås"-modellen inntar det aktive senteret av enzymet en strengt definert posisjon i underlaget. I følge en annen modell endrer begge deltakerne i reaksjonen, det aktive stedet og underlaget, formene sine for å kombineres.

Uavhengig av interaksjonsprinsippet er resultatet alltid det samme - reaksjonen under påvirkning av enzymet går mange ganger raskere. Som et resultat av denne interaksjonen blir nye molekyler "født", som deretter separeres fra enzymet. Og katalysatorstoffet fortsetter å utføre sitt arbeid, men med deltakelse av andre partikler.

Hyper- og hypoaktivitet

Det er tider når enzymer utfører funksjonene sine med feil intensitet. Overdreven aktivitet forårsaker overdreven dannelse av reaksjonsprodukt og substratmangel. Resultatet er svekket helse og alvorlig sykdom. Årsaken til enzymhyperaktivitet kan enten være en genetisk lidelse eller et overskudd av vitaminer eller vitaminer som brukes i reaksjonen.

Enzymunderaktivitet kan til og med forårsake død når for eksempel enzymer ikke fjerner giftstoffer fra kroppen eller det oppstår ATP-mangel. Årsaken til denne tilstanden kan også være muterte gener eller omvendt hypovitaminose og mangel på andre næringsstoffer. I tillegg bremser lavere kroppstemperatur på samme måte funksjonen til enzymer.

Katalysator og mer

I dag kan du ofte høre om fordelene med enzymer. Men hva er disse stoffene som kroppens ytelse avhenger av?

Enzymer er biologiske molekyler hvis livssyklus ikke er definert av fødsel og død. De jobber rett og slett i kroppen til de går i oppløsning. Som regel skjer dette under påvirkning av andre enzymer.

Under den biokjemiske reaksjonen blir de ikke en del av sluttproduktet. Når reaksjonen er fullført, forlater enzymet substratet. Etter dette er stoffet klart til å begynne å virke igjen, men på et annet molekyl. Og dette fortsetter så lenge kroppen trenger.

Det unike med enzymer er at hver av dem bare utfører én tildelt funksjon. En biologisk reaksjon oppstår først når enzymet finner det riktige substratet for det. Denne interaksjonen kan sammenlignes med prinsippet om bruk av en nøkkel og en lås - bare riktig valgte elementer kan "arbeide sammen." En annen funksjon: de kan fungere ved lave temperaturer og moderat pH, og som katalysatorer er de mer stabile enn noen andre kjemikalier.

Enzymer fungerer som katalysatorer for å fremskynde metabolske prosesser og andre reaksjoner.

Vanligvis består disse prosessene av spesifikke trinn, som hver krever arbeidet til et spesifikt enzym. Uten dette vil ikke konverterings- eller akselerasjonssyklusen kunne fullføres.

Den kanskje mest kjente av alle funksjonene til enzymer er en katalysator. Dette betyr at enzymer kombinerer kjemiske reagenser på en måte som reduserer energien som kreves for å danne et produkt raskere. Uten disse stoffene ville kjemiske reaksjoner gått hundrevis av ganger langsommere. Men evnene til enzymer slutter ikke der. Alle levende organismer inneholder energien de trenger for å fortsette å leve. Adenosintrifosfat, eller ATP, er et slags ladet batteri som forsyner cellene med energi. Men funksjonen til ATP er umulig uten enzymer. Og hovedenzymet som produserer ATP er syntase. For hvert glukosemolekyl som omdannes til energi, produserer syntasen omtrent 32-34 molekyler ATP.

I tillegg brukes enzymer (lipase, amylase, protease) aktivt i medisin. Spesielt fungerer de som en komponent i enzymatiske preparater som Festal, Mezim, Panzinorm, Pancreatin, som brukes til å behandle fordøyelsesbesvær. Men noen enzymer kan også påvirke sirkulasjonssystemet (løse opp blodpropp) og fremskynde tilhelingen av purulente sår. Og selv i anti-kreftterapi tyr de også til hjelp av enzymer.

Faktorer som bestemmer enzymaktivitet

Siden enzymet er i stand til å akselerere reaksjoner mange ganger, bestemmes aktiviteten av det såkalte omsetningstallet. Dette begrepet refererer til antall molekyler av substrat (reagerende stoff) som 1 molekyl enzym kan transformere på 1 minutt. Imidlertid er det en rekke faktorer som bestemmer reaksjonshastigheten:

Substratkonsentrasjon.

Økning av substratkonsentrasjonen fører til en akselerasjon av reaksjonen. Jo flere molekyler av det aktive stoffet, desto raskere skjer reaksjonen, siden flere aktive sentre er involvert. Akselerasjon er imidlertid bare mulig inntil alle enzymmolekylene er brukt. Etter dette vil selv økning av substratkonsentrasjonen ikke fremskynde reaksjonen.

Temperatur.

Vanligvis øker temperaturen reaksjonene raskere. Denne regelen fungerer for de fleste enzymatiske reaksjoner, så lenge temperaturen ikke stiger over 40 grader Celsius. Etter dette merket begynner reaksjonshastigheten tvert imot å avta kraftig. Hvis temperaturen faller under et kritisk nivå, vil hastigheten på enzymatiske reaksjoner øke igjen. Hvis temperaturen fortsetter å stige, brytes de kovalente bindingene ned og den katalytiske aktiviteten til enzymet går tapt for alltid.

Surhet.

Hastigheten av enzymatiske reaksjoner påvirkes også av pH. Hvert enzym har sitt eget optimale surhetsnivå der reaksjonen skjer mest adekvat. Endring av pH-nivået påvirker aktiviteten til enzymet, og derfor reaksjonshastigheten. Hvis endringene er for store, mister substratet sin evne til å binde seg til den aktive kjernen og enzymet kan ikke lenger katalysere reaksjonen. Med gjenoppretting av det nødvendige pH-nivået, gjenopprettes også enzymaktiviteten.

Enzymer som finnes i menneskekroppen kan deles inn i 2 grupper:

metabolsk;
fordøyelsen.

Metabolsk "arbeid" for å nøytralisere giftige stoffer, og bidrar også til produksjon av energi og proteiner. Og selvfølgelig akselererer de biokjemiske prosesser i kroppen.

Hva fordøyelsesorganene er ansvarlige for fremgår tydelig av navnet. Men også her spiller selektivitetsprinsippet inn: en viss type enzym påvirker kun én type mat. Derfor, for å forbedre fordøyelsen, kan du ty til et lite triks. Hvis kroppen ikke fordøyer noe fra maten godt, så er det nødvendig å supplere kostholdet med et produkt som inneholder et enzym som kan bryte ned vanskelig fordøyelig mat.

Matenzymer er katalysatorer som bryter ned mat til en tilstand der kroppen er i stand til å absorbere nyttige stoffer fra dem. Fordøyelsesenzymer finnes i flere typer. I menneskekroppen finnes forskjellige typer enzymer i forskjellige deler av fordøyelseskanalen.

Munnhule

På dette stadiet blir maten utsatt for alfa-amylase. Det bryter ned karbohydrater, stivelse og glukose som finnes i poteter, frukt, grønnsaker og annen mat.

Mage

Her bryter pepsin ned proteiner til peptider, og gelatinase bryter ned gelatin og kollagen som finnes i kjøtt.

Bukspyttkjertelen

På dette stadiet "arbeider" de:

trypsin - ansvarlig for nedbrytning av proteiner;
alfa-chymotrypsin - hjelper fordøye proteiner;
elastaser - bryte ned noen typer proteiner;
Nukleaser – hjelper til med å bryte ned nukleinsyrer;
Steapsin – fremmer absorpsjonen av fet mat;
amylase - ansvarlig for absorpsjon av stivelse;
lipase – bryter ned fett (lipider) som finnes i meieriprodukter, nøtter, oljer og kjøtt.

Tynntarm

De "tryller" fram matpartikler:

peptidaser - bryter ned peptidforbindelser til nivået av aminosyrer;
sukrase - hjelper fordøye komplekse sukkerarter og stivelse;
maltase - bryter ned disakkarider til monosakkarider (maltsukker);
laktase - bryter ned laktose (glukose som finnes i meieriprodukter);
lipase - fremmer absorpsjonen av triglyserider og fettsyrer;
Erepsin – påvirker proteiner;
isomaltase – "fungerer" med maltose og isomaltose.

Kolon

Her utføres funksjonene til enzymer av:

E. coli – ansvarlig for fordøyelsen;
laktobaciller - påvirker laktose og noen andre karbohydrater.

I tillegg til enzymene nevnt ovenfor, er det også:

diastase - fordøyer plantestivelse;
invertase - bryter ned sukrose (bordsukker);
glukoamylase - omdannes til glukose;
alfa-galaktosidase – fremmer fordøyelsen av bønner, frø, soyaprodukter, rot- og bladgrønnsaker;
bromelain - et enzym hentet fra, fremmer nedbrytningen av ulike typer proteiner, er effektivt på forskjellige nivåer av miljømessig surhet og har anti-inflammatoriske egenskaper;
Papain er et enzym isolert fra rå papaya som fremmer nedbrytningen av små og store proteiner og er effektivt i et bredt spekter av underlag og surheter.
cellulase - bryter ned cellulose, plantefibre (finnes ikke i menneskekroppen);
endoprotease - bryter ned peptidbindinger;
oksegalleekstrakt - et enzym av animalsk opprinnelse, stimulerer tarmmotiliteten;
pankreatin er et enzym av animalsk opprinnelse som akselererer fordøyelsen av proteiner;
pancrelipase er et animalsk enzym som fremmer absorpsjonen
Fermentert mat er en nesten ideell kilde til nyttige bakterier som er nødvendige for riktig fordøyelse. Og mens farmasøytiske probiotika bare "virker" i den øvre delen av fordøyelsessystemet og ofte ikke når tarmene, merkes effekten av enzymatiske produkter i hele mage-tarmkanalen.

For eksempel inneholder aprikoser en blanding av nyttige enzymer, inkludert invertase, som er ansvarlig for nedbrytningen av glukose og fremmer rask frigjøring av energi.

En naturlig kilde til lipase (fremmer raskere fordøyelse av lipider) kan være. I kroppen produseres dette stoffet av bukspyttkjertelen. Men for å gjøre livet lettere for dette organet, kan du unne deg for eksempel en salat med avokado - velsmakende og sunn.

I tillegg til å være den kanskje mest kjente kilden, forsyner den også kroppen med amylase og maltase. Amylase finnes også i brød og frokostblandinger. Maltase hjelper til med å bryte ned maltose, det såkalte maltsukkeret som finnes i overflod i øl og maissirup.

En annen eksotisk frukt, ananas, inneholder et helt sett med enzymer, inkludert bromelain. Og det, ifølge noen studier, har også anti-kreft og anti-inflammatoriske egenskaper.

Ekstremofiler og industri

Ekstremofiler er stoffer som er i stand til å opprettholde vitale funksjoner under ekstreme forhold.

Levende organismer, så vel som enzymene som gjør at de kan fungere, er funnet i geysirer der temperaturen er nær kokepunktet, og dypt i isen, samt under forhold med ekstrem saltholdighet (Death Valley i USA). I tillegg har forskere funnet enzymer der pH-nivået, som det viser seg, heller ikke er et grunnleggende krav for effektiv drift. Forskere studerer ekstremofile enzymer med spesiell interesse som stoffer som kan brukes mye i industrien. Selv om enzymer i dag allerede har funnet sin bruk i industrien som biologisk og miljøvennlige stoffer. Enzymer brukes i næringsmiddelindustrien, kosmetikk og produksjon av husholdningskjemikalier.

Izvozchikova Nina Vladislavovna
Spesialitet: infeksjonsspesialist, gastroenterolog, lungelege.

Total opplevelse: 35 år.

Utdanning:1975-1982, 1MMI, san-gig, høyeste kvalifikasjon, infeksjonslege.

Naturvitenskapelig grad: lege av høyeste kategori, kandidat for medisinske vitenskaper.

Enzymer (fra lat. Fermentum - gjæring) eller enzymer (fra gresk Ep - inne, sume - surdeig) - proteinforbindelser som er biologiske katalysatorer. Vitenskapen om enzymer kalles enzymologi. Enzymmolekyler er proteiner eller ribonukleinsyre (RNA). RNA-enzymer kalles ribozymer og regnes som den opprinnelige formen for enzymer som ble erstattet av proteinenzymer under evolusjonen.

Strukturell og funksjonell organisering. Enzymmolekyler er større i størrelse enn substratmolekyler og har en kompleks romlig konfigurasjon, hovedsakelig en kulestruktur.

På grunn av den store størrelsen på enzymmolekyler oppstår et sterkt elektrisk felt, der: a) enzymer får en asymmetrisk form, svekker bindinger og forårsaker en endring i deres struktur; b) orientering av substratmolekyler blir mulig. Den funksjonelle organiseringen av enzymer er knyttet til senteret - dette er en spesiell liten del av proteinmolekylet som kan binde substratet og dermed sikre enzymets katalytiske aktivitet. Det aktive senteret til enkle enzymer er en kombinasjon av visse aminosyrer i kjeden for å danne en slags "lomme" der katalytiske transformasjoner av substratet skjer. I komplekse enzymer er antall aktive sentre lik antall underenheter, og disse er kofaktorer med tilstøtende proteinfunksjonelle grupper. I tillegg til det aktive senteret har noen enzymer et allosterisk senter som regulerer funksjonen til det aktive senteret.

Egenskaper . Det er visse felles og karakteristiske trekk mellom enzymer og uorganiske katalysatorer. Det de har til felles er at de: a) kan katalysere bare termodynamisk mulige reaksjoner og akselerere bare de reaksjonene som kan skje uten dem, men med en lavere hastighet; b) ikke brukes under reaksjonen og er ikke en del av sluttproduktene; b) ikke forskyv den kjemiske likevekten, men bare akselerere dens begynnelse. Enzymer har også noen spesifikke egenskaper som uorganiske katalysatorer ikke har.

Enzymer blir ikke ødelagt i reaksjoner, så en svært liten mengde av dem forårsaker transformasjon av en stor mengde substrat (for eksempel kan 1 molekyl katalase bryte ned mer enn 5 millioner molekyler H2O2 på 1 minutt). Sonene akselererer hastigheten på kjemiske reaksjoner under normale forhold, men forbrukes ikke selv. Alt dette sammen bestemmer egenskapene til enzymer som f.eks høy biologisk aktivitet. Den optimale virkningen av de fleste enzymer skjer ved en temperatur på 37-40 ° C. Med økende temperatur reduseres aktiviteten til enzymer og stopper deretter helt, og utover + 80 ° C blir de ødelagt. Ved lave temperaturer (under 0 ° C) stopper enzymer sin virkning, men blir ikke ødelagt. Så enzymer er karakterisert termisk følsomhet.

Enzymer viser sin aktivitet ved en viss konsentrasjon av H-ioner, derfor snakker de om pH-avhengighet. Den optimale virkningen av de fleste enzymer observeres i et miljø nært nøytralt.

En eiendom som spesifisitet eller selektivitet manifesterer seg i det faktum at hvert enzym virker på et spesifikt substrat, og katalyserer bare én "sin" reaksjon. Selektiviteten til enzymvirkning bestemmes av proteinkomponenten.

Enzymer er katalysatorer med kontrollert aktivitet som kan endres betydelig av visse kjemiske forbindelser som øker eller reduserer hastigheten på reaksjonen som katalyseres. Metallkationer og anioner fungerer som aktivatorer

syrer, organiske stoffer og inhibitorer - kationer av tungmetaller osv. Denne egenskapen ble kalt kontrollerbarhet av handling (allosterisitet). Enzymer dannes bare når et substrat dukker opp som induserer dets syntese ( induserbarhet), og "slå av" virkningen av enzymer utføres vanligvis av et overskudd av assimileringsprodukter ( repressivitet). Enzymatiske reaksjoner er reversible, noe som skyldes enzymers evne til å katalysere forover- og reversreaksjoner. For eksempel kan lipase under visse forhold bryte ned fett til glyserol og fettsyrer, samt katalysere dets syntese fra nedbrytningsprodukter ( gjentakelse av handling).

Virkningsmekanismen. For å forstå virkningsmekanismen til enzymer på forekomsten av kjemiske reaksjoner, er det viktig aktivt senterteori, lås og nøkkelhypotese Og indusert tilpasningshypotese. I følge aktivt senterteori, i molekylet til hvert enzym er det en eller flere regioner der biokatalyse skjer på grunn av nær kontakt mellom enzymet og substratet. Nøkkellås-hypotese(1890, E. Fischer) forklarer spesifisiteten til enzymer ved å matche formen på enzymet (lås) og substratet (nøkkel). Enzymet kombineres med substratet for å danne et midlertidig enzym-substratkompleks. Indusert korrespondansehypotese(1958, D. Koshland). er basert på påstanden om at enzymer er fleksible molekyler, på grunn av hvilke konfigurasjonen av det aktive senteret i dem gjennomgår endringer i nærvær av et substrat, det vil si at enzymet orienterer sine funksjonelle grupper for å sikre den største katalytiske aktiviteten. Substratmolekylet, når det er festet til enzymet, endrer også konfigurasjonen for å øke reaktiviteten.

Mangfold . I moderne enzymologi er over 3000 enzymer kjent. Enzymer er generelt klassifisert i henhold til deres kjemiske sammensetning og typen reaksjoner de påvirker. Klassifiseringen av enzymer etter kjemisk sammensetning inkluderer enkle og komplekse enzymer. Enkle enzymer (en-komponent) - inneholder kun proteindelen. De fleste enzymer i denne gruppen kan krystallisere. Eksempler på enkle enzymer er ribonuklease, hydrolaser (amylase, lipase, protease), urease, etc. Komplekse enzymer (to-komponent) - består av apoenzym Og kofaktor. Proteinkomponenten som bestemmer spesifisiteten til komplekse enzymer og syntetiseres, som regel, av kroppen og er følsom for temperatur, er et apoenzym. En ikke-proteinkomponent som bestemmer aktiviteten til komplekse enzymer og som regel kommer inn i kroppen i form av forløpere eller i ferdig form, og forblir stabil under ugunstige forhold, er en kofaktor. Kofaktorer kan enten være uorganiske molekyler (for eksempel metallioner) eller organiske molekyler (for eksempel flavin). Organiske kofaktorer som er permanent assosiert med enzymet kalles protesegrupper. Organiske kofaktorer som kan skilles fra enzymet kalles koenzymer. komplekse enzymer er oksidoreduktaser (for eksempel katalase), ligaser (for eksempel DNA-polymerase, tRNA-syntetaser), lyaser, etc.

Enzymatiske reaksjoner er delt inn i anabole (syntesereaksjoner) og katabolske (nedbrytningsreaksjoner), og helheten av alle disse prosessene i et levende system kalles metabolisme. Innenfor disse gruppene av prosesser skilles typer enzymatiske reaksjoner ut, i henhold til hvilke enzymer er delt inn i 6 klasser: oksidoreduktaser, transferaser, hydrolaser, lyaser, isomeraser Og ligaser

1. Oksidoreduktaser katalysere redoksreaksjoner (overføring av elektroner og H-atomer fra ett substrat til et annet).

2. Overføringer akselerere overføringsreaksjoner (overføring av kjemiske grupper fra ett substrat til et annet).

3. Hydrolaser er enzymer av hydrolysereaksjoner (spalting av substrater med deltagelse av vann).

4. Lyaser katalysere reaksjoner av ikke-hydrolytisk dekomponering (spalting av substrater uten deltakelse av vann med dannelse av en dobbeltbinding og uten bruk av ATP-energi).

5. Isomeraser påvirke hastigheten på isomeriseringsreaksjoner (intramolekylær bevegelse av ulike grupper).

6. Ligaser katalysere syntesereaksjoner (kombinasjonen av molekyler som bruker energien til ATP og dannelsen av nye bindinger).

Et enzym er vanligvis navngitt etter hvilken type reaksjon det katalyserer ved å legge til suffikset -aza til navnet på substratet (for eksempel er laktase et enzym involvert i omdannelsen av laktose).

Betydninger. Enzymer gir kjemiske transformasjoner av stoffer på grunn av reduksjonen aktiveringsenergi, det vil si at for å redusere energinivået som kreves for å gi reaktivitet til et molekyl (for eksempel for å bryte bindingen mellom nitrogen og karbon under laboratorieforhold, kreves det ca. 210 kJ, mens det i et biosystem bare brukes 42-50 kJ på dette). Enzymer som finnes i alle levende celler bidrar til omdannelsen av noen stoffer (substrater) til andre (produkter). Enzymer fungerer som katalysatorer i nesten alle biokjemiske reaksjoner som forekommer i levende organismer - de katalyserer rundt 4000 kjemisk adskilte bioreaksjoner.Enzymer spiller en viktig rolle i alle livsprosesser, og styrer eller regulerer kroppens metabolisme. Enzymer er mye brukt i landbruket.

Noen eksempler på bruk av enzymer i menneskelige aktiviteter

industri	enzymer	Bruk
mat industri	Pektinase	For tenning av fruktjuicer
	glukoseoksidase	For konservering av kjøtt, juice, øl som en antiszhysnyuvach
		Å bryte ned stivelse til glukose, som gjæres av gjær under brødbaking
	Pepsin, trypsin	For produksjon av "ferdiglagde" frokostblandinger og babymatprodukter
		For osteproduksjon
Lett industri	Peptihydrolyse	For å myke opp skinn og fjerne hår fra dem
legemiddelindustrien		For å fjerne plakk i tannkrem
legemiddelindustrien	kollagenase	For rengjøring av sår fra brannskader, frostskader, åreknuter som en del av salver og nye typer bandasjer
Kjemisk industri	bakterielle proteaser	For vask av klær ved bruk av biopulver med enzymtilsetningsstoffer
Jordbruk	cellulase	Fôr enzymer for å øke næringsverdien til fôret
Jordbruk	bakterielle proteaser	For å skaffe fôrproteiner
Genteknologi	Ligaser og restriksjonsenzymer	For å kutte og sy DNA-molekyler for å modifisere deres arvelige informasjon
kosmetisk industri	Calagenaser	For hudforyngelse i kremer og masker

Nukleinsyrer er forbindelser som forbinder fortiden med fremtiden.

Enzymer- proteiner som akselererer kjemiske reaksjoner. Alle enzymer er kuleformede proteiner. Når man reagerer er ikke brukt. De har alle egenskapene til proteiner.

I tillegg til enzymer har noen RNA-er (ribozymer) katalytisk aktivitet.

Forskjellig:

1. Spesifisitet av handling.

2. Høy effektivitet.

3. Evne til å regulere.

Det er 6 klasser av enzymer.

Enzymklasser:

1. Oksyreduktaser katalyserer ORR med deltakelse av 2 substrater (overføring av elektroner eller hydrogenatomer fra ett substrat til et annet).

Dehydrogenaser - katalyserer reaksjoner av hydrogenabstraksjon (dehydrogenering). NAD+, NADP+, FAD, FMN fungerer som elektronakseptorer.

Elektronakseptoren oksidase er molekylært oksygen.

Oksygenaser (hydroksylaser) - et oksygenatom fra et oksygenmolekyl fester seg til et substrat.

2. Transferaser - katalyserer overføringen av funksjonelle grupper fra en forbindelse til en annen. De er delt inn avhengig av gruppene som overføres.

3.Hydrolaser - katalyserer hydrolysereaksjoner (spalting av en kovalent binding med tilsetning av et vannmolekyl på stedet for bruddet).

4.Lyaser – spaltning av en bestemt gruppe (CO2, H2O, NH2, SH2) fra underlaget på en ikke-hydrolytisk måte.

5.Isomeraser - katalyserer ulike intramolekylære transformasjoner. Hvis en gruppe overføres innenfor ett molekyl, kalles enzymet en mutase.

6. Ligaser (syntetaser) - reaksjoner av to molekyler som forbinder hverandre for å danne en kovalent binding. Prosessen er assosiert med brudd på ATP-bindingen eller annen høyenergiforbindelse. Hvis ATP-syntetase, hvis ikke ATP-syntase.

Enzymaktivt nettsted- en kombinasjon av substratbindingssetet og det katalytiske stedet. Består av aminosyrerester.

Substratbindingssted- et sted hvor substratet binder seg til enzymet ved bruk av ikke-kovalente bindinger, og danner et enzym-substratkompleks.

Katalytisk nettsted- området hvor substratet gjennomgår en kjemisk transformasjon til et produkt.

Kofaktor- en ikke-proteinforbindelse som omdanner enzymet til en aktiv form (oftest er disse metallioner).

Koenzym- en proteinforbindelse som omdanner enzymet til dets aktive form (vitaminderivat).

Kofaktorer og koenzymer danner enten den tertiære strukturen til proteinenzymet, noe som sikrer dets spesifisitet til underlaget. Eller de er involvert i reaksjonen som et ekstra substrat (hovedsakelig koenzymer).

Mekanisme for enzymreaksjon med substrat:

1. Enzymet binder seg til substratet i det aktive senteret (i komplekse proteiner er en kofaktor lokalisert i det aktive senteret).

2. I området til det aktive senteret skjer en kjemisk transformasjon av substratet og et reaksjonsprodukt dannes.

3. Det resulterende reaksjonsproduktet mister sin komplementaritet og kobles fra enzymet.

Molekylet til hvert enzym har konformasjonen som er nødvendig for dets virkning, bare under visse ytre forhold (PH, temperatur, etc.).

Typer enzymspesifisitet:

Substratspesifisitet:

1. Absolutt - katalyserer transformasjonen av bare ett substrat.

2. Gruppe - katalyserer lignende transformasjoner i flere strukturelt like substrater.

3. Stereospesifisitet - hvis substratet har flere stereoisomerer, viser enzymet absolutt spesifisitet til kun én av dem (D-sukker, L-aminosyrer, cis-trans-isomerer).

Katalytisk spesifisitet:

Katalyse av det festede substratet langs en av de mulige konverteringsveiene. Det samme stoffet kan omdannes til forskjellige produkter ved påvirkning av forskjellige enzymer.

Katalytisk effektivitet (enzymomsetningsnummer) er antall substratmolekyler omdannet til et produkt av ett enzymmolekyl på 1 sekund.

Fenomenet spesifisitet av transformasjonsveier - det samme substratet kan omdannes til forskjellige stoffer under påvirkning av forskjellige enzymer.

Hastigheten av enzymatiske reaksjoner (V) måles ved tap av substrat (S) eller økning av produkt (P) per tidsenhet. Endringen i hastigheten til en enzymatisk reaksjon er direkte proporsjonal med endringen i enzymkonsentrasjon ved metningskonsentrasjonen av substratet.

Enzymer er proteinstoffer (se Proteiner) som akselererer livsviktige kjemiske reaksjoner i cellene til organismer. Som katalysatorer danner de ustabile mellomforbindelser med utgangsstoffene: disse forbindelsene brytes ned, gir sluttproduktet av denne reaksjonen og frigjør enzymer.

Virkningen til noen enzymer er lett å observere eksperimentelt. Enzymet katalase akselererer således betydelig nedbrytningen av hydrogenperoksid H2O2 til vann og oksygen. Dette er en livsviktig reaksjon, siden hydrogenperoksid dannes som følge av metabolisme i cellen og i seg selv har en skadelig effekt på cellen. Katalase finnes i nesten alle celler i dyre- og planteorganismer.

Det er mange enzymer kjent, og hver av dem akselererer bare én reaksjon eller grupper av lignende reaksjoner. Denne egenskapen til enzymer kalles spesifisitet eller selektivitet (selektivitet) av virkning. Retningen på deres handling lar kroppen raskt og nøyaktig utføre komplekst kjemisk arbeid for å omorganisere matmolekyler til forbindelsene den trenger.

Allerede i munnen, under tygging av mat, under påvirkning av amylaseenzymet, begynner komplekse sukkerarter, spesielt stivelse, å brytes ned til mindre komplekse. Dette arbeidet vil bli videreført i tarmen av enzymene karbohydraser. I magen og tarmene gjennomgår matproteiner dekomponering med deltakelse av pepsin, trypsin og chymotrypsin. Fett brytes ned til glyserol og karboksylsyrer (eller deres salter) under påvirkning av enzymer som kalles lipaser. Alle disse nedbrytningsreaksjonene foregår etter samme prinsipp: en viss kjemisk binding i et molekyl av protein, karbohydrat eller fett brytes, og de frigjorte valensene brukes til å feste OH-grupper og H+-ionet fra vannmolekyler. Prosessen med hydrolyse skjer. For et proteinmolekyl kan denne reaksjonen representeres som følger:

R 1 -CO-NH-R 2 - + HOH = -R 1 COOH + NH 2 -R 2 -

Det er kjent enzymer som har ulik effekt på molekyler. Noen av dem akselererer redoksreaksjoner: de fremmer overføringen av et elektron fra ett molekyl (oksidert) til et annet (redusert). Det er enzymer som knytter molekyler sammen; enzymer som overfører store og komplekse grupper av atomer fra ett molekyl til et annet osv.

Ved å ha et rikt sett med enzymkatalysatorer, bryter cellen ned molekylene til matproteiner, fett og karbohydrater til små fragmenter og bygger opp igjen proteiner og andre molekyler som nøyaktig vil dekke behovene til en gitt organisme. Derfor kalte den store russiske fysiologen I.P. Pavlov enzymer som bærere av livet.

Aktiviteten til et større antall enzymer bestemmes av strukturen til proteinmolekylet. Et visst romlig arrangement av aminosyrerester som danner et kjedelignende proteinmolekyl (polypeptidkjede, se Peptider) skaper betingelsene for at den enzymkatalyserte reaksjonen kan skje. En lang kjede av aminosyrerester er foldet til en kompleks ball slik at aminosyrer som ligger langt fra hverandre i kjeden kan være naboer. Noen av gruppene av aminosyrerester som oppstår på denne måten viser katalytiske egenskaper og danner det aktive senteret til enzymet.

Pepsin og chymotrypsin, som deltar i fordøyelsen, kan tjene som eksempel på enzymer der den aktive gruppen er en del av et proteinmolekyl.

Andre enzymer krever ikke-proteinstoffer – såkalte kofaktorer – for å være aktive. En kofaktor kan være et metallion (sink, mangan, kalsium, etc.) eller et molekyl av en organisk forbindelse; i sistnevnte tilfelle kalles det ofte et koenzym. Noen ganger er tilstedeværelsen av både metallioner og koenzymer nødvendig for at enzymet skal virke. I noen tilfeller er koenzymet veldig tett forbundet med proteinet; dette observeres for eksempel i enzymet katalase, hvor koenzymet er en kompleks jernforbindelse (hem). I noen enzymer er koenzymer stoffer som i molekylær struktur ligner vitaminer. Vitaminer er dermed forløpere til koenzymer. Således, fra vitamin B1 (tiamin) i celler, dannes tiaminpyrofosfat - et koenzym av et viktig enzym (det kalles dekarboksylase), som omdanner pyrodruesyre til karbonmonoksid (IV) og acetaldehyd; Vitamin B2 produserer koenzymer av flavinenzymer, som utfører elektronoverføring i celler - et av stadiene av oksidasjon av næringsstoffer; Vitamin B12 produserer koenzymer som er nødvendige i prosessen med hematopoiesis, etc.

De siste årene har såkalte immobiliserte (stasjonære) enzymer vært mye brukt. For å fremskynde den ønskede reaksjonen, festes de på overflaten av en inert "bærer". Silikagel brukes vanligvis som en porøs hvit masse, sammensetningen er silisium (IV) oksid eller polymermaterialer. Utgangsstoffene filtreres gjennom denne massen. Enzymet utfører raskt og nøyaktig svært spesifikt "kjemisk arbeid", noe som resulterer i produkter som nesten ikke inneholder fremmede forbindelser.