namai » Socialiniai mokslai

Fermentų biochemija. Struktūra, savybės ir funkcijos. Fermentai pagreitina chemines reakcijas Kodėl fermentai pagreitina reakcijas?

Fermentas padidina reakcijos greitį šiais būdais.

Fermentinių reakcijų kinetika

Medžiagos, kurių virsmo reakcijos pagreitėja fermentai(E) yra vadinami substratai(S). Fermentinės reakcijos metu susidaro fermento-substrato kompleksas(ES). Veikiant fermentui substrato molekulė keičia savo erdvinę konfigūraciją, joje vyksta energijos persiskirstymas ir mažėja ryšių stiprumas. Fermento-substrato kompleksas tampa nestabilus ir paverčiamas fermento-produkto kompleksu, kuris suyra į fermentą ir Produktai(P) reakcijos:

S + E ® ES ® E + P

Fermentai, kaip katalizatoriai, turi tam tikrų savybių funkcijos: 1) Fermentas nepajėgus sukelti naujos cheminės reakcijos, jis pagreitina jau vykstančią. 2) Fermentas nekeičia reakcijos krypties, kurią lemia reagentų koncentracijos, ir katalizuoja tiek tiesiogines, tiek atvirkštines reakcijas. Grįžtamos reakcijos tik baigiasi, nes jos yra biocheminių procesų komponentai, kurių metu kiekvienoje paskesnėje reakcijoje kaip substratai naudojami ankstesnės reakcijos produktai. Labai mažas fermento kiekis gali pagreitinti didelio substrato kiekio virsmą.

Didėjant fermento kiekiui, fermentinės reakcijos greitis padidėja iki tam tikros ribos, kuri apibūdinama fermento veikimui prieinamo substrato kiekiu. Ramybės būsenoje gyvuose organizmuose daugelis fermentų nepasižymi didžiausiu aktyvumu dėl nepakankamo substratų kiekio. Esant pastoviai fermento koncentracijai, padidėjus substrato kiekiui, fermentinės reakcijos greitis iš pradžių greitai, vėliau lėčiau didėja, kol pasiekiamas maksimalus greitis, kuris praktiškai nesikeičia toliau didėjant substrato kiekiui. koncentracija.

Kiekvienam fermentui yra tam tikra substrato koncentracija (vadinama Michaelio konstanta – Km), kuriai esant reakcijos greitis yra pusė didžiausio. Michaelio konstanta yra fermento ir substrato cheminio giminingumo matas, jų gebėjimo sudaryti fermento-substrato kompleksą matas.

1. Pereinamosios būsenos laisvosios energijos sumažinimas stabilizuojant aktyvuotą kompleksą.

2. Padidinti substrato energiją, kai jis jungiasi su fermentu, kad susidarytų fermento-substrato kompleksas. Dėl to mažėja skirtumas tarp E-S komplekso laisvųjų energijų ir pereinamosios būsenos.

3. Aktyvios aikštelės mikroaplinkos palaikymas kitokios nei vandens aplinkoje. Dažnai aminorūgščių liekanų šoninių grandinių, esančių aktyvaus centro srityje, jų gebėjimas įgyti elektrinį krūvį pasikeičia, palyginti su tuo atveju, kai šios grandinės yra visiškai panardintos į vandeninę aplinką. Dėl to šoninės grandinės gali turėti didesnį reaktyvumą.

4. Reaguojančius atomus išdėstant teisinga kryptimi ir itin dideliu atstumu vienas nuo kito, kad būtų užtikrinta optimali reakcija. Atominiai susidūrimai, kai nėra fermento, labai retai sukelia cheminę reakciją, nes atomai retai patenka į teisingą orientaciją.

Fermentas padidina reakcijos greitį šiais būdais. - koncepcija ir rūšys. Kategorijos "Fermentas padidina reakcijos greitį" klasifikacija ir ypatybės šiais būdais. 2017 m., 2018 m.

Fermentai yra ypatingas baltymų tipas, kuris iš prigimties atlieka įvairių cheminių procesų katalizatorių vaidmenį.

Šis terminas girdimas nuolat, tačiau ne visi supranta, kas yra fermentas ar fermentas, kokias funkcijas ši medžiaga atlieka, taip pat kuo fermentai skiriasi nuo fermentų ir ar jie apskritai skiriasi. Visa tai išsiaiškinsime dabar.

Be šių medžiagų nei žmonės, nei gyvūnai negalėtų virškinti maisto. Ir pirmą kartą žmonija ėmėsi fermentų naudojimo kasdieniame gyvenime daugiau nei prieš 5 tūkstančius metų, kai mūsų protėviai išmoko pieną laikyti „induose“ iš gyvūnų skrandžių. Tokiomis sąlygomis, veikiamas šliužo fermento, jis virto sūriu. Ir tai tik vienas pavyzdys, kaip fermentas veikia kaip katalizatorius, greitinantis biologinius procesus. Šiandien fermentai yra nepamainomi pramonėje, jie svarbūs odos, tekstilės, alkoholio ir net betono gamyboje. Šių naudingų medžiagų yra ir plovikliuose bei skalbimo milteliuose – jie padeda pašalinti dėmes esant žemai temperatūrai.

Atradimų istorija

Fermentas graikų kalba reiškia „raugas“. O žmonija už šios medžiagos atradimą skolinga olandui Janui Baptistui Van Helmontui, gyvenusiam XVI a. Vienu metu jis labai susidomėjo alkoholine fermentacija ir tyrinėdamas rado nežinomą medžiagą, kuri pagreitina šį procesą. Olandas jį pavadino fermentum, o tai reiškia „fermentacija“. Tada, praėjus beveik trims šimtmečiams, prancūzas Louisas Pasteuras, taip pat stebėdamas fermentacijos procesus, padarė išvadą, kad fermentai yra ne kas kita, kaip gyvos ląstelės medžiagos. O po kurio laiko vokietis Eduardas Buchneris iš mielių išgavo fermentą ir nustatė, kad ši medžiaga nėra gyvas organizmas. Jis taip pat davė jam savo vardą - „zimaza“. Po kelerių metų kitas vokietis Willi Kühne pasiūlė visus baltymų katalizatorius suskirstyti į dvi grupes: fermentus ir fermentus. Be to, jis pasiūlė antrąjį terminą vadinti „rūgu“, kurio veiksmai apima ne tik gyvus organizmus. Ir tik 1897 m. užbaigė visus mokslinius ginčus: buvo nuspręsta abu terminus (fermentas ir fermentas) vartoti kaip absoliučius sinonimus.

Struktūra: tūkstančių aminorūgščių grandinė

Visi fermentai yra baltymai, bet ne visi baltymai yra fermentai. Kaip ir kiti baltymai, fermentai susideda iš. Įdomu tai, kad kiekvienam fermentui sukurti reikia nuo šimto iki milijono aminorūgščių, suvertų kaip perlai ant siūlų. Tačiau šis siūlas niekada nebūna tiesus – dažniausiai jis išlenktas šimtus kartų. Taip sukuriama trimatė struktūra, būdinga kiekvienam fermentui. Tuo tarpu fermento molekulė yra gana didelis darinys, ir tik nedidelė jos struktūros dalis – vadinamasis aktyvusis centras – dalyvauja biocheminėse reakcijose.

Kiekviena aminorūgštis yra sujungta su kita tam tikro tipo cheminiu ryšiu, ir kiekvienas fermentas turi savo unikalią aminorūgščių seką. Daugumai jų sukurti naudojama apie 20 rūšių. Netgi nedideli aminorūgščių sekos pokyčiai gali dramatiškai pakeisti fermento išvaizdą ir „talentus“.

Biocheminės savybės

Nors gamtoje, dalyvaujant fermentams, vyksta daugybė reakcijų, jas visas galima suskirstyti į 6 kategorijas. Atitinkamai, kiekviena iš šių šešių reakcijų vyksta veikiant tam tikro tipo fermentams.

Reakcijos, susijusios su fermentais:

  1. Oksidacija ir redukcija.

Šiose reakcijose dalyvaujantys fermentai vadinami oksidoreduktazėmis. Kaip pavyzdį galime prisiminti, kaip alkoholio dehidrogenazės paverčia pirminius alkoholius į aldehidą.

  1. Grupės perdavimo reakcija.

Fermentai, skatinantys šias reakcijas, vadinami transferazėmis. Jie turi galimybę perkelti funkcines grupes iš vienos molekulės į kitą. Tai atsitinka, pavyzdžiui, kai alanino aminotransferazės perkelia alfa amino grupes tarp alanino ir aspartato. Transferazės taip pat perkelia fosfatų grupes tarp ATP ir kitų junginių ir iš jų sukuria likučius.

  1. Hidrolizė.

Reakcijoje dalyvaujančios hidrolazės gali nutraukti pavienius ryšius, pridėdamos vandens elementų.

  1. Dvigubos jungties sukūrimas arba pašalinimas.

Tokio tipo reakcija vyksta nehidroliziškai, dalyvaujant liazei.

  1. Funkcinių grupių izomerizacija.

Daugelyje cheminių reakcijų funkcinės grupės padėtis molekulėje pasikeičia, tačiau pati molekulė susideda iš tokio pat skaičiaus ir tipų atomų, kaip ir prieš prasidedant reakcijai. Kitaip tariant, substratas ir reakcijos produktas yra izomerai. Tokio tipo transformacija įmanoma veikiant izomerazės fermentams.

  1. Vienos jungties susidarymas pašalinus vandens elementą.

Hidrolazės nutraukia ryšį, pridedant vandens elementų į molekulę. Liazės atlieka atvirkštinę reakciją, pašalindamos vandeninę dalį iš funkcinių grupių. Tokiu būdu sukuriamas paprastas ryšys.

Kaip jie veikia organizme

Fermentai pagreitina beveik visas chemines reakcijas, vykstančias ląstelėse. Jie yra gyvybiškai svarbūs žmonėms, gerina virškinimą ir greitina medžiagų apykaitą.

Kai kurios iš šių medžiagų padeda suskaidyti pernelyg dideles molekules į mažesnius „gabalėlius“, kuriuos organizmas gali virškinti. Kiti, priešingai, suriša mažas molekules. Tačiau fermentai, moksliškai kalbant, yra labai selektyvūs. Tai reiškia, kad kiekviena iš šių medžiagų gali pagreitinti tik tam tikrą reakciją. Molekulės, su kuriomis „dirba“ fermentai, vadinamos substratais. Substratai savo ruožtu sukuria ryšį su fermento dalimi, vadinama aktyvia vieta.

Yra du principai, paaiškinantys fermentų ir substratų sąveikos specifiškumą. Vadinamajame „rakto užrakto“ modelyje aktyvus fermento centras užima griežtai apibrėžtą substrato vietą. Pagal kitą modelį abu reakcijos dalyviai – aktyvioji vieta ir substratas – keičia savo formas, kad susijungtų.

Nepriklausomai nuo sąveikos principo, rezultatas visada yra tas pats - reakcija veikiant fermentui vyksta daug kartų greičiau. Dėl šios sąveikos „gimsta“ naujos molekulės, kurios vėliau atskiriamos nuo fermento. Ir katalizatoriaus medžiaga toliau atlieka savo darbą, bet dalyvaujant kitoms dalelėms.

Hiper- ir hipoaktyvumas

Būna atvejų, kai fermentai atlieka savo funkcijas netinkamu intensyvumu. Per didelis aktyvumas sukelia pernelyg didelį reakcijos produktų susidarymą ir substrato trūkumą. Rezultatas – sveikatos pablogėjimas ir sunkios ligos. Fermentų hiperaktyvumo priežastis gali būti genetinis sutrikimas arba reakcijoje naudojamų vitaminų ar vitaminų perteklius.

Fermentų nepakankamumas gali sukelti net mirtį, kai, pavyzdžiui, fermentai nepašalina toksinų iš organizmo arba atsiranda ATP trūkumas. Šios būklės priežastis taip pat gali būti genų mutacija arba, atvirkščiai, hipovitaminozė ir kitų maistinių medžiagų trūkumas. Be to, žemesnė kūno temperatūra panašiai lėtina fermentų veiklą.

Katalizatorius ir kt

Šiandien dažnai galima išgirsti apie fermentų naudą. Tačiau kas yra šios medžiagos, nuo kurių priklauso mūsų organizmo veikla?

Fermentai yra biologinės molekulės, kurių gyvavimo ciklas nėra apibrėžtas gimimo ir mirties. Jie tiesiog veikia organizme, kol ištirpsta. Paprastai tai įvyksta veikiant kitiems fermentams.

Biocheminės reakcijos metu jie netampa galutinio produkto dalimi. Kai reakcija baigiasi, fermentas palieka substratą. Po to medžiaga yra paruošta vėl pradėti veikti, bet kitoje molekulėje. Ir tai tęsiasi tol, kol kūnui reikia.

Fermentų išskirtinumas yra tas, kad kiekvienas iš jų atlieka tik vieną priskirtą funkciją. Biologinė reakcija įvyksta tik tada, kai fermentas randa jai tinkamą substratą. Šią sąveiką galima palyginti su rakto ir spynos veikimo principu – tik teisingai parinkti elementai gali „dirbti kartu“. Kitas bruožas: jie gali veikti esant žemai temperatūrai ir vidutiniam pH, o kaip katalizatoriai yra stabilesni nei bet kurios kitos cheminės medžiagos.

Fermentai veikia kaip katalizatoriai, pagreitinantys medžiagų apykaitos procesus ir kitas reakcijas.

Paprastai šie procesai susideda iš specifinių etapų, kurių kiekvienas reikalauja tam tikro fermento darbo. Be to konversijos arba pagreičio ciklas nebus baigtas.

Galbūt geriausiai žinoma iš visų fermentų funkcijų yra katalizatorius. Tai reiškia, kad fermentai sujungia cheminius reagentus taip, kad sumažėtų energijos, reikalingos gaminiui susidaryti greičiau. Be šių medžiagų cheminės reakcijos vyktų šimtus kartų lėčiau. Tačiau fermentų gebėjimai tuo nesibaigia. Visuose gyvuose organizmuose yra energijos, kurios jiems reikia tolesniam gyvenimui. Adenozino trifosfatas arba ATP yra tam tikra įkrauta baterija, kuri aprūpina ląsteles energija. Tačiau ATP funkcionavimas neįmanomas be fermentų. O pagrindinis fermentas, gaminantis ATP, yra sintazė. Kiekvienai gliukozės molekulei, kuri paverčiama energija, sintazė gamina apie 32–34 ATP molekules.

Be to, medicinoje aktyviai naudojami fermentai (lipazė, amilazė, proteazė). Visų pirma, jie yra fermentinių preparatų, tokių kaip Festal, Mezim, Panzinorm, Pancreatin, komponentai, naudojami virškinimo sutrikimams gydyti. Tačiau kai kurie fermentai taip pat gali paveikti kraujotakos sistemą (tirpinti kraujo krešulius) ir pagreitinti pūlingų žaizdų gijimą. Ir net priešvėžinėje terapijoje jie taip pat naudojasi fermentų pagalba.

Fermentų aktyvumą lemiantys veiksniai

Kadangi fermentas daug kartų gali pagreitinti reakcijas, jo aktyvumą lemia vadinamasis apyvartos skaičius. Šis terminas reiškia substrato (reaguojančios medžiagos) molekulių skaičių, kurį 1 fermento molekulė gali transformuoti per 1 minutę. Tačiau yra keletas veiksnių, lemiančių reakcijos greitį:

  1. Substrato koncentracija.

Padidinus substrato koncentraciją, reakcija pagreitėja. Kuo daugiau veikliosios medžiagos molekulių, tuo greičiau vyksta reakcija, nes dalyvauja daugiau aktyvių centrų. Tačiau pagreitinti galima tik tol, kol bus panaudotos visos fermentų molekulės. Po to net padidinus substrato koncentraciją reakcija nepagreitins.

  1. Temperatūra.

Paprastai temperatūros didinimas pagreitina reakcijas. Ši taisyklė galioja daugeliui fermentinių reakcijų, kol temperatūra nepakyla aukščiau 40 laipsnių Celsijaus. Po šio ženklo reakcijos greitis, priešingai, pradeda smarkiai mažėti. Jei temperatūra nukrenta žemiau kritinės ribos, fermentinių reakcijų greitis vėl padidės. Jei temperatūra ir toliau kyla, kovalentiniai ryšiai nutrūksta ir fermento katalizinis aktyvumas prarandamas visam laikui.

  1. Rūgštingumas.

Fermentinių reakcijų greičiui įtakos turi ir pH. Kiekvienas fermentas turi savo optimalų rūgštingumo lygį, kuriam esant reakcija vyksta adekvačiausiai. PH lygio keitimas turi įtakos fermento aktyvumui, taigi ir reakcijos greičiui. Jei pokyčiai yra per dideli, substratas praranda gebėjimą jungtis prie aktyvaus branduolio ir fermentas nebegali katalizuoti reakcijos. Atstačius reikiamą pH lygį, atstatomas ir fermentų aktyvumas.

Žmogaus organizme esantys fermentai gali būti suskirstyti į 2 grupes:

  • medžiagų apykaitos;
  • virškinimo.

Metabolinis „darbas“ neutralizuoja toksiškas medžiagas, taip pat prisideda prie energijos ir baltymų gamybos. Ir, žinoma, jie pagreitina biocheminius procesus organizme.

Už ką atsakingi virškinimo organai, aišku iš pavadinimo. Tačiau čia taip pat galioja selektyvumo principas: tam tikros rūšies fermentai veikia tik vieną maisto rūšį. Todėl, norėdami pagerinti virškinimą, galite pasinaudoti maža gudrybe. Jei organizmas ką nors iš maisto blogai virškina, tuomet racioną būtina papildyti produktu, kuriame yra fermento, galinčio skaidyti sunkiai virškinamą maistą.

Maisto fermentai – tai katalizatoriai, skaidantys maistą iki tokios būsenos, kai organizmas sugeba iš jų pasisavinti naudingas medžiagas. Virškinimo fermentai būna kelių rūšių. Žmogaus organizme įvairiose virškinamojo trakto dalyse randama įvairių rūšių fermentų.

Burnos ertmė

Šiame etape maistas yra veikiamas alfa amilazės. Jis skaido angliavandenius, krakmolą ir gliukozę, esančią bulvėse, vaisiuose, daržovėse ir kituose maisto produktuose.

Skrandis

Čia pepsinas skaido baltymus į peptidus, o želatinazė – želatiną ir mėsoje esantį kolageną.

Kasa

Šiame etape jie „dirba“:

  • tripsinas – atsakingas už baltymų skaidymą;
  • alfa-chimotripsinas – padeda virškinti baltymus;
  • elastazės – skaido kai kurių rūšių baltymus;
  • Nukleazės – padeda skaidyti nukleino rūgštis;
  • Steapsin – skatina riebaus maisto pasisavinimą;
  • amilazė – atsakinga už krakmolo įsisavinimą;
  • lipazė – skaido riebalus (lipidus), esančius pieno produktuose, riešutuose, aliejuje ir mėsoje.

Plonoji žarna

Jie „užburia“ maisto daleles:

  • peptidazės – skaido peptidinius junginius iki aminorūgščių lygio;
  • sacharozė – padeda virškinti sudėtingus cukrus ir krakmolą;
  • maltazė – skaido disacharidus į monosacharidus (salyklo cukrų);
  • laktazė – skaido laktozę (pieno produktuose randamą gliukozę);
  • lipazė – skatina trigliceridų ir riebalų rūgščių pasisavinimą;
  • Erepsin – veikia baltymus;
  • izomaltazė – „veikia“ su maltoze ir izomaltoze.

Dvitaškis

Čia fermentų funkcijas atlieka:

  • E. coli – atsakinga už virškinimą;
  • laktobacilos – veikia laktozę ir kai kuriuos kitus angliavandenius.

Be minėtų fermentų, taip pat yra:

  • diastazė – virškina augalinį krakmolą;
  • invertazė – skaido sacharozę (stalo cukrų);
  • gliukoamilazė – virsta gliukoze;
  • alfa-galaktozidazė – skatina pupelių, sėklų, sojos produktų, šakniavaisių ir lapinių daržovių virškinimą;
  • bromelainas – fermentas, gaunamas iš įvairių baltymų rūšių, skatinantis jų skaidymą, veiksmingas esant skirtingam aplinkos rūgštingumo lygiui, pasižymintis priešuždegiminėmis savybėmis;
  • Papainas yra fermentas, išskirtas iš žalios papajos, skatinantis mažų ir didelių baltymų skaidymą ir veiksmingas esant įvairiems substratams ir rūgštims.
  • celiuliazė – skaido celiuliozę, augalines skaidulas (žmogaus organizme nerandama);
  • endoproteazė – ardo peptidinius ryšius;
  • jaučio tulžies ekstraktas – gyvulinės kilmės fermentas, skatina žarnyno motoriką;
  • pankreatinas – gyvulinės kilmės fermentas, greitinantis baltymų virškinimą;
  • pankrelipazė yra gyvūninis fermentas, skatinantis absorbciją

    Fermentuotas maistas yra beveik idealus naudingų bakterijų, reikalingų tinkamam virškinimui, šaltinis. Ir nors farmaciniai probiotikai „veikia“ tik viršutinėje virškinimo sistemos dalyje ir dažnai nepasiekia žarnyno, fermentinių produktų poveikis jaučiamas visame virškinamajame trakte.

    Pavyzdžiui, abrikosuose yra naudingų fermentų mišinio, įskaitant invertazę, kuri yra atsakinga už gliukozės skaidymą ir skatina greitą energijos išsiskyrimą.

    Natūralus lipazės šaltinis (skatina greitesnį lipidų virškinimą) gali būti. Organizme šią medžiagą gamina kasa. Tačiau norėdami palengvinti šio organo gyvenimą, galite pasilepinti, pavyzdžiui, salotomis su avokadu – skanu ir sveika.

    Be to, kad tai bene garsiausias šaltinis, jis taip pat aprūpina organizmą amilaze ir maltaze. Amilazės taip pat yra duonoje ir grūduose. Maltazė padeda suskaidyti maltozę, vadinamąjį salyklo cukrų, kurio gausu aluje ir kukurūzų sirupe.

    Kitas egzotiškas vaisius, ananasas, turi visą rinkinį fermentų, įskaitant bromelainą. Ir, remiantis kai kuriais tyrimais, jis taip pat turi priešvėžinių ir priešuždegiminių savybių.

    Ekstremofilai ir pramonė

    Ekstremofilai yra medžiagos, galinčios palaikyti gyvybines funkcijas ekstremaliomis sąlygomis.

    Gyvi organizmai, kaip ir jiems veikti leidžiantys fermentai, buvo aptikti geizeriuose, kur temperatūra artima virimo temperatūrai, ir giliai lede, taip pat itin didelio druskingumo sąlygomis (Mirties slėnis JAV). Be to, mokslininkai aptiko fermentų, kurių pH lygis, kaip paaiškėja, taip pat nėra esminis reikalavimas efektyviam veikimui. Tyrėjai ypač susidomėję tiria ekstremofilius fermentus kaip medžiagas, kurios gali būti plačiai naudojamos pramonėje. Nors šiandien fermentai jau buvo naudojami pramonėje kaip biologiškai ir aplinkai nekenksmingos medžiagos. Fermentai naudojami maisto pramonėje, kosmetologijoje, buitinės chemijos gamyboje.

    Izvozchikova Nina Vladislavovna

    Specialybė: infekcinių ligų specialistas, gastroenterologas, pulmonologas.

    Bendra patirtis: 35 metai.

    Išsilavinimas:1975-1982, 1MMI, san-gig, aukščiausia kvalifikacija, infekcinių ligų gydytojas.

    Mokslo laipsnis: aukščiausios kategorijos daktaras, medicinos mokslų kandidatas.

Fermentai (nuo lat. Fermentum – fermentacija) , arba fermentai (iš graikų kalbos Ep - viduje, sumė – raugas) - baltymų junginiai, kurie yra biologiniai katalizatoriai. Mokslas apie fermentus vadinamas enzimologija. Fermentų molekulės yra baltymai arba ribonukleino rūgštis (RNR). RNR fermentai vadinami ribozimai ir yra laikomi pradine fermentų forma, kurią evoliucijos metu pakeitė baltymų fermentai.

Struktūrinė ir funkcinė organizacija. Fermentų molekulės yra didesnio dydžio nei substrato molekulės ir turi sudėtingą erdvinę konfigūraciją, daugiausia rutulinę struktūrą.

Dėl didelio fermentų molekulių dydžio susidaro stiprus elektrinis laukas, kuriame: a) fermentai įgauna asimetrinę formą, susilpnina ryšius ir sukelia jų struktūros pasikeitimą; b) tampa įmanoma substrato molekulių orientacija. Funkcinė fermentų organizacija siejama su centru – tai ypatinga nedidelė baltymo molekulės atkarpa, galinti surišti substratą ir taip užtikrinti fermento katalizinį aktyvumą. Paprastų fermentų aktyvusis centras yra tam tikrų aminorūgščių grandinėje derinys, suformuojant savotišką „kišenę“, kurioje vyksta katalizinės substrato transformacijos. Sudėtinguose fermentuose aktyvių centrų skaičius yra lygus subvienetų skaičiui, o tai yra kofaktoriai su gretimomis baltymų funkcinėmis grupėmis. Be aktyvaus centro, kai kurie fermentai turi alosterinį centrą, kuris reguliuoja aktyvaus centro veiklą.

Savybės . Tarp fermentų ir neorganinių katalizatorių yra tam tikrų bendrų ir skiriamųjų bruožų. Jiems būdinga tai, kad jie: a) gali katalizuoti tik termodinamiškai įmanomas reakcijas ir pagreitinti tik tas reakcijas, kurios gali vykti be jų, bet mažesniu greičiu; b) nenaudojami reakcijos metu ir nėra galutinių produktų dalis; b) nekeičia cheminės pusiausvyros, o tik paspartina jos atsiradimą. Fermentai taip pat turi tam tikrų specifinių savybių, kurių neturi neorganiniai katalizatoriai.

Reakcijų metu fermentai nesunaikinami, todėl labai mažas jų kiekis sukelia didelio kiekio substrato virsmą (pvz., 1 molekulė katalazės per 1 minutę gali suskaidyti daugiau nei 5 mln. H2O2 molekulių). Zonos pagreitina cheminių reakcijų greitį normaliomis sąlygomis, tačiau pačios nėra sunaudojamos. Visa tai kartu lemia fermentų savybes, pvz didelis biologinis aktyvumas. Daugumos fermentų optimalus veikimas vyksta 37-40 ° C temperatūroje. Kylant temperatūrai, fermentų aktyvumas mažėja, o vėliau visiškai sustoja, o virš + 80 ° C jie sunaikinami. Žemoje temperatūroje (žemesnėje nei 0 ° C) fermentai nustoja veikti, bet nėra sunaikinami. Taigi, fermentai apibūdinami šiluminis jautrumas.

Fermentai veikia esant tam tikrai H jonų koncentracijai, todėl jie kalba apie pH priklausomybė. Daugumos fermentų optimalus veikimas stebimas aplinkoje, artimoje neutraliai.

Turtas kaip specifiškumas arba selektyvumas pasireiškia tuo, kad kiekvienas fermentas veikia tam tikrą substratą, katalizuoja tik vieną „savo“ reakciją. Fermento veikimo selektyvumą lemia baltymo komponentas.

Fermentai yra kontroliuojamo aktyvumo katalizatoriai, kuriuos gali žymiai pakeisti tam tikri cheminiai junginiai, kurie padidina arba sumažina katalizuojamos reakcijos greitį. Metalo katijonai ir anijonai veikia kaip aktyvatoriai

rūgštys, organinės medžiagos ir inhibitoriai – sunkiųjų metalų katijonai ir tt Ši savybė buvo vadinama veiksmų valdomumas (alosteriškumas). Fermentai susidaro tik tada, kai atsiranda substratas, kuris skatina jo sintezę ( indukcija), o fermentų veikimo „išjungimą“ dažniausiai atlieka asimiliacijos produktų perteklius ( represyvumas). Fermentinės reakcijos yra grįžtamos, tai yra dėl fermentų gebėjimo katalizuoti pirmąsias ir atvirkštines reakcijas. Pavyzdžiui, lipazė tam tikromis sąlygomis gali suskaidyti riebalus į glicerolį ir riebalų rūgštis, taip pat katalizuoti jų sintezę iš skilimo produktų ( veiksmo pasikartojimas).

Veiksmo mechanizmas. Norint suprasti fermentų veikimo mechanizmą vykstant cheminėms reakcijoms, svarbu aktyvaus centro teorija, spynos ir rakto hipotezė Ir indukuoto tinkamumo hipotezė. Pagal aktyvaus centro teorija, kiekvieno fermento molekulėje yra viena ar daugiau sričių, kuriose dėl glaudaus fermento ir substrato kontakto vyksta biokatalizė. „Rakto užrakto“ hipotezė(1890, E. Fischer) fermentų specifiškumą aiškina derindamas fermento (užrakto) ir substrato (rakto) formą. Fermentas susijungia su substratu ir sudaro laikiną fermento-substrato kompleksą. Sukeltos korespondencijos hipotezė(1958, D. Košlandas). remiasi teiginiu, kad fermentai yra lanksčios molekulės, dėl kurių, esant substratui, pasikeičia aktyvaus centro konfigūracija, tai yra, fermentas orientuoja savo funkcines grupes taip, kad būtų užtikrintas didžiausias katalizinis aktyvumas. Substrato molekulė, prijungta prie fermento, taip pat keičia savo konfigūraciją, kad padidintų reaktyvumą.

Įvairovė . Šiuolaikinėje enzimologijoje žinoma daugiau nei 3000 fermentų. Fermentai paprastai skirstomi pagal jų cheminę sudėtį ir įtakojamų reakcijų tipą. Fermentų klasifikacija pagal cheminę sudėtį apima paprastus ir sudėtingus fermentus. Paprasti fermentai (vienkomponentis) - yra tik baltymų dalis. Dauguma šios grupės fermentų gali kristalizuotis. Paprastų fermentų pavyzdys yra ribonukleazė, hidrolazės (amilazė, lipazė, proteazė), ureazė ir kt. Sudėtingi fermentai (dviejų komponentų) – susideda iš apofermentas Ir kofaktorius. Baltymų komponentas, lemiantis sudėtingų fermentų specifiškumą ir kurį paprastai sintetina organizmas ir yra jautrus temperatūrai, yra apofermentas. Nebaltyminis komponentas, kuris lemia sudėtingų fermentų aktyvumą ir, kaip taisyklė, patenka į organizmą pirmtakų pavidalu arba baigtoje formoje ir nepalankiomis sąlygomis išlieka stabilus, yra kofaktorius. Kofaktoriai gali būti neorganinės molekulės (pavyzdžiui, metalo jonai) arba organinės molekulės (pavyzdžiui, flavinas). Organiniai kofaktoriai, kurie yra nuolat susiję su fermentu, vadinami protezinėmis grupėmis. Organiniai kofaktoriai, kuriuos galima atskirti nuo fermento, vadinami kofermentais. kompleksiniai fermentai yra oksidoreduktazės (pavyzdžiui, katalazė), ligazės (pavyzdžiui, DNR polimerazė, tRNR sintetazės), liazės ir kt.

Fermentinės reakcijos skirstomos į anabolines (sintezės reakcijos) ir katabolines (skilimo reakcijos), o visų šių procesų visuma gyvoje sistemoje vadinama metabolizmu. Šiose procesų grupėse išskiriami fermentinių reakcijų tipai, pagal kuriuos fermentai skirstomi į 6 klases: oksidoreduktazės, transferazės, hidrolazės, lizazės, izomerazės Ir ligazės

1. Oksidoreduktazės katalizuoja redokso reakcijas (elektronų ir H atomų perkėlimą iš vieno substrato į kitą).

2. Transferazės paspartinti perdavimo reakcijas (cheminių grupių perkėlimas iš vieno substrato į kitą).

3. Hidrolazės yra hidrolizės reakcijų (substratų skaidymo dalyvaujant vandeniui) fermentai.

4. Liazė katalizuoja nehidrolizinio skilimo reakcijas (substratų skilimas nedalyvaujant vandeniui, susidarant dvigubam ryšiui ir nenaudojant ATP energijos).

5. Izomerazėsįtakoja izomerizacijos reakcijų greitį (įvairių grupių intramolekulinis judėjimas).

6. Ligazės katalizuoti sintezės reakcijas (molekulių derinys naudojant ATP energiją ir naujų jungčių susidarymas).

Fermentas paprastai įvardijamas pagal reakcijos tipą, kurį jis katalizuoja pridedant priesagą -azaį substrato pavadinimą (pavyzdžiui, laktazė yra fermentas, susijęs su laktozės konversija).

Reikšmės. Fermentai dėl redukcijos užtikrina chemines medžiagų transformacijas aktyvinimo energija, tai yra, norint sumažinti energijos lygį, reikalingą molekulės reaktyvumui užtikrinti (pavyzdžiui, norint nutraukti ryšį tarp azoto ir anglies laboratorinėmis sąlygomis, reikia apie 210 kJ, o biosistemoje sunaudojama tik 42-50 kJ). tai). Fermentai, esantys visose gyvose ląstelėse, prisideda prie kai kurių medžiagų (substratų) pavertimo kitomis (produktais). Fermentai veikia kaip katalizatoriai beveik visose gyvuose organizmuose vykstančiose biocheminėse reakcijose – jie katalizuoja apie 4000 chemiškai atskirų bioreakcijų. Fermentai atlieka gyvybiškai svarbų vaidmenį visuose gyvybės procesuose, nukreipdami arba reguliuodami organizmo medžiagų apykaitą. Fermentai plačiai naudojami žemės ūkyje.

Kai kurie fermentų naudojimo žmogaus veikloje pavyzdžiai

industrija

fermentai

Naudojimas

maisto pramone

Pektinazė

Vaisių sultims pašviesinti

gliukozės oksidazė

Mėsos, sulčių, alaus konservavimui kaip antiszhysnyuvach

Krakmolą suskaidyti į gliukozę, kurią duonos kepimo metu fermentuoja mielės

Pepsinas, tripsinas

„Paruoštų“ grūdų ir kūdikių maisto produktų gamybai

Sūrio gamybai

Lengvoji pramonė

Peptihidrolizė

Skirtas odoms minkštinti ir plaukams nuo jų šalinti

vaistų pramonė

Pašalinti apnašas dantų pastose

kolagenazės

Nudegimų, nušalimų, varikozinių opų žaizdoms valyti kaip tepalų ir naujų tipų tvarsčių dalis

Chemijos pramonė

bakterinės proteazės

Drabužių skalbimui naudojant biomiltelius su fermentų priedais

Žemdirbystė

celiuliazė

Pašarų fermentai, skirti padidinti pašarų maistinę vertę

bakterinės proteazės

Norint gauti pašarų baltymų

Genetinė inžinerija

Ligazės ir restrikcijos fermentai

DNR molekulių pjaustymui ir susiuvimui, siekiant modifikuoti jų paveldimą informaciją

kosmetikos pramonė

Kalagenazės

Odos atjauninimui kremuose ir kaukėse

Nukleino rūgštys yra junginiai, jungiantys praeitį su ateitimi.

Fermentai- baltymai, greitinantys chemines reakcijas. Visi fermentai yra rutuliniai baltymai. Kai reaguoja nėra išleisti. Jie turi visas baltymų savybes.

Be fermentų, kai kurios RNR (ribozimai) turi katalizinį aktyvumą.

Skiriasi:

1. Veiksmo specifiškumas.

2.Aukštas efektyvumas.

3.Gebėjimas reguliuoti.

Yra 6 fermentų klasės.

Fermentų klasės:

1. Oksireduktazės katalizuoja ORR dalyvaujant 2 substratams (elektronų arba vandenilio atomų perkėlimas iš vieno substrato į kitą).

Dehidrogenazės – katalizuoja vandenilio paėmimo (dehidrogenavimo) reakcijas. NAD+, NADP+, FAD, FMN veikia kaip elektronų akceptoriai.

Elektronų akceptoriaus oksidazė yra molekulinis deguonis.

Oksigenazės (hidroksilazės) – deguonies atomas iš deguonies molekulės prisijungia prie substrato.

2. Transferazės – katalizuoja funkcinių grupių perkėlimą iš vieno junginio į kitą. Jie skirstomi priklausomai nuo perkeliamų grupių.

3.Hidrolazės – katalizuoja hidrolizės reakcijas (kovalentinio ryšio skilimą, trūkimo vietoje pridedant vandens molekulę).

4.Liazės-tam tikros grupės (CO2, H2O, NH2, SH2) skilimas nuo substrato nehidroliziniu būdu.

5.Izomerazės – katalizuoja įvairias intramolekulines transformacijas. Jei grupė perkeliama vienoje molekulėje, fermentas vadinamas mutaze.

6. Ligazės (sintetazės) – dviejų molekulių, susijungusių viena su kita, reakcijos ir susidaro kovalentinis ryšys. Šis procesas yra susijęs su ATP jungties ar kito didelės energijos junginio plyšimu. Jei ATP sintetazė, jei ne ATP sintazė.

Fermento aktyvi vieta- substrato surišimo vietos ir katalizinės vietos derinys. Susideda iš aminorūgščių liekanų.

Substrato surišimo vieta- vieta, kurioje substratas jungiasi su fermentu, naudodamas nekovalentinius ryšius, sudarydamas fermento-substrato kompleksą.

Katalizinė vieta- sritis, kurioje substratas chemiškai virsta produktu.

Kofaktorius- nebaltyminis junginys, kuris fermentą paverčia aktyvia forma (dažniausiai tai yra metalo jonai).

Kofermentas- baltymų junginys, paverčiantis fermentą aktyvia forma (vitamino darinys).

Kofaktoriai ir kofermentai arba sudaro tretinę fermento baltymo struktūrą, kuri užtikrina jo substrato specifiškumą. Arba jie dalyvauja reakcijoje kaip papildomas substratas (daugiausia kofermentai).

Fermento reakcijos su substratu mechanizmas:

1. Fermentas prisijungia prie substrato aktyviajame centre (sudėtinguose baltymuose aktyviajame centre yra kofaktorius).

2. Aktyvaus centro srityje vyksta cheminė substrato transformacija ir susidaro reakcijos produktas.

3. Gautas reakcijos produktas praranda savo komplementarumą ir atsijungia nuo fermento.

Kiekvieno fermento molekulė turi savo veikimui būtiną konformaciją tik esant tam tikroms išorinėms sąlygoms (PH, temperatūra ir kt.).

Fermentų specifiškumo tipai:

Substrato specifiškumas:

1. Absoliutus – katalizuoja tik vieno substrato virsmą.

2. Grupė – katalizuoja panašias transformacijas keliuose struktūriškai panašiuose substratuose.

3. Stereospecifiškumas – jei substratas turi kelis stereoizomerus, fermentas pasižymi absoliučiu specifiškumu tik vienam iš jų (D-cukrams, L-aminorūgštims, cis-trans izomerams).

Katalizinis specifiškumas:

Pritvirtinto substrato katalizė vienu iš galimų konversijos būdų. Ta pati medžiaga, veikiant skirtingiems fermentams, gali virsti skirtingais produktais.

Katalizinis efektyvumas (fermento apykaitos skaičius) – substrato molekulių, kurias viena fermento molekulė paverčia produktu per 1 sekundę, skaičius.

Transformacijos kelių specifiškumo reiškinys – tas pats substratas, veikiant skirtingiems fermentams, gali virsti skirtingomis medžiagomis.

Fermentinių reakcijų greitis (V) matuojamas substrato praradimu (S) arba produkto (P) padidėjimu per laiko vienetą. Fermentinės reakcijos greičio pokytis yra tiesiogiai proporcingas fermento koncentracijos pokyčiui esant substrato soties koncentracijai.

Fermentai yra baltyminės medžiagos (žr. Baltymai), kurios pagreitina gyvybiškai svarbias chemines reakcijas organizmų ląstelėse. Būdami katalizatoriai, jie sudaro nestabilius tarpinius junginius su pradinėmis medžiagomis: šie junginiai, suskaidydami, duoda galutinį šios reakcijos produktą ir išskiria fermentus.

Kai kurių fermentų veikimą lengva stebėti eksperimentiškai. Taigi fermentas katalazė žymiai pagreitina vandenilio peroksido H2O2 skilimą į vandenį ir deguonį. Tai gyvybiškai svarbi reakcija, nes vandenilio peroksidas susidaro dėl metabolizmo ląstelėje ir pats savaime turi žalingą poveikį ląstelei. Katalazė randama beveik visose gyvūnų ir augalų organizmų ląstelėse.

Yra žinoma daug fermentų, ir kiekvienas iš jų pagreitina tik vieną reakciją ar panašių reakcijų grupes. Ši fermentų savybė vadinama veikimo specifiškumu arba selektyvumu (selektyvumu). Jų veikimo kryptis leidžia organizmui greitai ir tiksliai atlikti sudėtingą cheminį darbą, kad maisto molekulės būtų pertvarkytos į jam reikalingus junginius.

Jau burnoje, kramtant maistą, veikiami amilazės fermento, sudėtingi cukrūs, ypač krakmolas, pradeda skaidytis į mažiau sudėtingus. Šį darbą žarnyne tęs fermentai karbohidratai. Skrandyje ir žarnyne maisto baltymai skaidosi dalyvaujant pepsinui, tripsinui ir chimotripsinui. Riebalai skaidomi į glicerolį ir karboksirūgštis (arba jų druskas), veikiami fermentų, vadinamų lipazėmis. Visos šios skilimo reakcijos vyksta pagal tą patį principą: nutrūksta tam tikra cheminė jungtis baltymo, angliavandenio ar riebalų molekulėje, o išsiskyrusios valencijos panaudojamos OH- grupėms ir H+ jonui prijungti iš vandens molekulių. Vyksta hidrolizės procesas. Baltymų molekulei ši reakcija gali būti pavaizduota taip:

R1 -CO-NH-R2 - + HOH = -R1COOH + NH2 -R2 -

Yra žinomi fermentai, kurie skirtingai veikia molekules. Kai kurie iš jų pagreitina redokso reakcijas: skatina elektrono perėjimą iš vienos molekulės (oksiduota) į kitą (redukuojama). Yra fermentų, kurie sujungia molekules; fermentai, pernešantys dideles ir sudėtingas atomų grupes iš vienos molekulės į kitą ir kt.

Turėdama gausų fermentų katalizatorių rinkinį, ląstelė suskaido maisto baltymų, riebalų ir angliavandenių molekules į mažus fragmentus ir iš jų atstato baltymus ir kitas molekules, kurios tiksliai atitiks konkretaus organizmo poreikius. Štai kodėl didysis rusų fiziologas I. P. Pavlovas vadino fermentus gyvybės nešėjais.

Didesnio skaičiaus fermentų aktyvumą lemia baltymo molekulės struktūra. Tam tikras erdvinis aminorūgščių liekanų išdėstymas, sudarantis į grandinę panašią baltymo molekulę (polipeptidinę grandinę, žr. Peptidai), sudaro sąlygas vykti fermentų katalizuojamai reakcijai. Ilga aminorūgščių liekanų grandinė yra sulankstyta į sudėtingą rutulį, todėl aminorūgštys, esančios toli viena nuo kitos grandinėje, gali būti kaimyninės. Kai kurios tokiu būdu susidarančios aminorūgščių liekanų grupės pasižymi katalizinėmis savybėmis ir sudaro aktyvųjį fermento centrą.

Pepsinas ir chimotripsinas, kurie dalyvauja virškinime, gali būti fermentų, kuriuose aktyvioji grupė yra baltymo molekulės dalis, pavyzdys.

Kad kiti fermentai būtų aktyvūs, reikalingos nebaltyminės medžiagos – vadinamieji kofaktoriai. Kofaktoriumi gali būti metalo jonai (cinko, mangano, kalcio ir kt.) arba organinio junginio molekulė; pastaruoju atveju jis dažnai vadinamas kofermentu. Kartais, kad fermentas veiktų, būtinas ir metalo jonų, ir kofermentų buvimas. Kai kuriais atvejais kofermentas yra labai glaudžiai susijęs su baltymu; tai pastebima, pavyzdžiui, fermento katalazėje, kur kofermentas yra sudėtingas geležies junginys (hemas). Kai kuriuose fermentuose kofermentai yra medžiagos, panašios į vitaminų molekulinę struktūrą. Taigi vitaminai yra kofermentų pirmtakai. Taigi iš vitamino B1 (tiamino) ląstelėse susidaro tiamino pirofosfatas – svarbaus fermento (jis vadinamas dekarboksilaze) kofermentas, paverčiantis piruvo rūgštį į anglies monoksidą (IV) ir acetaldehidą; Vitaminas B2 gamina flavino fermentų kofermentus, kurie atlieka elektronų perdavimą ląstelėse – vieną iš maistinių medžiagų oksidacijos etapų; Vitaminas B12 gamina kofermentus, reikalingus kraujodaros procesui ir kt.

Pastaraisiais metais plačiai naudojami vadinamieji imobilizuoti (stacionarūs) fermentai. Norint pagreitinti norimą reakciją, jie tvirtinami ant inertinės „nešiklio“ paviršiaus. Silikagelis dažniausiai naudojamas kaip porėta balta masė, sudėtis – silicio (IV) oksidas arba polimerinės medžiagos. Per šią masę filtruojamos pradinės medžiagos. Fermentas greitai ir tiksliai atlieka labai specifinį „cheminį darbą“, todėl gaunami produktai, kuriuose beveik nėra pašalinių junginių.